Учебное пособие по курсу «Медицинская биохимия» /Л. А. Ганеева, Л. И. Зайнуллин

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ 
Все многообразие белков построено из 
α-аминокислот
. Общее число α-
аминокислот, входящих в их состав, близко к 70. Среди них выделяется груп-
па из 20 наиболее важных α-аминокислот, постоянно встречающихся во всех 
белках. Аминокислоты — кристаллические вещества, растворимые в воде. В 
твердом состоянии­ α-аминокислоты существуют в виде 
биполярного иона
. α-
Аминокислоты — 
гетерофункциональные
соединения, содержащие 
карбок- 
сильную группу 
и
 аминогруппу­ 
у одного и того же
 α
-
углеродного атома
. 
Принцип построения α-аминокислот, т. е. нахождения у одного и того же 
атома углерода двух различных функциональных групп, радикала и атома во- 
7 

---

дорода, предопределяет­ 
хиральность
(асимметричность) α
-
углеродного ато- 
ма 
(исключение составляет глицин).
 
Почти все природные
 
α-аминокислоты
 
принадлежат к L-ряду (расположение аминогруппы в проекционной формуле 
Фишера слева). 
Использование для построения белков живых организмов только 
энантио-
меров L-ряда 
имеет важнейшее значение для формирования пространственной
 
структуры белков и проявления ими биологической активности. 
α-Аминокислоты являются 
амфотерными
соединениями, что обусловле-
но наличием­ в их молекулах функциональных групп кислотного и основно-
го характера. Поэтому­ α-аминокислоты образуют соли как со щелочами, так 
и
с кислотами: 
В
водном растворе α-аминокислоты существуют в виде равновесной смеси 
биполярного иона, катионной и анионной форм молекул. Положение равнове­ 
сия зависит от рН среды: 
Ионное строение придает некоторые особенности α-аминокислотам: высо­ 
кую температуру плавления (выше 200 °С), нелетучесть, растворимость в 
воде, что является важным фактором в обеспечении их биологического 
функциони­ рования, их всасываемость, транспорт в организме и т. п. 
Положение равновесия, т. е. соотношение разных форм α-аминокислоты в 
водном растворе при определенных значениях рН, существенно зависит от 
строения радикала, главным образом от наличия в нем ионогенных групп, 
играющих­ роль дополнительных кислотных или основных групп. Общим для 
всех α-аминокислот является преобладание 
катионных форм в сильнокис- 
лых (рН 1–2) и анионных — в сильнощелочных (рН 13–14) средах. 
Значение рН, при котором концентрация биполярных ионов максимальна, 
называется изоэлектрической точкой (ИЭТ, pI)
.
 
Значение
 
pI
 
определяется
 
по 
уравнению: pI = ½ (pK
1
+ рK
2
). Величина рК (отрицательный десятичный 
логарифм­ константы диссоциации) характеризует кислотные и основные 
свой-ства карбоксильной и аминогрупп. 
8 

---

В изоэлектрической точке суммарный заряд ионной формы молекулы α-
аминокислоты равен нулю, биполярные ионы не перемещаются в электриче­ 
ском поле. При изменениях рН среды ниже, чем pI, катион α-аминокислоты 
движется к катоду, при рН выше рI анион α-аминокислоты движется к аноду. 
У нейтральных α-аминокислот значение pI не равно 7, а лежит несколько 
ниже (5,5–6,3) вследствие большой способности к диссоциации карбоксиль- 
ной группы (pI
aлa
6,02, рI
гли
5,97, pI
фен
5,48 и т. д.). 
Изоэлектрическая точка аминокислот, содержащих дополнительные ки­ 
слотные или основные группы, зависит от кислотности или основности 
радикалов­ этих аминокислот. У кислых аминокислот, имеющих в радикале 
дополнительную­ карбоксильную группу, изоэлектрическая точка вычисляется 
как среднее арифметическое значение величин рК α-СООН и СООН-радикала, pI 
кислых аминокислот находится в сильнокислой среде (рI
асп
2,74, рI
глу
3,24). У 
основных α-аминокислот, имеющих в радикале дополнительные аминогруп­ пы, 
pI вычисляется из полусуммы значений рК для α-NH
2
и NH
2
-группы ради­ кала. 
Изоэлектрическая точка основных аминокислот находится в области рН 
выше 7 (рI
гис
7,59, pI
лиз
9,82, рI
арг
10,76). 
В организме при физиологических значениях рН 6,9–7,4 преимущественно 
все α-аминокислоты (исключение составляет гистидин) находятся в катион-
ной или анионной форме, а не в форме биполярного иона. Гистидин облада-ет 
значительными­ буферными свойствами при физиологическом рН. Содер-
жащийся в эритроцитах гемоглобин характеризуется высоким содержанием 
остатков гистидина, что придает ему значительную буферную емкость. 
На различиях в кислотно-основных свойствах α-аминокислот, т. е. на 
разли­ чиях в знаке и величине суммарного электрического заряда при данном 
значении­ рН, разработаны эффективные и чувствительные методы (электро-
форез и ионно-обменная хроматография) идентификации и количественного 
определения­ каждой из 20 α-аминокислот.