Учебно-методическое пособие для самостоятельной аудиторной и внеаудиторной подготовки

Вторичная структура
Формирование вторичной структуры вызвано стремлением длинного пептида (более сорока аминокислотных остатков) принять энергетически устойчивую конформацию с наибольшим количеством водородных связей между пептидными группами. Тип вторичной структуры предопределен первичной структурой.
Можно выделить два возможных варианта вторичной структуры (рис.14): α-спираль (α-структура) и β-складчатый слой (β-структура). В одной молекуле белка при наличии аминокислотных остатков более 150 в полипептидной цепи, как правило, одновременно присутствуют обе структуры, но в разном долевом соотношении. В глобулярных белках преобладает α-спираль, в некоторых фибриллярных (например, в фиброине шёлка) – β-структура.
Альфа спираль
Вторичная структура альфа спираль образуется только при участии водородных связей между пептидными группами: атом кислорода одной группы реагирует с атомом водорода второй, одновременно кислород второй пептидной группы связывается с водородом третьей и т.д (рис. 14, А, Б). Данная структура является правозакрученной спиралью, образуется при помощи водородных связей между пептидными группами 1-го и 4-го, 4-го и 7-го, 7-го и 10-го и так далее аминокислотных остатков.



А Б
Рис. 14. А – участие водородных связей в формировании вторичной структуры α-спираль, Б – укладка белка в виде α-спирали

Формированию спирали препятствует высокое содержание аминокислотных остатков пролина и гидроксипролина, которые не способны давть обчные пептидные фрагменты внутри полипептидной цепи. Вместо альфа-спирали полипептидная цепь с высоким содержанием пролина и его производного в пространстве образует резкие изгибы (смотри вторичную структуру коллагена).

Длина витка альфа-спирали составляет 0,54 нм и соответствует 3,6 аминокислотных остатков, 5 полных витков содержат 18 аминокислотных остатков длиной 2,7 нм.

β-Складчатый слой

В этой структуре (рис.15) полипептидная цепь укладывается "змейкой", удаленные отрезки цепи оказываются близко друг от друга. В результате пептидные группы ранее удаленных аминокислот полипептидной цепи способны взаимодействовать за счёт водородных связей.

Рис. 15. Укладка полипептидной цепи в виде β-складчатого слоя

Ориентация реагирующих участков может быть параллельна (когда соседние фрагменты цепи идут в одном направлении образования пептидной связи) или антипараллельна (порядок образованных пептидных связей в соседних фрагментах противоположен) (рис.15). Таких взаимодействующих друг с другом участков в одной цепи может быть от двух до пяти.