E+ S →ES +I →ESI
Substrat ingibirlanish deb fermentativ reaksiyani substrat miqdori ko‘p bo‘lgan vaqtda pasayishiga aytiladi. Bunday ingibirlanish katalitik o‘zgarishga uchray olmaydigan ferment-substrat kompleksining hosil bo‘lishi bilan sodir bo‘ladi.Oqsil ingibitorlari bilan boshqarilish. Oqsillarni fosforlovchi fermentlar proteinkinazalar faolligining ingibitorlari bilan boshqarilishning muhim misollaridan hisoblanadi. Proteinkinaza faol shaklda bitta polipeptid zanjirdan iborat (C subbirlik). Hujayrada C oqsil bilan birika oladigan oqsil mavjud (R subbirlik). Hosil bo‘lgan tetramer R2C2 kompleks fermentativ faollikka ega emas. Fermentning faollanishi sAMF ishtirokida boradi. R subbirlik yuzasida sAMFni bog‘lovchi markaz bor: sAMF bog‘langandan keyin oqsilning konformatsiyasi o‘zgaradi va R subbirlikning C subbirlikka mos kelishi pasayadi, kompleks dissotsiatsiyaga uchraydi:
R2C2 + 2sAMF → R2s AMF2 + 2C
Bu jarayon qaytar bo‘lganligi sababli, hujayrada sAMF miqdorining ortishi proteinkinazaning faollanishiga olib keladi. Bu jarayonning pasayishi esa –ingibirlanishni vujudga keltiradi.bProteolitik fermentlarning oqsil ingibitorlari keng tarqalgan. Bu ingibitorlarning funksiyasi – organizm to‘qima va suyuqliklarida oqsillarning barvaqt parchalanishining oldini olish hisoblanadi. Xususan, qon plazmasidagi proteinazalarning oqsil ingibitorlari fiziologik faol peptid, qon ivishi, qon laxtalarining erishi kabi jarayonlarni boshqarishda qatnashadilar. Oqsil effektorlarining ta’sir mexanizmi ferment konformatsiyasining o‘zgarishi hamda metabolitlar bilan allosterik boshqarishdagi kabi bo‘lishi mumkin.
Polipeptidlarning eng muhim kimyoviy xususiyatlaridan biri ularning ma'lum sharoitlar yoki kimyoviy moddalar ta'siri ostida parchalanish qobiliyatidir. Masalan, turli xil protein denaturatsiyasi keng tarqalgan. Bu qanday jarayon? Bu mahalliy protein tarkibini yo'q qilishdan iborat. Ya'ni, agar dastlab molekula uchlamchi tuzilishga ega bo'lsa, unda maxsus agentlarning ta'siridan keyin u yo'q qilinadi. Ammo aminokislota qoldiqlari ketma-ketligi molekulada o'zgarishsiz qoladi. Denaturatsiyalangan oqsillar tezda jismoniy va kimyoviy xususiyatlarini yo'qotadilar.
Qanday reagentlar konformatsiyani yo'q qilishga olib kelishi mumkin? Ulardan bir nechtasi bor.
Harorat Isitilganda molekulaning to'rtlamchi, uchlamchi, ikkilamchi tuzilishi asta-sekin yo'q qilinadi. Vizual ravishda, buni, masalan, oddiy tovuq tuxumini qovurishda kuzatish mumkin. Olingan "oqsil" xom ashyoda bo'lgan albumin polipeptidining asosiy tuzilishi.
Radiatsiya
Kuchli kimyoviy vositalarning ta'siri: kislotalar, ishqorlar, og'ir metallarning tuzlari, erituvchilar (masalan, spirtlar, efirlar, benzol va boshqalar).
Bu jarayon ba'zan molekulaning erishi deyiladi. Protein denaturatsiyasining turlari uning sodir bo'lgan agentga bog'liq. Bundan tashqari, ba'zi hollarda, ko'rib chiqilganga qarama-qarshi jarayon sodir bo'ladi. Bu o'zgaruvchanlik. Hamma oqsillar o'zlarining tuzilishini tiklay olmaydilar, ammo ularning katta qismi buni amalga oshirishi mumkin. Shunday qilib, Avstraliya va Amerikaning kimyogarlari ba'zi reagentlar va santrifüj usulidan foydalanib qaynatilgan tovuq tuxumlarini qayta ishladilar.
Bu jarayon tirik organizmlar uchun hujayralardagi ribosomalar va rRNKlar orqali polipeptid zanjirlarini sintez qilishda muhimdir.
Do'stlaringiz bilan baham: |