Referat mavzu: «Alohida aminolislotalarning almashinish hususiyati»

strukturada taxlanishi esa 10 martaga ixchamlashtiriladi.
Uchlamchi srtukturani mustahkamlovchi bog`lar. Oqsil molekulasining fazodagi 
shaklini mustahkamlashda uning polipeptid zanjirini tashkil qiladigan kuchli 

---

(kovalent) va kuchsiz (qutbli, van-der-vaals) bog`lari ishtirok etadi. Bunda asosan 
aminokislotalarning yon radikallari o`rtasida bog`lar hosil bo`ladi.
Kovalent bog`larga quyidagilar kiradi:
1) disulfid (-S-S-) bog`lari – polipeptid zanjirining turli qismlarida joylashgan 
sisteinning yon radikallari o`rtasidagi bog`lar;
2) izopeptid yoki psevdopeptid – alfa-aminoguruhning emas, balki lizin, 
argininning yon radikallaridagi aminoguruhlar bilan aminokislotaningalfa-
karboksil guruhi emas, balki asparagin, glutamin va aminolimon kislotaning yon 
radikallaridagi COOH guruhlari o`rtasida hosil bo`ladigan peptid bog`lari;
3) efir bog`lari – dikarbon aminokislotalar (asparagin, glutamin 
kislotalar)ning COOH guruhi bilan gidroksiaminokislotalar (serin, treonin)ning 
OH guruhi o`rtasida hosil bo`ladi.
 
Kuchsiz bog`lar.
1. Qutbli bog`lar:
1) vodorod bog`lari – bir aminokislotaning yon radikalining –SH yoki NH2 , -
OH guruhlari bilan boshqa bir aminokislotaning karboksil guruhi o`rtasida hosil 
bo`ladi;
2) ion yoki elektrostatik bog`lar – lizin, arginin, gistidin kabi aminokislotalarning 
yon radikallarining – NH3 va asparagin, glutamine kislotaning – COO (-) 
zaryadlangan guruhlari orasida yuzaga keladi.
2. Qutbsiz yoki van-der-vaals bog`lari – aminokislotalarning uglevodorod 
radikallari o`rtasida hosil bo`ladi. Alanin, valin, izoleysin, metionin, fenilalanin 
aminokislotalarining gidrofob radikallari suvli muhitda o`zaro ta’sirlashadilar. 
Kuchsiz van-der-vaals bog`lari globulyar oqsilning ichida qutbsiz radikallardan 
gidrofob yadro shakllanishiga olib keladi. Qutbsiz aminokislotalar qancha ko`p 
bo`lsa, polipeptid zanjirning taxlanishida van-der-vaals bog`lari shunchalik katta 

---

ahamiyatga ega bo`ladi. Oqsilning barcha biologic xossalari tabiiy konformatsiya 
deb ataladigan mana shu strukturaning saqlanishiga bog`liq.
Uchlamchi strukturaning asosiy xususiyatlari. Polipeptid zanjirning uchlamchi 
strukturasining konformatsiyasini unga kiradigan aminokislotalarning yon 
radikallarining xususiyatlari (ularning birlamchi va ikkilamchi struktura uchun 
ahamiyati yo`q) va muhit belgilab beradi. Oqsilning polipeptid zanjiri taxlanishi 
davomida kam miqdorda energiya sarflashga harakat qiladi. Shuning uchun qutbsiz 
R-guruhlar suvdan “qochib” polipeptid zanjirning gidrofob qoldiqlari qismi 
joylashgan joyni, ya’ni oqsillarning uchlamchi strukturasining ichki qismini hosil 
qiladi. Globulyar oqsilning ichki markazida suv molekulalari deyarli bo`lmaydi. 
Aminokislotalarning qutbli (gidrofil) R-guruhlari bu gidrofob yadroning tashqi 
tomonida joylashib, suv molekulalari bilan o`ralgan holatda bo`ladi.
Oqsilning to`rtlamchi strukturasi. Ko`pchilik oqsillar to`rtlamchi strukturaga ham 
egadirlar. Protomerlar va ular qismlarining bir-biriga nisbatan fazoda joylashuvi 
oqsil molekulasining to`rtlamchi strukturasi deb nomlanadi. Bu oliy tuzilish darajasi 
ayrim polipeptid zanjirlarning fazodagi taxlanishi (shakli)ni tasvirlaydi. Molekula 
massasi 30-50 mingdan ortiq oqsillar aksari bir nechta bir xil (yoki har xil) 
zanjirlardan tuzilgan. Ular protomer deb ataladi va butun molekulaning bir qismi 
(subbirligi) ni tashkil qilib, to`la biologik faoliyatga ega bo`lmaydilar. Mana 
shunday subbirliklar tegishli ravishda to`planib, to`la funksional faol oqsil birligi 
(oligomer)ni yaratadilar. Kovalent bog` bilan emas, balki nokovalent aloqalar 
orqali ancha barqaror saqlanadigan bunday butun tuzilma – oligomer oqsilning 
to`rtlamchi strukturasini tashkil qiladi.
Bunday tuzilishni gemoglobin misolida yaqqol ko`rish mumkin. Qonda kislorodni 
tashuvchi bu murakkab oqsil to`rt subbirlikdan iborat; ular alfa va beta-polipeptid 
zanjirlar (globin)dan va oqsil bo`lmagan temir tutuvchi gemdan tashkil topganlar. 
Ikkita alfa- va ikkita beta-subbirliklar to`planib biologik faol gemoglobin 
molekulasini tuzadilar. Bu to`la molekula ma’lum sharoitlarda, tuzlar, siydikchil 
ishtirokida yoki pH keskin o`zgarganda alfa va beta-subbirliklarga dissotsiyalanadi. 

---

Ular orasidagi vodorod bog`lari uziladi. Muhitdan tuzlar va siydikchil 
chetlatilgach, qaytadan to`la molekula sintezlanadi.
To`rtlamchi 
strukturaga 
ega 
bo`lgan 
gemoglobin 
4 
ta 
subbirlikdan 
piruvatdegidrogenaza fermenti kompleksi 72 subbirlikdan, RNK-polimeraza 5 
subbirlikdan, laktatdegidrogenaza 4 subbirlikdan iborat bo`ladi.
Ikkilamchi, uchlamchi va to`rtlamchi strukturalar birlashib, makrostruktura yoki 
oqsillarning konformatsiyasi, oqsillarning fazoviy strukturasini tashkil etadi.
Oqsilning to`rtlamchi strukturasining turg`unligi. Subbirliklar yuzasidagi 
bog`lanishlar faqatgina aminokislotalarning qutbli guruhlai hisobiga bo`lishi 
mumkin, chunki uchlamchi struktura shakllanishida har bir polipeptid zanjirining 
qutbsiz aminokislotalarini yon radikallari subbirlikning ichiga yashiringan. 
Ularning qutbli guruhlari o`rtasida ko`plab ion, vodorod, ayrim hollarda esa 
subbirliklarni majmua ko`rinishida mustahkam ushlab turadigan disulfid bog`lari 
ham hosil bo`ladi. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

---

 
 
 
 
 
Xulosa 
 
Shuningdek qarang: Oqsil (ozuqa moddasi) va Protein sifati 
An muhim aminokislota, yoki ajralmas aminokislota, bu aminokislota bunday 
bo'lishi mumkin emas sintez qilingan 
de novo
 (noldan) organizm tomonidan uning 
talabiga mos keladigan darajada va shuning uchun uning ratsionida ta'minlanishi 
kerak. Barcha hayot shakllari uchun umumiy bo'lgan 21 ta aminokislotadan, 
odamlar sintez qila olmaydigan to'qqizta 
aminokislotalar fenilalanin, valin, treonin, triptofan, metionin, leytsin, izolösin, lizi
nva histidin, arginin.
[1][2]
 
Oltita boshqa aminokislotalar hisobga olinadi shartli ravishda muhim inson 
parhezida, ya'ni ularning sintezi maxsus patofiziologik sharoitlarda cheklanishi 
mumkin, masalan, chaqaloqlarda erta tug'ilish yoki og'ir 
odamlarda katabolik qayg'u.
[2]
 Bu 
oltita arginin, sistein, glitsin, glutamin, prolinva tirozin. Oltita aminokislotalar 
muhim emas (tarqatiladigan) odamlarda, ya'ni ular tanada etarli miqdorda sintez 
qilinishi mumkin. Bu oltita alanin, aspartik kislota, qushqo'nmas, glutamik 
kislota, serin,
[2]
 va selenotsistein (21-amino kislotalar deb 
hisoblanadi). Pirrolisin (22-aminokislota deb hisoblanadi) odamlar tomonidan 
ishlatilmaydi; shuning uchun bu muhim emas. 

---

Adabiyotlar 
1.
^
 
Yosh VR (1994). "Kattalar uchun aminokislota talablari: amaldagi tavsiyalarni 
qayta ko'rib chiqish uchun masala" (PDF). J. Nutr.