Рада приветствовать всех присутствующих

• ОДДИЙ ФЕРМЕНТАТИВ ЖАРАЙОНЛАР КИНЕТИКАСИ

• Режа
• 1 ФЕРМЕНТАТИВ ЖАРАЕНЛАР КИНЕТИКАСИ
• 2 МИХАЕЛИС МЕНТЕС ТЕНГЛАМАСИ
• 3 СИНЕРГЕТИКА АВТОТЕБРАНМАЛИ ЖАРАЕН
• 4 ХУЛОСА

Биологик жараёнлар кинетикаси

• Тириклик ташкилланганлигининг турли даражаларида кечадиган жараёнларнинг амалга ошиш тезликлари ва бу тезликларга ташқи омилларнинг таъсирини ўрганади ва уларнинг бошқарилиш механизмларини ошкор этиш билан шуғулланадиган биофизика соҳасидир.

Ферментатив реакциялар кинетикаси - энзимологиянинг ферментлар катализлайдиган кимёвий реакциялар тезлиги-нинг таъсирлашаётган моддалар табиати ва атроф- муҳит омилларига боғлиқлигини ўрганувчи бўлимидир.

Ферментнинг каталитик фаоллиги

• Ферментатив реакция тезлиги – субстрат ёки маҳсулот молекуласининг вақт бирлиги ичида камайиши.
• Фермент активлиги - Ферментатив реакция тезлиги ферментнинг каталитик активлигининг ўлчовидир.

d[S]/dt = -k1[S] [E] + k-1 [ES]

• d[S]/dt = -k1[S] [E] + k-1 [ES]
• d[E]/dt = -k1[S] [E] + k-1 [ES] + k2[ES]
• d [ES] /dt = k1[S] [E] - k-1 [ES] - k2[ES]
• d[P] / dt = k2[ES] (1)

Михаэлис ва Ментен

• Ферментатив реакцияда , ферментнинг субстрат билан тўйиниб қолиш эффектини
• Е + S ↔ ES

• Е - фермент (энзим), S - субстрат, Р - маҳсулот. (enzyme, substrat, product)

Системада умумий фермент миқдорининг ўзгариши

• d([E] + [ES]) /dt = 0
• ёки [E] + [ES] = [E0] = const (2)
• Ёпик система учун
• [S] + [ES] = const
• Бунда (1) тенглама қуйидаги кўринишга эга бўлади.
• d[E] / dt = - [ES] / dt

Агар ўлчамсиз катталикларни киритсак,

• Х= [ES] / [E0]
• Y= [S] / [S0]
• t = k2 [E0] t / [S0]
• k-2 / k2 = n
• (2) Тенглама чап ва унг қисмларини
• К1 [S0] / K2=m га бўлиб, қуйидаги тенгламани ҳосил қиламиз:

dy/ dt = nx – my (1-x) [E0] dx / [S0] dt = my (1-x) – (n+1)x (3) (3) тенгламани квазистационар ҳолатда деб ҳисоблаб, қуйидагича ифодалаймиз. my (1-x1) – (n+11)=0 Х1 = y/y + (n+1)/m X1= y/y + (K-1 + K2) / [S0] K1 Km = (K-1 + K2) / K1

Km = (K-1 + K2) / K1

• Бу қиймат Михаэлис ва Ментен констан-таси деб аталади.
• K-1 ва K2 - биринчи тартибли константа
• K1 - иккинчи тартибли константа
• Фермент – субстрат концентрациясига нисбатан қўлланилса
• [ES] = E0S / (Ks + S)

Михаэлис Ментен тенгламаси

• V = -dS/dt =dP/dt =K2E0S/ Km +S =V0S/ Km +S
• Михаэлис Ментен тенгламаси ферментатив реакция тезлигининг субстрат концентрациясига боғлиқлигини ифодалайди.

Ферментатив реакция тезлигининг субстрат концентрациясига боғлиқ ўзгариши

• ХУЛОСА
• Стационар холатлар куплиги, гистерезис ва автотебранишлар хамда субстратли ва махсулоти ингибирланишларнинг бевосита окибати булиб, улар шу хил реаксияларнинг асосий кинтик хоссаларини ташкил етади, Чунки ферментларнинг субстрат ва махсулот томонидан биргаликда ингибирланиш ходисаси тирик системаларда кенг таркалган ходиса булиб юкорида куздан кечирилган модель хар хил реал биокимевий жараенлардаги даврий тебранишларни изохлашда кул келади,