Purin asoslari) va pirimidin asoslari

Aminokislotalarning ketma-ketligi. Polipeptid zanjiridagi aminokislotalar tasodifiy emas, balki ma'lum bir qat'iy tartibda joylashadi va oqsilning funktsiyalari va xossalarini aynan shu tartib belgilaydi. 20 turdagi aminokislotalarning tartibini o'zgartirib, siz alifbo harflaridan juda ko'p turli xil matnlarni yaratishingiz kabi juda ko'p turli xil oqsillarni olishingiz mumkin. Ilgari, oqsilning aminokislotalar ketma-ketligini aniqlash ko'pincha bir necha yil davom etdi. To'g'ridan-to'g'ri aniqlash hali ham juda mashaqqatli ish bo'lib qolmoqda, garchi uni avtomatik ravishda amalga oshirishga imkon beradigan qurilmalar yaratilgan. Odatda mos keladigan genning nukleotidlar ketma-ketligini aniqlash va undan oqsilning aminokislotalar ketma-ketligini olish osonroq. Bugungi kunga kelib, yuzlab oqsillarning aminokislotalar ketma-ketligi allaqachon aniqlangan. Dekodlangan oqsillarning funktsiyalari odatda ma'lum va bu, masalan, malign neoplazmalarda hosil bo'lgan o'xshash oqsillarning mumkin bo'lgan funktsiyalarini tasavvur qilishga yordam beradi. Murakkab oqsillar. Faqat aminokislotalardan tashkil topgan oqsillar oddiy deyiladi. Biroq, ko'pincha, polipeptid zanjiriga metall atomi yoki aminokislota bo'lmagan ba'zi kimyoviy birikmalar biriktiriladi. Bunday oqsillar murakkab deb ataladi. Bunga misol qilib gemoglobinni keltirish mumkin: uning tarkibida temir porfirin bor, bu unga qizil rang beradi va kislorod tashuvchisi sifatida harakat qiladi. Ko'pgina murakkab oqsillarning nomlari biriktirilgan guruhlarning tabiatini ko'rsatadi: shakar glikoproteinlarda, yog'lar esa lipoproteinlarda mavjud. Agar fermentning katalitik faolligi biriktirilgan guruhga bog'liq bo'lsa, u holda protez guruhi deyiladi. Ko'pincha, ba'zi vitaminlar protez guruhining rolini o'ynaydi yoki uning bir qismidir. Masalan, retinaning oqsillaridan biriga biriktirilgan A vitamini uning nurga sezgirligini aniqlaydi. Uchinchi darajali tuzilish. Eng muhimi, oqsilning aminokislotalar ketma-ketligi (birlamchi tuzilish) emas, balki uning kosmosda qanday joylashishi. Polipeptid zanjirining butun uzunligi bo'ylab vodorod ionlari muntazam vodorod bog'larini hosil qiladi, bu esa unga spiral yoki qatlam (ikkilamchi tuzilish) shaklini beradi. Bunday spiral va qatlamlarning birikmasidan keyingi tartibning ixcham shakli - oqsilning uchinchi darajali tuzilishi paydo bo'ladi. Zanjirning monomerik bo'g'inlarini ushlab turadigan bog'lanishlar atrofida kichik burchaklar orqali aylanishlar mumkin. Shuning uchun, sof geometrik nuqtai nazardan, har qanday polipeptid zanjiri uchun mumkin bo'lgan konfiguratsiyalar soni cheksiz katta. Haqiqatda, har bir protein odatda aminokislotalar ketma-ketligi bilan belgilanadigan faqat bitta konfiguratsiyada mavjud. Bu struktura qattiq emas, u "nafas olayotgan" ko'rinadi - u ma'lum bir o'rtacha konfiguratsiya atrofida o'zgarib turadi. Zanjir erkin energiya (ish qilish qobiliyati) minimal bo'lgan konfiguratsiyaga o'ralgan, xuddi bo'shatilgan kamon faqat minimal erkin energiyaga mos keladigan holatga siqiladi. Ko'pincha zanjirning bir qismi ikkinchisi bilan ikkita sistein qoldig'i orasidagi disulfid (-S-S-) bog'lari bilan qattiq bog'langan. Qisman shuning uchun aminokislotalar orasida sistein ayniqsa muhim rol o'ynaydi. Oqsillar tuzilishining murakkabligi shunchalik kattaki, aminokislotalar ketma-ketligi ma'lum bo'lsa ham, oqsilning uchinchi darajali tuzilishini hisoblash hali mumkin emas. Ammo agar oqsil kristallarini olish mumkin bo'lsa, u holda uning uchinchi darajali tuzilishini rentgen nurlari diffraktsiyasi bilan aniqlash mumkin. Strukturaviy, kontraktil va boshqa ba'zi oqsillarda zanjirlar cho'zilgan bo'lib, yonma-yon yotgan bir nechta biroz buklangan zanjirlar fibrillalarni hosil qiladi; fibrillalar, o'z navbatida, kattaroq shakllanishlarga - tolalarga buklanadi. Biroq, eritmadagi oqsillarning ko'pchiligi globulyardir: zanjirlar to'pdagi ip kabi globula shaklida o'ralgan. Ushbu konfiguratsiyadagi bo'sh energiya minimaldir, chunki gidrofobik ("suvni qaytaruvchi") aminokislotalar globulaning ichida yashiringan va uning yuzasida hidrofil ("suvni tortuvchi") aminokislotalar joylashgan. Ko'pgina oqsillar bir nechta polipeptid zanjirlarining komplekslari. Bu struktura oqsilning to'rtlamchi tuzilishi deb ataladi. Masalan, gemoglobin molekulasi to'rtta subbirlikdan iborat bo'lib, ularning har biri globulyar oqsildir. Strukturaviy oqsillar chiziqli konfiguratsiyasi tufayli tolalar hosil qiladi, ularda kuchlanish kuchi juda yuqori, globulyar konfiguratsiya esa oqsillarni boshqa birikmalar bilan o'ziga xos o'zaro ta'sirga kirishiga imkon beradi. Globulaning yuzasida, zanjirlarni to'g'ri yotqizish bilan, reaktiv kimyoviy guruhlar joylashgan ma'lum bir shakldagi bo'shliqlar paydo bo'ladi. Agar bu oqsil ferment bo'lsa, kalit qulfga kirishi kabi, qandaydir moddaning boshqa, odatda kichikroq molekulasi shunday bo'shliqqa kiradi; bu holda bo'shliqda joylashgan kimyoviy guruhlar ta'sirida molekulaning elektron bulutining konfiguratsiyasi o'zgaradi va bu uni ma'lum bir tarzda reaksiyaga kirishga majbur qiladi. Shunday qilib, ferment reaksiyani katalizlaydi. Antikor molekulalarida turli xil begona moddalar bog'langan va shu bilan zararsiz bo'lgan bo'shliqlar ham mavjud. Proteinlarning boshqa birikmalar bilan o'zaro ta'sirini tushuntiruvchi "kalit va qulf" modeli fermentlar va antikorlarning o'ziga xosligini tushunish imkonini beradi, ya'ni. ularning faqat ma'lum birikmalar bilan reaksiyaga kirishish qobiliyati. Har xil turdagi organizmlardagi oqsillar.