Sabirova rixsi abdukadirovna yuldashev nosirjon muxam edjanovich

a
va faol bo‘ lmagan
- fosforilaza 
b.
Ikkala fosforilaza 2 ta bir xil subbirliklardan tashkil 
topgan (m olekulyar og‘ irligi 94500), har birida 14-o‘rinda serin 
joylashgan bo‘ lib, uning fosforillanishi natijasida ferment faollashadi 
va aksincha, defosforillanishi natijasida faolligini yo ‘qotadi (9.6- 
rasm).
c 
HO-ll,C 
/
Fosforilaza b 
kinazasi
s
s
y
v
0
r
2 
ATI' 
2 
ADF 
> i^ fo sfataz a ^ /
(noi'aol)
c h
,-
o
- ©
ch
3-
o
- ©
2H,0
LAIAJ
Fosforilaza a 
(faol)
9.6-rasm.
Glikogenfosforilazaning kovalent boshqarilishi
sAM Fga bog'liq proteinkinaza bilan boshqariladigan fosforilaza 
b
ning kinazasi ta’sirida faol bo‘ lmagan shakldagi fosforilaza 
b 
m olekulasining ikkala subbirligi kovalent fosforillanishga uchraydi 
va faol fosforilaza 
a
ga aylanadi. Fosforilaza 
a
ning spetsifik 
fosforilaza 
a
fosfatazasi ta’sirida defosforillanishi fermentni 
inaktivlanishi va birlamchi holatga qaytishiga olib keladi.
M ushak to‘qim asida glikogenfosforilaza boshqarilishining 3 turi 
aniqlangan.
Birinchi turi — kovalent boshqarilishi, fosforilaza subbirliklari- 
ning gormonga bog‘ liq fosforillanishi/defosforillanishiga asoslangan.
Ikkinchi turi — allosterik boshqarilish. U glikogenfosforilaza 
b 
subbirliklarining adenillanish/deadenillanish (shunga mos ravishda 
faollanish/inaktivlanish) reaksiyalariga asoslangan. R eaksiyalam ing 
y o ‘nalishi har bir subbirlik allosterik m arkaziga birikadigan AMF 
va ATF konsentratsiyalarining nisbati bilan belgilanadi (9.7-rasm).