Медицинское информационное агентство

Вторичная структура
белков обусловлена способностью групп пептидной 
связи к водородным взаимодействиям: C=O...HN. При этом пептид стремится 
принять конформацию с образованием максимального числа водородных свя-
зей. Однако возможность их образования ограничивается тем, что пептидная 
связь имеет характер частично двойной связи и вращение вокруг нее затрудне-
но, поэтому пептидная цепь приобретает не произвольную, а строго определен-
ную конформацию (рис. 1.5). Известны несколько способов укладки полипеп-
тидной цепи в пространстве:
1) 
D
-спираль
— образуется внутрицепочечными водородными связями меж-
ду NH-группой одного остатка аминокислоты и CO-группой четвертого 
от нее остатка (рис. 1.5А);
2) 
E
-структура
(складчатый лист) — формируется водородными связями 
между пептидными группами полипептидных цепей, расположенными 
параллельно или антипараллельно (рис. 1.5Б), или связями между участ-
ками одной полипептидной цепи, образуя складки (рис. 1.5В);
3) беспорядочный клубок — это участки, не имеющие правильной, периоди-
ческой пространственной организации. Но конформация этих участков 
также обусловлена аминокислотной последовательностью.
Содержание 
D
-спиралей и 
E
-структур в разных белках различно: у фибрил-
лярных белков — только спираль или только складчатый лист; а у глобуляр-

---

16
Биологическая химия
ных белков — отдельные фрагменты полипептидной цепи: организованы в виде 
спирали либо складчатого листа, либо беспорядочного клубка.
В одном и том же белке могут присутствовать все три способа укладки по-
липептидной цепи (рис. 1.6).
Рис. 1.6. 
Способы укладки пептидной цепи
Рис. 1.5. 
Конформация полипептидных цепей:
А — 
D
-спираль; Б — 
E
-структура межцепочечная; В — 
E
-структура в пределах одной пеп-
тидной цепи

---

17