50
Fermentativ reaksiyalarni tezligini aniqlovchi eng muhim omillardan
biri bu - substrat konsentrasiyasidir
. Substrat konsentrasiyasini
reaksiya tezligiga bog’liqligi o’rganilganda quyidagilar namoyon
bo’ladi: ni nisbatan oz miqdorlarida ga proportsionaldir,
ni katta miqdorida esa
maksimal tezlik
deb nomlanuvchi
doimiy qiymatga yaqinlashadi.
va 1913
yilda
ni dan bog’liqligiga asoslanib, fermentlar ta’siri
kinetikasini umumiy nazariyasini ishlab chiqdilar. Bunga ko’ra
fermentativ reaksiya ikki bosqichdan iborat bo’lib, birinchi bosqichda
ferment substrat bilan qaytar ta’sirlashib, ferment-substrat kompleksni
hosil qiladilar:
Ikkinchi bosqichda
parchalanib reaksiya mahsuloti hosil
bo’ladi:
Ikkinchi bosqich jarayon tezligini belgilaydi; bu
kompleksni
konsentrasiyasi va parchalanish tezlik konstantasiga
bog’liq
bo’ladi. Yuqorida takidlanganlarga asoslanib, va ni bog’lovchi
Mixaelis tenglamasi keltirib chiqarilgan:
-reaksiyani boshlang’ich tezligi bo’lib, substrat 10% gacha
kamayguncha vaqt hisobga olinadi. Shu vaqt ichida reaksiya tezligi
doimiy bo’ladi, ikkinchidan ba’zi holatlarda ingibirlovchi ta’sirga ega
mahsulot konsentrasiyasi sezilarmas darajada bo’ladi.
-
maksimal tezlikni va
-tekshitrilayotgan ferment-substrat jufti
uchun
dir.
52
refaollanish deyiladi. Qaytmas ingibitorlarga diizopropilfosfat(
)
va yodasetammd tegishlidir.
serin qoldig’ini modifitsirlab
ximotripsin, tripsin va asetilxolinesterazalarni faoliyatsiz qiladi.
Yodasetamid tsistein qoldig’iga ta’sir etib, gliseralfosfatdegidrogenaza
va papainni faoliyatsiz qiladi. Qaytar ingibitorlar fermentlar bilan
kovalent bog’ni hosil qilmasdan ta’sirlashadilar. Erkin ingibitor dializ
yordamida olingandan sung ferment faolligi tiklanadi. Qaytar
ingibitorlarni ikki turi bo’ladi:
raqobatli va raqobatsiz. Raqobatli
ingibitorlar substrat bilan o’xshash tuzilishga ega bo’lib, u bilan
fermentga bog’lanish uchun raqobat qiladi. Raqobatsiz ingibitorlar esa
substrat bilan o’xshashlikka ega emas. Ular qaytar tarzda substrat va
kompleks bilan ta’sirlashishlari mumkin. Ba’zi fermentlarni
faolligi ularni ma’lum bir birikmalar-
aktivatorlar bilan ta’siri
natijasida ortishi mumkin. Bitta faol markazga ega fermentlar
Mixaelis kinetikasi bo’yicha faoliyat ko’rsatadilar. Bir necha faol
markazga ega fermentlarda esa faoliyat kinetikasi mavhumdir. Turli
subbirliklarda joylashgan faol markazlar kinetik mustaqil bo’lsa, ni
ga bog’liqlik grafigi giperbola; faol markazlar o’rtasida o’zaro
ta’sir bo’lsa grafik sigmoid tuzilishga ega bo’ladi. Boshqaruv
fermentlarini faolligi allosterik effektorlar deb ataluvchi metabolitlar
bilan modullanadi.
”Allosterik” nom yunoncha
-boshqa,
-fazo so’zlaridan olingan bo’lib, shu ferment katalizlovchi
substrat yoki mahsulotlar bilan tuzilish qxshashlikka ega emasdir.
Ular fermentni faol markazi bilan emas, balki boshqaruv markazlari
deb ataluvchi maxsus qismlar bilan bog’lanadilar.
taklifiga
binoan faolligi allosterik effektorlar bilan modullanuvchi fermentlar
Do'stlaringiz bilan baham: