Oddiy va murakkab fermentlar. Fermentlarning faol va allosterik markazlari. Oqsillar struktura tuzilishining barcha xususiyatlari fermentlar uchun ham tegishlidir. Ular ham 4 ta tuzilish darajasiga ega: birlamchi, ikkilamchi, uchlamchi va to`rtlamchi. To`rtlamchi strukturaga ega fermentlar protomer (subbirliklar) dan tuzilgan. Fermentlar oqsillar singari oddiy (proteinferment) va murakkab (proteidferment) ga bo`linadi. Murakkab fermentlarni oqsil qismi – apoferment va oqsil bo`lmagan qismi – kofaktorlardan iborat.
Fermentlar kofaktorlari metall ionlari va kofermentlar esa organik birikmalardir. Apoferment va kofaktor alohida bo`lsa ferment katalizatorlik
sifatiga ega bo`lmaydi. Ularni birlashishi faol ferment strukturasini hosil qiladi va unga xoloferment deyiladi. Kofaktorlar termostabil moddalar, apofement qizitilganda ferment faolligini yo`qotadi.
Fermentativ katalizning spesifikligi va boshqa xususiyatlarini o`rganish oraliq kompleksining hosil bo`lishi, ferment funksional guruhlari substrat molekulasining kimyoviy va fazoviy (topografik) komplementar guruhlari bilan munosabatga kirishi haqidagi xulosaga olib keldi. Bu fikr ferment molekulasini reaktsiyada qatnashadigan substrat molekulasiga nisbatan ancha katta o`lchamli bo`lishidan ham kelib chiqadi. Binobarin, ferment – substrat kompleksining
hosil bo`lishida substrat molekulasi bilan ferment peptid zanjirining chegaralangan qismigina reaktsiyaga kirishadi. Fermentning faol markazi deb ferment molekulasini substrat bilan birikib, uning kimyoviy o`zgarishini ta‟minlaydigan qismlariga aytiladi. Bunday vazifani oddiy va murakkab fermentlarning uchlamchi strukturasidagi qismlari bajaradi. Murakkab fermentlar faol markazi tarkibiga kofaktorlar ham kiradi. To`rtlamchi strukturali
oligomer fermentlarda faol markazlar soni subbirliklar soniga teng.
Oddiy va murakkab fermentlarning uchlamchi qurilishida ma‟lum bifunktsiyani bajaruvchi maxsus markazlar mavjud.
Faol markaz ko`pincha ferment molekulasi yuzasidagi botiq yoki tirqish ko`rinishidagi qismidir. Shakli bo`yicha faol markaz uning ichiga kiradigan substrat molekulasiga komplementar – mos. Faol markaz tuzilshi fermentni spesifikligi va katalitik faolligini ta‟minlaydigan, fazoda ma‟lum ravishda orientasiyalangan funksional guruhlardan iborat. Ular orasida substratga
yaqinlikni, ya‟ni spesifik bog`lanishni ta‟minlaydigan kontakt yoki aloqa qismi hamda substratni kimyoviy o`zgarishini ta‟minlaydigan katalitik faol markaz
farq qilinadi.
allosterik ferment (yunon tilidan: allo, har xil + stereolar, uch o'lchovli bo'shliq) - bu substratlar va boshqaruvchi molekulalarni (ligandlar) bog'lash orqali topografik jihatdan har xil joylar o'rtasida bilvosita o'zaro ta'sirlar sodir bo'ladigan oqsil. Ligandning ma'lum bir uchastkaga bog'lanishiga boshqa effektorli ligandning (yoki modulyatorli ligandning) fermentdagi boshqa (allosterik) maydonga bog'lanishi ta'sir qiladi. Bu allosterik o'zaro ta'sir yoki kooperativ o'zaro ta'sir deb nomlanadi Efektor ligand boshqa ligandning ferment bilan bog'lanish yaqinligini oshirganda, kooperativlik ijobiy bo'ladi. Qarindoshlik pasayganda, kooperativlik salbiy bo'ladi. Agar kooperatsiya ta'sirida ikkita bir xil ligand ishtirok etsa, ta'sir homotropik bo'ladi, agar ikkala ligand boshqacha bo'lsa, ta'sir geterotropik bo'ladi Allosterik ta'sir o'tkazish tushunchasi 50 yildan ko'proq vaqt oldin paydo bo'lgan. Vaqt o'tishi bilan rivojlanib bordi, ya'ni:-1903 yilda gemoglobinning kislorod bilan bog'lanishining sigmasimon egri chizig'i kuzatildi.-1910 yilda sigmasimon O-birikma egri chizig'i2 gemoglobin matematik tarzda Xill tenglamasi bilan tavsiflangan.-1954 yilda Novik va Szilard metabolik yo'lning boshida joylashgan fermentni ushbu yo'lning oxirgi mahsuloti tomonidan inhibe qilinganligini ko'rsatdilar, bu esa salbiy teskari aloqa deb nomlanadi.-1956 yilda Umbarger L-izolösin biosintezi yo'lidagi birinchi ferment L-treonin deaminaza L-izolösin tomonidan inhibe qilinganligini va u giperbolik egri chiziqli tipik Michaelis-Menten kinetikasini namoyish qilmaganligini aniqladi, aksincha u sigmasimon egri chiziqqa ega edi.-1963 yilda Perutz va boshq., X-nurlari bilan gemoglobinning kislorod bilan bog'lanishidagi konformatsion o'zgarishlar bilan kashf etilgan. Monod va Jeykob tartibga soluvchi saytlarni "allosterik saytlar" deb o'zgartirdilar.-1965 yilda Monod, Vayman va Changeuxlar nosimmetrik modelni yoki MWC modelini (Monod, Vayman va Changeuxning bosh harflari) allosterik o'zaro ta'sirlarni tushuntirish uchun taklif qilishdi.
