Muhandislik qilingan oqsil-oqsil kompleksining strukturasini aniqlash va termodinamik stabilizatsiyasi

Protein tuzilishi
erkin. Binobarin, agar barcha aminokislotalarning ph va ps burchaklari yuqori aniqlik bilan aniqlansa.
4
Ca atomining har ikki tomonida mos ravishda phi (ph) va psi (ps) deb ataladigan N-Ca va Ca-C´ aylana oladi.
Shuning uchun peptid bog'i qattiq va bog'lanish masofalari va burchaklari ma'lum. Bu kamaytiradi
polipeptid zanjiri magistralining erkinlik darajasi. Hali ham ikkita bog'lanish atrofida aylanish
1958).
spiral Jon Kendrew tomonidan miyoglobin tuzilishi tomonidan eksperimental ravishda tasdiqlangan (Kendrew va boshq.
va turli aminokislotalar o'rtasida magistral vodorod aloqalarini hosil qilishi mumkin. Besh yildan keyin a
(CO) vodorod bog'lanishi bilan shug'ullanishi mumkin.
1951 (ac); Pauling va boshqalar. 1951). Ular qaysi konformatsiyalarga sterik ruxsat berilganligini ko'rib chiqdilar
oqsillar har bir peptid aloqasi vodorod donoriga (NH) va vodorod qabul qiluvchiga ega
1951 yilda Linus Pauling va Robert Kori tomonidan bashorat qilingan b-pleated varaq (Pauling va Kori).
o'sayotgan zanjir. Oqsillar tomonidan hosil qilingan ikkita muntazam davriy tuzilma mavjud - a-spiral va
keyin polipeptid magistralining konformatsiyasi aniqlanadi. ning yana bir muhim xususiyati
Protein sintez qilinganda, turli xil aminokislotalar o'rtasida o'zaro ta'sirlar boshlanadi
bu erda ph va ps atrofida aylanish
polipeptid magistralining konformatsiyasi
qiymat bilan aniqlanadi
2.1-rasm Sxematik chizma
burchaklar tasvirlangan. The
bu ikki burchakdan
Machine Translated by Google

---

bular bir-biriga qarshi Ramachandran fitnasi deb ataladi.
ps
Sasisekxaran 1968) birinchi bo'lib polipeptidda qanday burchaklar ruxsat etilganligini hisoblab chiqdi va chizilgan.
a
i va i+4 aminokislotalar oÿrtasidagi bogÿlanish, bu energetik jihatdan qulaydir. Orqa miya C=O va
Orqa miya yoki yon zanjirdagi atomlar o'rtasidagi sterik to'qnashuvlar tufayli ph ning ko'p birikmalari
a-spiralda polipeptid magistralining qutbli karbonil va amid guruhlari vodorod hosil qiladi.
va ps burchaklariga ruxsat berilmaydi. Hind biofiziki GN Ramachandran (Ramachandran va
orqa miya konformatsiyasida ko'proq erkinlik.
va buning o'rniga odatda N-qopqoq yoki C-qopqoq qoldiqlari deb ataladigan yon zanjirlar bilan vodorod aloqalarini hosil qiladi yoki
5
konformatsiyalari boshqa qoldiqlarga qaraganda. Shuning uchun glitsin oqsillarni ta'minlashda alohida rol o'ynaydi
prolin eng kam qulay, lekin vodorod bog'larini hosil qila oladigan yon zanjirli qoldiqlardir
glitsin. Glitsinning yon zanjiri faqat vodoroddan iborat bo'lgani uchun u yana ko'p narsalarni qabul qilishi mumkin
katta hajmli qoldiqlar kabi spiraldagi konformatsion cheklanishdan ko'p azoblanadi. Glitsin va
Ramachandran diagrammasida ular barcha aminokislotalar uchun uch xil hududga to'planadi
a-spiral, to'g'ri zanjirli aminokislotalarning joylashuvi odatda qulaydir, chunki ular
suv (Presta va Rose 1988; Richardson va Richardson 1988; Serrano va boshq. 1992). Markazda
b
Polipeptid magistralining ph va ps burchaklarini ma'lum tuzilmalardan a
Spiralning birinchi va oxirgi burilishlarida NH ning zanjir ichidagi vodorod bog'lovchi sherigi yo'q.
ph
aL
Agar bir xil burchaklar ketma-ket bir necha qoldiq
uchun saqlansa, polipeptid tuzilishini qabul qiladi.
hududlar ph va ps birikmasini ifodalaydi
polipeptid zanjirida sterik ruxsat etilgan
burchaklar. Ko'rsatilgan ikkinchi darajali