Mavzu: Molekulyar biofizika asoslari

• Dipol-dipol yoki orientatsion ta’sirlashish.

O’zgarmas dipol momentiga ega ikki dipol o’rtasida yuzaga keladigan elektrostatik ta’sirlashish dipol-dipol yoki orientatsion deb ataladi.

• Dipol-induktsiyalangan dipol ta’sirlashishlar.

O’zgarmas dipol momentiga ega molekula bilan dipol momentiga ega bo’lmagan molekula o’rtasida yuzaga keladigan ta’sirlashish bo’lib, dipol ta’sirida neytral molekula dipolga aylanishi mumkin.

Yuqorida bayon etilgan Van-der-vaals ta’sirlashishlari yaqindan, ya’ni yaqin masofalarda amalga oshadigan ta’sirlashishlar nomi bilan ham yuritiladi.

Peptid bog’ va uning tabiati

Peptid bog’ va uning tabiati

• Ma’lumki, polipeptid zanjiri asosida muayyan bir aminokislotaga mansub kaoboksil (-SOON) guruhi bilan ikkinchi bir aminokislotaga mansub amin (-NN₂) guruhining birikishi natijasida hosil bo’lgan peptid bog’ (-SO-NN-) yotadi.

• Peptid bog’ining eng muhim o’ziga hosligi, uning qisman qo’sh bog’ xarakteriga egaligidir. Rentgen struktura analizi ma’lumotlariga ko’ra, peptid bog’i uzunligi oddiy σ – bog’ uzunligidan ancha katta, odatdagi qo’sh bog’larga nisbatan esa bir qadar uzun. Buning sababi, azot atomidagi taqsimlanmagan bir juft elektron azot va uglerod atomlari o’rtasida umumlashib, yakka va qo’sh bog’lar aralashmasini hosil qiladi. Natijada karbonil guruhidagi π elektron surilib, kislorod atomiga o’tadi va shu munosabat bilan SqO dagi qo’shbog’, qisman, yakka bog’ga aylanadi, kislorod esa manfiy zaryadli bo’lib qoladi.

• • Shunday qilib, elektronning N, S, O atomlariaro N→S→O yo’nalishada surilishi tufayli elektron zichligining siljishi bilan boradigan delokalizatsiyalanish yuz beradi.
• • Izomeriya nazariyasiga binoan, polipeptid zanjirining fazoviy tuzilishi qo’shni aromlarning s bog’lar atrofidagi aylana olish imkoni bilan belgilanadi. Peptid bog’i qo’sh bog’ xossasiga ega bo’lgani uchun qo’sh bog’ atrofida burilish qiyinlashgan. Shu tufayli ham burilish faqat peptid bog’ining ikki yon tomonidagi yakka bog’lar, ya’ni –S-S- va –N-C- bog’larda amalga oshadi.

• • Oqsil molekulasi ikkilamchi strukturasining shakllanishida asosiy rol vodorod bog’lariga taallluqli bo’lib, bu haqdagi printsiplar L.Poling va R.Kori tomonidan ishlab chiqilgan. Ular quyidagilardir.
• • 1. Barcha peptid bog’larining uzunligi va ularning valent burchaklari bir xildir.
• • 2. Polipeptid zanjiri vodorod bog’lari bilan to’la to’yingan bo’lishi lozim.
• • 3. Polipeptid zanjiridagi barcha zvenolarning konformatsion holati o’zaro ekvivalentdir.
• • Mazkur printsiplar asosida shakllantirilgan konformatsiyalar uch xil bo’lb, ulardan birinchisi α spiraldir.

• • α spiral quyidagi parametrlar bilan xarakterlanadi. α spiral zanjir o’qiga 100˚ burchak hosil qilib joylashgan. Spiraldagi bitta o’ramning uzunligi L – 0.54 nm, bir o’ramdagi amino kislota qoldiqlarining soni 3.6 va har bir qoldiq zanjir o’qiga hosil qilgan proektsiyasi 0.15 nm.
• • Spiralning har bir o’rami spiral o’qi bo’ylab, ichki vodorod bog’lari vositasida o’zaro bog’langan.
• • Berilgan zvenodagi karbonil guruhi bilan navbatdagi (to’rtinchi) zvenodagi N-N aro vodorod bog’i hosil qiladi. Bu xil bog’lar zanjirdagi barcha aminokislota qoldiqlariaro (ichki vodorod bog’lari) hamda yonma-yon joylashgan polipeptid zanjiridagi boshqa aminokislota qoldiqlariaro (tashqi vodorod bog’lari) hosil bo’ladi. Prolin bu qoidadan mustasno, chunki unda N-N guruhi yo’q.