Kollagen tolalar inson organizmida muhim rol o'ynaydi. Ular nafaqat uchun mas'ul bo'lgan teriga taranglik

Веб-сайт jbc.org Журнал биологической химии

Download 476,88 Kb. bet 17/24 Sana 28.06.2022 Hajmi 476,88 Kb. #713044

Bog'liq
GOLLAGEN

Веб-сайт

jbc.org

Журнал биологической химии (англ. The Journal of Biological Chemistry, сокр. — JBC) — научный журнал, основанный в 1905 году и издаваемый с 1925 года Американским обществом биохимии и молекулярной биологии^[en]. В нём еженедельно публикуются исследования в различных отраслях биохимии или молекулярной биологии, как в печатном виде, так и в электронном онлайн формате. Редактором журнала является Lila Gierasch (с 2016 года). Через год после публикации все статьи журнала становятся доступными бесплатно. Печатные статьи доступны бесплатно на сайте журнала сразу же после принятия. Импакт-фактор журнала в 2016 году составил 4,125. В 2005 году JBC стал самым цитируемым научным журналом.

Содержание

• 
  1Основание
  
• 
  2Редакторы
  
• 
  3История публикаций
  
• 
  4Ранжирование и критика воздействующего фактора
  
• 
  5Примечания
  
• 
  6Ссылки
  

Основание[править | править код]
Журнал был основан в 1905 году Джоном Джекобом Абелем и Кристианом Арчибальдом Гертером^[en], которые также были его первыми редакторами. Они отправили письма 21 другим американским биохимикам, пригласив их войти в состав редакционной коллегии. В эту редколлегию (была представлена 22 учёными, не считая Абеля и Гертера) вошли: Р. Г. Читтенден, Отто Фолин, Уилльям Дж. Гис, Рейд Хант, Уолтер Джонс, Дж. Х. Кастл, Вальдермар Кох, П. А. Левен, Жак Лоеб, Грехам Ласк, А. Б. Макаллэм, Дж. Дж. Р. Маклеод, А. П. Мэтьюс, Л. Б. Мендель, Ф. Г. Новы, У. Р. Орндорф, Т. Б. Озборн, Франц Пфафф, А. Е. Тейлор, В. С. Воган, А. Дж. Уэйкман, Х. Л. Уилер.
Первый номер увидел свет в октябре 1905 года.
Редакторы[править | править код]

• 
  1906—1909 — Джон Джекоб Абель и Кристиан Арчибальд Гертер^[en]
  
• 
  1909—1910 — Кристиан Арчибальд Гертер^[en][1]
  
• 
  1910—1914 — Альфред Ньютон Ричардс^[en]
  
• 
  1914—1925 — Дональд Д. Ван Слайк
  
• 
  1925—1936 — Стэнли Р. Бенедикт^[2]
  
• 
  1937—1958 — Рудольф Дж. Андерсон^[en]
  
• 
  1958—1967 — Джон Т. Эдсалл^[en]
  
• 
  1968—1971 — Уилльям Говард Стайн^[3]
  
• 
  1971-по сей день — Герберт Табор, в настоящее время соредактор.
  
• 
  2011—2015 — Martha Fedor
  
• 
  2016 — в настоящее время: Lila Gierasch
  

История публикаций[править | править код]
Другие учёные работали с журналом — Генри Драздел Дакин, Е. В. МакКоллам, Ганс Тэчер Кларк, Конрад Эмиль Блох, Эфраим Ракер и Милдред Кон. В разные времен офис редакции располагался в Корнэлльском Медицинском Колледже (до 1937), Йельском Университете (1937—1958), Гарвардском Университете (1958—1967), и Нью-Йорке (с 1967 г.). В настоящее время журнал издаётся Американским Обществом Биохимии и Молекулярной Биологии в кампусе FASEB в городке Бетесда, штат Мэриленд.
В 1958 году формат журнала изменился на больший размер с двухколонным размещением.
Ранжирование и критика воздействующего фактора[править | править код]
Редакторы Журнала Биологической Химии критикуют современную надёжность импакт-фактора, отмечая, что обзорные статьи, комментарии, и сокращения также включены в расчёт. Далее, знаменатель полных изданных статей стимулирует журналы быть весьма разборчивыми в том, что они издают, и предпочитать публиковать статьи, которые получат больше внимания и цитат.
Примечания[править | править код]

1. 
   ↑ Умер в офисе.
   
2. 
   ↑ Умер в офисе. Джон Т. Эдсалл^[en] работал временным редактором до тех пор, пока не был назначен следующий редактор.
   
3. 
   ↑ Тяжело заболел в 1969 году, но не уходил в отставку до 1971 года.
   

Ссылки[править | править код]

• 
  Веб-сайт журнала на английском языке
  
• 
  Американское общество биохимии и молекулярной биологии
  
• 
  The First 75 years (от Джон Т. Эдсалл, бывшего редактора журнала)
  

Mapping the Ligand-binding Sites and Disease-associated Mutations on the Most Abundant Protein in the Human, Type I Collagen*

• 
  Gloria A. Di Lullo
  
• 
  Shawn M. Sweeney
  
• 
  Jarmo Körkkö
  
• 
  Leena Ala-Kokko
  
• 
  James D. San Antonio
  
• 
  Show footnotes
  

Open AccessDOI:https://doi.org/10.1074/jbc.M110709200


PlumX Metrics

• 
  MATERIALS AND METHODS
  
• 
  RESULTS AND DISCUSSION
  
• 
  Acknowledgments
  
• 
  REFERENCES
  
• 
  Article Info
  
• 
  Figures
  
• 
  Tables
  
• 
  Related Articles
  

Type I collagen is the most abundant protein in humans, and it helps to maintain the integrity of many tissues via its interactions with cell surfaces, other extracellular matrix molecules, and growth and differentiation factors. Nearly 50 molecules have been found to interact with type I collagen, and for about half of them, binding sites on this collagen have been elucidated. In addition, over 300 mutations in type I collagen associated with human connective tissue disorders have been described. However, the spatial relationships between the known ligand-binding sites and mutation positions have not been examined. To this end, here we have created a map of type I collagen that includes all of its ligand-binding sites and mutations. The map reveals the existence of several hot spots for ligand interactions on type I collagen and that most of the binding sites locate to its C-terminal half. Moreover, on the collagen fibril some potentially relevant relationships between binding sites were observed including the following: fibronectin- and certain integrin-binding regions are near neighbors, which may mechanistically relate to fibronectin-dependent cell-collagen attachment; proteoglycan binding may potentially impact upon collagen fibrillogenesis, cell-collagen attachment, and collagen glycation seen in diabetes and aging; and mutations associated with osteogenesis imperfecta and other disorders show apparently nonrandom distribution patterns within both the monomer and fibril, implying that mutation positions correlate with disease phenotype. These and other observations presented here may provide novel insights into evaluating type I collagen functions and the relationships between its binding partners and mutations.
OI
osteogenesis imperfecta
PG
proteoglycan
KSPG
keratan sulfate PG
GAG
glycosaminoglycan
DDR
discoidin domain receptor
COMP
cartilage oligomeric matrix protein
OPO
osteoporosis
OPA
osteopenia
DSPG
dermatan sulfate PG
CSPG
chondroitin sulfate PG
HSPG
heparan sulfate PG
Type I collagen is ubiquitous in all vertebrates and is among the largest and most complex of all macromolecules. It is synthesized as a soluble, procollagen form, composed of globular C- and N-propeptides, joined to their respective ends of the triple helix (
1
). Type I procollagen (Fig. 1A) is composed of two α1 and one α2 chains, each of about 1000 amino acids. Upon secretion from the cell the propeptides are cleaved by the C- and N-proteinases, and the collagen monomer is assembled into the collagen fibril (Fig. 1,A and B), which is the form of the protein found in tissues (Fig. 1C), and consists of microfibrils, or 5-mer bundles of overlapping monomers. Adjacent monomers overlap each other by 234 residues, giving rise to the 67-nm wide “D-period,” the basic repeat structure of the fibril, seen in electron micrographs of collagen fibrils (Fig. 1C). Each D-period consists of an “overlap” and a “gap” zone, which appear as alternating light and dark bands in negatively stained preparations or as a pattern of fine cross-fibril bands (called “a,” “b,” “c,” “d,” and “e” bands) in positively stained preparations (
2
).

Download 476,88 Kb.

Do'stlaringiz bilan baham: