Кексаларни эъзозлаш йили

Актуальность научной работы: настоящее время одним из самых перспективных биоинсектицидов являются препараты, полученные на основе микроорганизма Bacillusthuringiensis. Для различных подвидов B. thuringiensis характерно образование инсектицидных белков (5-эндотоксинов), отличающихся высокой специфичностью биологического эффекта. В основе биологического эффекта 5-эндотоксинов B. thuringiensis лежит их цитопатологическое действие на эпителиальные клетки кишечника насекомых. В свою очередь, специфичность этих белков определяется их взаимодействием с рецепторами, локализованными в апикальной мембране эпителиальных клеток. Изучение воздействия
5-эндотоксинов на кишечный эпителий, поиск и характеристика соответствующих рецепторов важны для понимания механизма действия и специфичности энтомоцидных белков, а также выяснения путей возникновения у насекомых-мишеней резистентности к препаратам B. thuringiensis. Вследствие этого работы по изучению взаимодействия эндотоксинов B. thuringiensis с кишечным эпителием чувствительных насекомых необыкновенно актуально.
Цель работы: целью данной работы было комплексное изучение энтомоцидного действия эндотоксинов местного штамма Bacillusthuringiensis-91 на кишечный эпителий личинок комаров Anophelesstephensi и Aedesaegypti (Culicidae; Diptera).
Материалы и методы исследования: получение и модификация 5-эндотоксинов B. thuringiensis-91.
Полученные результаты: в данной работе мы провели комплексное изучение воздействия москитоцидных токсиновCry4B, продуцируемых B. thuringiensis -91 на кишечный эпителий личинок комаров. Гистологические исследования продемонстрировали серьёзные изменения, происходящие под действием москитоцидных белков в эпителиальных клетках и перитрофической оболочке личинок комаров в средней кишке. Эти изменениявключают деградацию микроворсинок, вакуолизацию цитоплазмы и разрушение клеточных органелл, и, в общем, близки тем, что показаны для гусениц, обработанных лепидоцидными токсинами В. thuringiensis. Гистохимические эксперименты показали, что, как ив случае лепидоцидных токсинов, эндотоксин Cry4B связываются с микроворсинками кишечного эпителия средней кишки чувствительного насекомого. Используя метод аффинной хроматографии на
синтезированных нами сорбентах Сry4B-сефароза, мы выделили белки с молекулярной массой 57кДа, способные обратимо испецифично связывать указанные токсины. По всем изученным характеристикам эти белки близки 62кДа токсинсвязывающим белкам. В то же время, помолекулярной массе и энзиматической активности, указанные токсинсвязывающие белки существенно отличаются от белков, выполняющих аналогичную функцию у гусениц. Тот факт, что связывание москитоцидных и лепидоцидных токсинов В. thuringiensis-91 с разными рецепторными белками приводит к однотипным гистопатологическим изменениям эпителия у личинок комаров и у гусениц чешуекрылых, обусловлено особенностями Cry-белков.
Выводы: таким образом, общая принципиальная схема организации вторичной и третичной структуры белков сочетается у них с существенными различиями первичной структуры в тех районах молекулы, которые ответственны за связывание с рецептором или внутри молекулярные перестройки. Именно такая стратегия позволяет токсинам В. thuringiensis- 91 приспособиться к физиологическим и биохимическим особенностям, характерным для различных видов насекомых.
ИНГИБИРОВАНИЕ ДЕСТРУКЦИИ МАКРОМОЛЕКУЛ
НАТРИЙКАРБОКСИМЕТИЛЦЕЛЛЮЛОЗЫ С РАСТВОРАМИ
МОЧЕВИНОФОРМАЛЬДЕГИДНЫХ ОЛИГОМЕРОВ
Н. Абрамова - студентка 2 курса
Ташкентский Фармацевтический институт, г. Ташкент
Кафедра физики, математики и информационных технологий
Научный руководитель: доктор технических наук, доцент С.Я.Инагамов