Kataliz hodisasi bir nechta prinsipga ega, quyida shulardan ayrimlari bilan tanishamiz. Katalizatorlar saylash (selektivlik) xossasiga ega. Hamma kimyoviy reaksiyalar uchun umumiy katalizator bo’lmaydi.
Ma’lum katalizator ma’lum reaksiyani yoki reaksiyalar gruppasini, agar reaksiya bir qancha yo’nalishlar bilan borsa, ma’lum yo’nalishnigina tezlatadi. Katalizatorning bu xossasi kerakli reaksiya yo’nalishini tezlatib qo’shimcha reaksiyalarning borishiga yo’l qo’ymaydi.
Katalizatorlar reaksiya muvozanati konstanta qiymatini o’zgartirmaydi. Katalizatorlar nazariy yo’l bilan hisoblab topilganiga qaraganda ko’p mahsulot hosil qilishga yordam bermaydi, ya’ni reaksiya unumini o’zgartirmaydi. Faqat kerakli unumni qisqa vaqtda olishga yordam beradi.
Katalizator ta’sirida qaytar (to’g’ri va teskari) reaksiyaning tezlanishi. Bunday katalizatorlar reaksiya muvozanatini siljitmasdan ularni to’g’ri va teskari reaksiyalarini tezligini bir xilda oshiradi. Masalan:
CO+2H2→CH3OH
Bu reaksiya bosim ostida turli katalizatorlar (ZnO; Cr2O3∙ZnO; 8ZnO∙Cr2O3 ∙CrO3 va boshqalar) ishtirokida olib boriladi. Ular yuqori bosimda reaksiyani chapdan o’ngga, past bosimda esa o’ngdan chapga tomon siljitadi.
Ferment kataliz kinetikasi
Fermentlar biokatalizatorlar bo’lib juda katta aktivlikka egadirlar, masalan, juda kam miqdorda (10-9-10-7 molyar) konsentratsiyali ferment qo’shilganda reaksiya tezligi 1010 marta chamasi oshadi.
Shu bilan bir qatorda, ulrning ahamiyatli xossalaridan biri substratini (reaksiyaga kirishayotgan moddalarning) tuzilishiga nisbatan juda yuqori tanlanovchanlik xossasidir; ko’p hollarda bir ferment bitta ma’lum moddaning reaksiyaga kirishini tezlatadi, ularning boshqa xossalarini va gomologlarini tezlatmaydi.
Reaksiya ferment katalizatori maxsus uchastkalardagi aktiv markazlarda boradi.
Fermentlar yuqori molekulali birikmalari oqsillar bo’lib, bir-bibr bilan peptid (amid) bog’ bilan bog’langan aminokislotalardan iborat. Aktiv markazlar turli bioorganik moddalarning radikallaridan iborat bo’lib, bir-biriga yaqin joylashgan, adsorbillangan substrakt molekulalari bilan bir vaqtda birdaniga ta’sirlanishi qulay holatda joylashgan bo’lib, aktiv markazlarning soni juda ko’p bo’ladi. Ferment va ularning aktiv markazlari va uning ta’sir qilishi mexanizmi anchagina murakkab bo’lganligidan umumiy tasavvur berish bilan chegaralanamiz.
Ferment kataliz kinetikasi. Fеrmеnt kаtаlizdа eng sоddа sхеmа, ikki bоsqishli sхеmа dеb аtаlgаn mехаnizmdir. Shu sхеmаning mехаnizmi quyidаgichаdir.
E+S (ks)→ES (k2) →E+P
E – fеrmеnt, S – substrаt Ks – fеrmеnt substrаt kоmplеksining dissоsilаnish kоnstаntаsi. K2 fеrmеnt + substrаt (ES) kоmplеksning tеzlik kоnstаntаsi ES – kоmplеks hоsil bo’lish rеаksiyasining muvоzаnаt kоnstаntаsidir.
K2 ferment+substrat (ES) kompleksning (birinchi tartib bilan reaksiya parchalanib) reaksiya mahsulot “P” ga fermenti qaytadan (E) ajralib chiqish (regeneratsiya) reaksiyasining tezlik konstantasi. ES-kompleksning hosil bo’lish reaksiyasining muvozanat konstanatasi (Rs)
Ks=
E va S- boshlang’ich miqdorlar bo’lib, amalda [S], [E] bo’ladi. Fermentning umumiy miqdori (E0):
E0=E+[ES] bo’ladi.
Ya’ni reaksiyaga kirishib kompleksdagi (ES) va ozod holdagi (reaksiyaga kirishmagan) miqdori (E) ning yig’indisiga teng.
Ferment substrakt kompleksining ajralish tezligi esa,
Reaksiya boshlarida S ning kam reaksiyaga kirishganini va tajriba uchun boshqa substrat ko’p miqdorda olinganini e’tiborga olib boshda olingan substrat miqdoriga nisbatan substratni reaksiya kirishgan miqdorini hisobga olmasa ham bo’ladi (S0-S=S0), ya’ni [S]=[S0] deb qabul qilishi mumkin. (S0) substratning umumiy (tajriba uchun olingan miqdori) va
tenglama,-sxema bo’yicha boradigan fermentativ reaksiya tezligi, substrat va fermentlarning dastlabki olingan miqdori bilan o’zgarishini ifoda qiladi va tenglama bu xil kattalik reaksiyaga ahamiyatli kattaliklar k2 va k3 ni hisoblashga imkon beradi. Reaksiya tezligiga (V) reagentlarning miqdoridan (konsentrasiya) tashqari tajriba sharoitida mavjud har xil omillar ta`sir qiladi. Masalan, muhitni pH sistema ingibator (reaksiyani tezlatuvchi) mavjudligi, birga ko’rsatilgan yana boshqa qo`shimcha bosqichlar mavjudligi kabi omillar ta`sir qiladi. Bu xil omillar ta`sir qilmaydigan sharoitda olib borilgan va demak aktiv massalar ta`sirida qonuniga muvofiq aniqlangan tezlik chin tezlik deyiladi, yuqorida ko`rsatilgan omillar mavjudligida tajriba o`tkazib topilgan tezlik kuzatilgan yoki efektiv tezlik deyiladi. Ko`pchilik tajribalarda kuzatilgan tezlik olingan. Tezlik konstanta (k) ham muvozanat konstanta (k) to`g`risida ham shu muloxazalarni qaytarish mumkin. Agar k2, k3 – effektiv bo`lsa, bu kattaliklarni ma`lum kattalik reyaksiyaning kattalik tezlik konstantasi (kkat) deb ataladi va tenglama quyidagi ko`rinishda bo`ladi.
