Jo`rayeva A

Oddiy va murakkab fermentlar. Fermentlarning faol va allosterik markazlari. Oqsillar struktura tuzilishining barcha xususiyatlari fermentlar uchun ham tegishlidir. Ular ham 4 ta tuzilish darajasiga ega: birlamchi, ikkilamchi, uchlamchi va to`rtlamchi. To`rtlamchi strukturaga ega fermentlar protomer (subbirliklar) dan tuzilgan. Fermentlar oqsillar singari oddiy (protein-ferment) va murakkab (proteid-ferment) ga bo`linadi. Murakkab fermentlarni oqsil qismi - apoferment va oqsil bo`lmagan qismi – kofaktorlardan iborat. Fermentlar kofaktorlari – metall ionlari va kofermentlar esa organik birikmalardir. Apoferment va kofaktor alohida bo`lsa ferment katalizatorlik sifatiga ega bo`lmaydi. Ularni birlashishi faol ferment strukturasini hosil qiladi va unga xoloferment deyiladi. Kofaktorlar termostabil moddalar, apofement qizitilganda ferment faolligini yo`qotadi.
Fermentativ katalizning spesifikligi va boshqa xususiyatlarini o`rganish oraliq kompleksining hosil bo`lishi, ferment funksional guruhlari substrat molekulasining kimyoviy va fazoviy (topografik) komplementar guruhlari bilan munosabatga kirishi haqidagi xulosaga olib keldi. Bu fikr ferment molekulasini reaktsiyada qatnashadigan substrat molekulasiga nisbatan ancha katta o`lchamli bo`lishidan ham kelib chiqadi. Binobarin, ferment – substrat kompleksining hosil bo`lishida substrat molekulasi bilan ferment peptid zanjirining chegaralangan qismigina reaktsiyaga kirishadi. Fermentning faol markazi deb ferment molekulasini substrat bilan birikib, uning kimyoviy o`zgarishini ta’minlaydigan qismlariga aytiladi. Bunday vazifani oddiy va murakkab fermentlarning uchlamchi strukturasidagi qismlari bajaradi. Murakkab fermentlar faol markazi tarkibiga kofaktorlar ham kiradi. To`rtlamchi strukturali oligomer fermentlarda faol markazlar soni subbirliklar soniga teng.
Oddiy va murakkab fermentlarning uchlamchi qurilishida ma’lum bir funktsiyani bajaruvchi maxsus markazlar mavjud.
Faol markaz ko`pincha ferment molekulasi yuzasidagi botiq yoki tirqish ko`rinishidagi qismidir. Shakli bo`yicha faol markaz uning ichiga kiradigan substrat molekulasiga komplementar - mos. Faol markaz tuzilshi fermentni spesifikligi va katalitik faolligini ta’minlaydigan, fazoda ma’lum ravishda orientasiyalangan funksional guruhlardan iborat. Ular orasida substratga yaqinlikni, ya’ni spesifik bog`lanishni ta’minlaydigan kontakt yoki aloqa qismi hamda substratni kimyoviy o`zgarishini ta’minlaydigan katalitik faol markaz farq qilinadi. Odatda ferment faol markazini polipeptid zanjirning 12-16 ta aminokislota qoldiqlari tashkil qiladi. Faol markaz polipeptid zanjiridagi aminokislotalar bir-biri bilan fazoviy taxlanadilar. Bundan fermentativ faollik uchun polipeptid zanjirning qolgan qismini zarurligi yo`q, degan xulosani chiqarish kerak emas, chunki molekulaning boshqa qismlari faol markazning fazoda uch o`lchovli konfigurasiyasini belgilab, guruhlarning reaktsiya qobiliyatini ta’minlaydi. Faol markaz tarkibiga ko`proq serin, gistidin, glutamin, asparagin, sistein, tirozin,