Ingeneriyasi

1.1-rasm. Ferment faol markazining fazoviy tuzilishi. 
 
CH
2
CH
2
O H
HN
N
CH
2
H
H
2
C
P
N
N
O
O
O
O
O
H
H
H
H
O
O
O
N
N
N
N
NH
2
O
O
H
H
H
H
H
2
C
OH
H
NH
N
H
N
H
C CH
2
CH
2
O
CH
2
H
O
CH
CH
3
N
O
H
H
His 119
Phe 120
Gln 11
Ser 123
Thr 45
His 12

---

 
37 
Odatda ferment faol markazini polipeptid zanjirning 12-16 ta aminokislota 
qoldiqlari tashkil qiladi. Faol markaz polipeptid zanjiridagi aminokislotalar bir-
biri  bilan  fazoviy  taxlanadilar.  Bundan  fermentativ  faollik  uchun  polipeptid 
zanjirning qolgan qismini zarurligi yo`q, degan xulosani chiqarish kerak emas, 
chunki  molekulaning  boshqa  qismlari  faol  markazning  fazoda  uch  o`lchovli 
konfigurasiyasini  belgilab,    guruhlarning  reaktsiya  qobiliyatini  ta‟minlaydi. 
Faol markaz   tarkibiga  ko`proq serin,  gistidin,  glutamin,  asparagin, sistein,   
tirozin,treonin,  lizin;  alifatik  aminokislotalarning  gidrofob  qismi  va 
fenilalaninning aromatik halqasi kiradi. 
Sanab  o`tilgan  aminokislota  qoldiqlarining  fizik-kimyoviy  xossalari 
fermentni  substrat  bilan  bog`lanishi  va  uni  o`zgartirishini  ta‟minlab  beradi. 
Qutbli  guruhlar  kislotali  yoki  ishqoriy,  ba‟zida  kislota-ishqoriy  (gistidin) 
xossaga  ega.  Muhit  pH  ni  o`zgarishi  ularning  kislota-ishqoriy  xossasini 
o`zgartirib,  substratning  turli  guruhlari  bilan  ta‟sirlashishga  olib  keladi. 
Murakkab  fermentning  faol  markazidagi  yon  radikallari  faol  markaz 
konformatsiyasi  uchun  sharoit  yaratadi  va  kofaktorning  bog`lanishi, 
orientatsiyasi hamda substratning o`zgarishiga yordam beradi.   
Oddiy  fermentlarda  faol  markazning  aloqa  va  katalitik  qismlarining 
funksional  guruhlari  vazifasini  aminokislotalarning  faqat  yon  radikallari 
bajaradi.  Murakkab  fermentlarda  esa  bu    jarayonlar  asosan  kofaktorlar 
vazifasidir. 
Kataliz  jarayonida  fermentlarning  quyidagi  funksional  guruhlari  ishtirok 
etadilar: 

  dikarbon aminokislotalarning  COOH  va polipeptid zanjirning COOH 
guruhlari; 

  lizin  va polipeptid zanjirning  NH
2
  guruhi; 

  argininning guanidin guruhi; 

  triptofanning indol guruhi; 

---

 
38 

  gistidinning imidazol guruhi; 

  serin va treoninning OH guruhi; 

  sisteinning SH  va sistinning disulfid guruhi; 

  metioninning tioefir guruhi; 

  tirozinning fenol guruhi; 

  alifatik  aminokislotalarning  gidrofob  zanjiri  va  fenilalaninning 
aromatik halqasi. 
Polipeptid  zanjiridagi  sanab  o`tilgan  aminokislota  qoldiqlari  xossalari 
o`zlariga  mos  keladigan  substrat  bilan  fizik-kimyoviy  aloqaga  kirishadi,  ya‟ni 
aminokislotalarning  gidrofob  radikallari  substratning  qutbsiz  qismlariga  mos 
keladi.  Qutbli    guruhlar  esa  kislotali  yoki  ishqoriy  xossalarga  ega  bo`lganligi 
tufayli muhit pH ini o`zgarishi ularning kislota-asosli xossalarini o`zgartiradi va 
substratning turli xil guruhlari bilan o`zaro ta‟sirlanishiga olib keladi. 
Murakkab  ferment  molekulasida  faol  markazdan  tashqari  allosterik 
(grekcha  allos  –  boshqa,  yot;  steros  –  fazoviy,  strukturaga  oid)  markaz  ham 
bo`lib,  u  ferment  molekulasida  fazoviy  jihatdan  faol  markazdan  ajralgan. 
Allosterik  markaz  bilan  bog`lanuvchi  molekulalar  tuzilishiga  ko`ra  substratga 
o`xshamaydi, lekin faol markaz konfiguratsiyasini o`zgartirgan holda substratni 
faol  markaz  bilan  bog`lanishiga  va  o`zgarishiga  ta‟sir  etadi.  Har  bir  ferment 
molekulasi  bir  nechta  allosterik  markazlarga  ega  bo`lishi  mumkin.  Allosterik