Аралаш функцияли бирикмалар биоорганик кимё ХХ асрнинг иккинчи яримида «Органик кимё»

Оқсилларга сифат реакциялар
1 -Ксантопротеин реакцияси. Оқсилларга азот кислотаси билан таъсир этилганда сариқ ранг ҳосил бўлади. Бу ранг аммиак таъсирида зарғалдоқ рангга ўтади. Бу реакция ёрдамида (фениланилин, тирозин, гистидин, триптофан) аниқланади. Аммиак таъсирида зарғалдоқ рангнинг ҳосил бўлиши фенол гидроксилининг ионланиши билан тушунтирилади
2-Биурет реакцияси. Оқсил эритмасига суюлтирилган мис (II) сульфат ва натрий гидроксид эритмалари таъсир эттирилса, бинафша ранг пайдо бўлади. Бу реакция пептид боғли моддаларда содир бўлади.


3,Олтингугурт сақловчи -аминокислоталарга сифат реакцияси. Таркибида олтингугурт сақлаган -аминокислоталар цистеин, цистин, метионин бор оқсиллар эритмасини ортиқча натрий гидроксиди эритмаси билан қайнатилиб, бир неча томчи қўрғошин ацетат қўнғир-қора ёки қора чўкма ҳосил бўлади.
Na₂S + Pb(CH₃COO)₂  PbS + 2CH₃COONa
4. Эрлих реакцияси. Триптофанни аниқлаш учун унинг эритмасига сульфат кислота иштирокида пара-диметиламинобензальдегид қўшилса эритма қизил-бинафша рангга бўялади. Бошқа  - аминокислоталар бу реакцияни бермайди. Бу реакциядан фойдаланиб, оқсилнинг парчаланиш маҳсулотларида триптофан миқдори аниқланади.
5. Миллон реакция. Оксилларга симоб нитратнинг нитрат кислотадаги эритмаси билан таъсир этилганда қизил ранг ҳосил бўлади. Бу реакция тузилишида фенол қолдиғи тутган (тирозин бўлган) оқсиллар учун хосдир.
ОҚСИЛЛАР СИНФЛАНИШИ
Оксиллар икки гуруҳга протеинлар (оддий оксиллар) ва протеидлар (мураккаб оксиллар) га бўлинадилар. Протеинлар гидролизланганда фақат аминокислоталар аралашмаси ҳосил бўлади. Протеидлар гидролизланганда эса аминокислоталар билан бирга фосфор кислота, глюкоза, гетероциклик бирикмалар ва бошқалар ҳосил бўлади.
Протеинлар эрувчанлиги ва изоэлектрик нуктанинг ҳолатига караб қуйидаги гуруҳларга бўлинадилар.
Албуминлар. Сувда эрийдилар, қиздирилганда ивийдилар. Тузларнинг тўйинган эритмалари таъсирида чукадилар. Нисбатан катта булмаган молекуляр массага эга. Гидролизланганда катта миқдорда гликол ҳосил бўлади. Тухум, кон, сут оксиллар таркибида учрайдилар.
Глобулинлар. Сувда эримайдилар. Тузларнинг суюлтирилган эритмаларида эрийдилар. Тўйинган эритмалари таъсирида чукадилар. Қиздирилганда ивийди. Тухум, сут, кон, усимлик уруглари таркибида учрайдилар
Протанинлар. Кучли асосли ҳусусиятга эга бўлиб, таркибида олтингугурт бўлмайди. Оддий аминокислоталардан таркиб топган ва кичик молекуляр массага эга. Балик икраси, жинсий гармонлар таркибида учрайдилар.
Гистонлар. Кучсиз асос хоссасига эга эга бўлиб, кўпчилик мураккаб оксиллар таркибига кирадилар.
Склеропротеинлар. Сувда, тузлар, кислота ва ишқорлар эритмаларида эримайдилар. Бу гуруҳ оксиллар тери, жун, суяк, тирнок, шох, соч, ипак фиброини тарибида учрайдилар. Уларнинг таркибида кўп миқдорда олтингугурт мавжуд бўлади.
Протеидлар оқсилсиз қисмнинг таркибига кўра қуйидаги гуруҳларга бўлинади.
Нуклеопротеидлар. Гидролизланганда оддий оксиллар, асосан гистонлар ва протанинлар билан нуклеин кислоталар ҳосил бўлади. Улар протоплазмалар, тўқималар ва вируслар таркибига кирадилар.
Фосфопротеидлар. Гидролизланганда оддий оксиллар билан фосфор кислота ҳосил бўлади, кучли кислоталик ҳусусиятига эга. Кислоталар таъсирида ивийди. Уларга сут казеини таалуклидир.
Глюкопротеидлар. Гидролизланганда оддий оксиллар билан углеводлар ҳосил бўлади. Сувда эримайди. Суюлтирилган ишқор эритмаларида эрийди. Нейтрал ҳусусиятга эга. Қиздирилганда ивимайди.
Хромопротеидлар. Гидролизланганда оддий оқсиллар билан рангли моддаларни ҳосил қилади. Уларга қон гемоглобини мисол бўлади. Мураккаб оқсилларнинг бошқа гуруҳлари ҳам маълум.
Оқсилларнинг тузилиши.
Оқсиллар кислота ёки ишқорларнинг суюлтирилган эритмалари билан қиздирилганда гидролизга учрайдилар. Бунинг натижасида -аминокислоталар аралашмаси ҳосил бўлади. Айрим аминокислоталар бунда ўзгариб кетадилар
Протеолитик ферментра бези ферменти), (протеазалар), песин (ошқозон ферменти), трипсин (ошқозон ости бези ферменти), пептидалар (ичак ферментлари) оқсиллари учун кучли гидролитик воситалар бўлиб хизмат қиладилар. Ҳар қайси фермент алоҳида аминокислоталардан ҳосил бўлган пептид боғни парчалайди.
Ҳозирги вақтда кўплаб мураккаб бўлмаган оқсиллар аминокислоталар таркибини аниқлайдиган усуллар мавжуд. Булар орасида хроматография алоҳида аҳамият касб этади.
Оқсиллар таркибига 25 га яқин турли аминокислоталар киради. Булардан 8 таси алмаштириб бўлмайдиган аминокислоталар деб аталиб, уларни инсон тайёр ҳолда истеъмол қилади. Агар, шу 8 та аминокислоталардан бирортаси инсон истеъмол қилаётган овқат таркибида етарли даражада бўлмаса, бу турли касалликларни келиб чиқишига сабаб бўлади.
Оқсиллар гидролизланганда табиий аминокислоталар (уларни сони 22 та) нинг барчаси ҳосил бўлади.
Сувда эрийдиган оқсиллар монодисперс тузилишга эгалар. Чунки улар аниқ аминокислота таркибига эга ва бу аминокислоталар маълум тартиб билан боғланишида ҳосил бўлгандир.
Оқсил молекуласида аминокислота қолдиқлари чизиқли пептид боғ билан боғланган. Оқсилларни аминокислоталар қолдиғидан пептид боғ ҳосил қилиб тузилганлиги ҳақида 1907 йилда З. Фишер ва Гофиейсторлар фикр билдирганлар. Бир аминокислотадаги карбосиклик гуруҳ қўшни аминокислотанинг аминогуруҳи билан таъсирланиб, амид ҳосил қилади. Алоҳида пептид қисмлари бир-бирларида – NH – СО – СНR – даги ён занжирдаги гуруҳ (R) лар билан фарқ қиладилар:
100 гача аминокислота қолдиғи сақлаган бирикмалар полипептидлар 100 тадан ортиқ аминокислота қолдиғи сақлаган бирикмалар оқсиллар деб аталади..
Аминокислоталарнинг бирикиш тартиби уларнинг икки тарафида молекулаларни ажратиб олиш билан аниқланади. Бунинг учун аминокислоталар гидролизга барқарор бўлган бирикмаларга айлантириладилар. Шу усул билан кўпчилик оддий оқсиллар мисулин, иноглобин, рибонуклеазалар ва бошқаларнинг тузилишлари аниқланган. Жуда кўп оқсиллар учун аминокислоталарнинг қайтарилиш тартиби аниқланган.
Оқсилларда топилган - аминокислоталар