Biologik kimyo

Oddiy va murakkab fermentlar. Fermentlarning faol va allosterik markazlari. Oqsillar struktura tuzilishining barcha xususiyatlari fermentlar uchun ham tegishlidir. Ular ham 4 ta tuzilish darajasiga ega: birlamchi, ikkilamchi, uchlamchi va to`rtlamchi. To`rtlamchi strukturaga ega fermentlar protomer (subbirliklar) dan tuzilgan. Fermentlar oqsillar singari oddiy (protein-ferment) va murakkab (proteid-ferment) ga bo`linadi. Murakkab fermentlarni oqsil qismi - apoferment va oqsil bo`lmagan qismi – kofaktorlardan iborat. Fermentlar kofaktorlari – metall ionlari va kofermentlar esa organik birikmalardir. Apoferment va kofaktor alohida bo`lsa ferment katalizatorlik sifatiga ega bo`lmaydi. Ularni birlashishi faol ferment strukturasini hosil qiladi va unga xoloferment deyiladi. Kofaktorlar termostabil moddalar, apofement qizitilganda ferment faolligini yo`qotadi.

85

Fermentativ katalizning spesifikligi va boshqa xususiyatlarini o`rganish oraliq kompleksining hosil bo`lishi, ferment funksional guruhlari substrat molekulasining kimyoviy va fazoviy (topografik) komplementar guruhlari bilan munosabatga kirishi haqidagi xulosaga olib keldi. Bu fikr ferment molekulasini reaktsiyada qatnashadigan substrat molekulasiga nisbatan ancha katta o`lchamli bo`lishidan ham kelib chiqadi. Binobarin, ferment – substrat kompleksining hosil bo`lishida substrat molekulasi bilan ferment peptid zanjirining chegaralangan qismigina reaktsiyaga kirishadi. Fermentning faol markazi deb ferment molekulasini substrat bilan birikib, uning kimyoviy o`zgarishini ta’minlaydigan qismlariga aytiladi. Bunday vazifani oddiy va murakkab fermentlarning uchlamchi strukturasidagi qismlari bajaradi. Murakkab fermentlar faol markazi tarkibiga kofaktorlar ham kiradi. To`rtlamchi strukturali oligomer fermentlarda faol markazlar soni subbirliklar soniga teng.

Oddiy va murakkab fermentlarning uchlamchi qurilishida ma’lum bir funktsiyani bajaruvchi maxsus markazlar mavjud.

Faol markaz ko`pincha ferment molekulasi yuzasidagi botiq yoki tirqish ko`rinishidagi qismidir. Shakli bo`yicha faol markaz uning ichiga kiradigan substrat molekulasiga komplementar - mos. Faol markaz tuzilshi fermentni spesifikligi va katalitik faolligini ta’minlaydigan, fazoda ma’lum ravishda orientasiyalangan funksional guruhlardan iborat. Ular orasida substratga yaqinlikni, ya’ni spesifik bog`lanishni ta’minlaydigan kontakt yoki aloqa qismi hamda substratni kimyoviy o`zgarishini ta’minlaydigan katalitik faol markaz farq qilinadi. Odatda ferment faol markazini polipeptid zanjirning 12-16 ta aminokislota qoldiqlari tashkil qiladi. Faol markaz polipeptid zanjiridagi aminokislotalar bir-biri bilan fazoviy taxlanadilar. Bundan fermentativ faollik uchun polipeptid zanjirning qolgan qismini zarurligi yo`q, degan xulosani chiqarish kerak emas, chunki molekulaning boshqa qismlari faol markazning

fazoda uch o`lchovli konfigurasiyasini belgilab, guruhlarning reaktsiya qobiliyatini ta’minlaydi. Faol markaz tarkibiga ko`proq serin, gistidin, glutamin, asparagin, sistein, tirozin,

86

	CH2	O	H
Ser 123				O		H
Phe 120				N	H	O	CH3
	CH2						CH
	O H2C		O	N	O	^H N Thr 45
		H		H
	H			H
		O		O
				H		NNH
His 119	O	P	O	H		O	CH2	His 12
CH2
					N	C CH2 CH2
HNN	H	O		H			Gln 11
					NH2
				N	N
	H2C			N	N
				O

H H

H H

O OH

3.1-rasm. Ferment faol markazining fazoviy tuzilishi.

treonin, lizin; alifatik aminokislotalarning gidrofob qismi va fenilalaninning aromatik halqasi kiradi.

Sanab o`tilgan aminokislota qoldiqlarining fizik-kimyoviy xossalari fermentni substrat bilan bog`lanishi va uni o`zgartirishini ta’minlab beradi. Qutbli guruhlar kislotali yoki ishqoriy, ba’zida kislota-ishqoriy (gistidin) xossaga ega. Muhit pH ni o`zgarishi ularning kislota-ishqoriy xossasini o`zgartirib, substratning turli guruhlari bilan ta’sirlashishga olib keladi. Murakkab fermentning faol markazidagi yon radikallari faol markaz konformatsiyasi uchun sharoit yaratadi va kofaktorning bog`lanishi, orientatsiyasi hamda substratning o`zgarishiga yordam beradi.

87

Oddiy fermentlarda faol markazning aloqa va katalitik qismlarining funksional guruhlari vazifasini aminokislotalarning faqat yon radikallari bajaradi. Murakkab fermentlarda esa bu jarayonlar asosan kofaktorlar vazifasidir.

Kataliz jarayonida fermentlarning quyidagi funksional guruhlari ishtirok etadilar:

0. 
   dikarbon aminokislotalarning COOH va polipeptid zanjirning COOH guruhlari;
   

0. 
   lizin va polipeptid zanjirning NH₂ guruhi;
   

0. 
   argininning guanidin guruhi;
   

0. 
   triptofanning indol guruhi;
   

0. 
   gistidinning imidazol guruhi;
   

0. 
   serin va treoninning OH guruhi;
   

0. 
   sisteinning SH va sistinning disulfid guruhi;
   

0. 
   metioninning tioefir guruhi;
   

0. 
   tirozinning fenol guruhi;
   

0. 
   alifatik aminokislotalarning gidrofob zanjiri va fenilalaninning aromatik
   

halqasi.

Polipeptid zanjiridagi sanab o`tilgan aminokislota qoldiqlari xossalari o`zlariga mos keladigan substrat bilan fizik-kimyoviy aloqaga kirishadi, ya’ni aminokislotalarning gidrofob radikallari substratning qutbsiz qismlariga mos keladi. Qutbli guruhlar esa kislotali yoki ishqoriy xossalarga ega bo`lganligi tufayli muhit pH ini o`zgarishi ularning kislota-asosli xossalarini o`zgartiradi va substratning turli xil guruhlari bilan o`zaro ta’sirlanishiga olib keladi.

88

Fermentning faol

markazini tashkil
etuvchi

aminokislotalar

Fermentning birlamchi
strukturasida faol markazni
tashkil etuvchi aminokislotalar
qoldiqlarining joylashishi.