1. Общие понятия энзимологии. Ферменты

Кm (константа Михаэлиса) – это такая 
концентрация субстрата, при которой ско-
рость ферментативной реакции равна по-
ловине максимальной. Отсюда выводится 
уравнение Михаэлиса–Ментена скорости 
ферментативной реакции. 
17. Регуляция скорости ферментативных реакций
. Существуют 2 пути регуляции скоро-
сти катализируемых ферментами реакций: 1. Через изменение каталитической активности 
фермента. 2. Через изменение количества молекул фермента; 
Первый путь регуляции ферментативных реакций (через изменение активности фермен-
та
) является очень быстрым и для изменения активности фермента требуются секунды или 
минуты. Чаще всего этот путь регуляции осуществляется благодаря наличию специальных 
регуляторных ферментов, которые находятся в начале или на перекрестках метаболиче-
ских путей. Имеются такие варианты регуляции активности ферментов: 
1. По закону действующих масс: Из этого закона следует, что при повышении концентра-
ции субстрата автоматически повышается скорость ферментативной реакции. 
2. Аллостерическая регуляция активности ферментов. Аллостерические ферменты име-
ют кроме активного центра, еще регуляторный (аллостерический) центр. С аллостериче-
скими центрами взаимодействуют аллостерические регуляторы (эффекторы, модуляторы), 
способные изменить активность фермента. При этом модуляторами аллостерических фер-
ментов могут как собственные субстраты (гомотропные регуляторные ферменты), так и 
продукты других метаболических путей (гетеротропные регуляторные ферменты).
2.1.Аллостерическая регуляция может осуществляться по принципу обратной связи (рет-
роингибирование), когда конечный продукт какого-то мета-
болического пути ингибирует активность фермента, стоящего 
в начале этого метаболического пути. Так, холестерин (ко-
нечный продукт) ингибирует одну из первых реакций его же 
образования – реакцию синтеза мевалоновой кислоты.
2.2. Возможен еще один путь аллостерической регуляции – опережающая регуляция или