Oqsillarning tuzilishi. Oqsillar kislota yoki ishqorlarning suyultirilgan eritmalari bilan qizdirilganda gidrolizga uchraydilar. Buning natijasida -aminokislotalar aralashmasi hosil bo’ladi. Ayrim aminokislotalar bunda o’zgarib ketadilar.
Proteolitik fermentratemiri fermenti), (proteazalar), pesin (oshqozon fermenti), tripsin (oshqozon osti temiri fermenti), peptidalar (ichak fermentlari) oqsillari uchun kuchli gidrolitik vositalar bo’lib xizmat qiladilar. Har qaysi ferment alohida aminokislotalardan hosil bo’lgan peptid bog’ni parchalaydi.
Hozirgi vaqtda ko’plab murakkab bo’lmagan oqsillar aminokislotalar tarkibini aniqlaydigan usullar mavjud. Bular orasida xromatografiya alohida ahamiyat kasb etadi.
Oqsillar tarkibiga 25 ga yaqin turli aminokislotalar kiradi. Bu aminokislotalardan 8 tasi almashtirib bo’lmaydigan aminokislotalar deb atalib, ularni inson tayyor holda iste’mol qiladi. Agar, shu 8 ta aminokislotalardan birortasi inson iste’mol qilayotgan ovqat tarkibida yetarli darajada bo’lmasa, bu turli kasalliklarni kelib chiqishiga sabab bo’ladi.
Oqsillar gidrolizlanganda tabiiy aminokislotalar (ularni soni 22 ta) ning barchasi hosil bo’ladi. Turli oqsillardagi aminokislotalarni miqdori turlicha bo’ladi.
Suvda eriydigan oqsillar monodispers tuzilishga egalar. Chunki ular aniq aminokislota tarkibiga ega va bu aminokislotalar ma’lum tartib bilan bog’lanishida hosil bo’lgandir.
O
qsil molekulasida aminokislota qoldiqlari chiziqli peptid bog’ bilan bog’langan. Oqsillarni aminokislotalar qoldig’idan peptid bog’ hosil qilib tuzilganligi haqida 1907 yilda Z. Fisher va Gofiyeystorlar fikr bildirganlar. Bir aminokislotadagi karbosiklik guruh qo’shni aminokislotaning aminoguruhi bilan ta’sirlanib, amid hosil qiladi. Alohida peptid qismlari bir-birlarida – NH – CO – CHR – dagi yon zanjirdagi guruh (R) lar bilan farq qiladilar:
100 gacha aminokislota qoldig’i saqlagan birikmalar peptidlar 100 tadan ortiq aminokislota qoldig’i saqlagan birikmalar oqsillar deb ataladi..
Aminokislotalarning birikish tartibi ularning ikki tarafida molekulalarni ajratib olish bilan aniqlanadi. Buning uchun aminokislotalar gidrolizga barqaror bo’lgan birikmalarga aylantiriladilar. Shu usul bilan ko’pchilik oddiy oqsillar misulin, inoglobin, ribonukleazalar va boshqalarning tuzilishlari aniqlangan. Juda ko’p oqsillar uchun aminokislotalarning qaytarilish tartibi aniqlangan.
Hayvonlar ozuqasida almashinmaydigan aminokislotalar yetishmovchiligi mavjud bo‘lsa, bo‘yi o‘smay qoladi, hayvon og‘irligi kamayadi va hattoki o‘lim yuz berishi mumkin.
Oqsillar tirik materiyaning muhim funksiyalari va xarakterli tomonlarini boshqaradi–ong, irsiyat, o‘sish, harakat, sezgi organlarining faoliyati, kasalliklar tabiati, immunitet hodisasi va x.k.
Organizmda oqsillar biosintezidek juda murakkab biokimyoviy jarayon aniq va tez amalga oshadi: 2–3 soniyada oqsil molekulasi hosil bo‘ladi.
Hujayrada amalga oshadigan nozik va murakkab jarayonlar mohiyatini o‘rganish hozirgi kunning eng qiziqarli, dolzarb, muhim muammolaridandir. Bu muammoni yechish bilan ilgari faqat tirik organizmlarda ro‘y berib kelgan jarayonlarni amalga oshirish imkonini bera oluvchi yangi biotexnologik jarayonlar yaratilishi mumkin.
Oqsil moddalarni o‘rganish tiriklik va hayotiy faoliyatni anglash, uni ongli ravishda boshqarish imkoniyatini beradi.
Oqsillar sanoatda tabiiy tolalar (ipak, jun), teri–charm, jelatina, kazein plastmassalar olishda ishlatiladi.
Тibbiyot uchun oqsil preparatlari: gormonlar, zardoblar, qon o‘rnini bosuvchilar ishlab chiqarish muhim ahamiyatga ega.
Qo’shimcha ma’lumotlar:
Oqsil molekulasida peptib bog’ mavjudligni 1888 yilda rus biokimyogari A.Ya.Danilevskiy aniqladi.
1907-yilda Fisher nemis kimyogari 18 ta aminokislota tutgan oqsilni sintez qildi.
1844-yilda gollandiyalaik kimyogar G.Ya.Mulder oqsillarning hayot uchuhn zqarurligini aniqlab “protein” birinchi deb nom berdi.
F.Senger 1951-53 yilllarda insulinni ajratib olgan
Do'stlaringiz bilan baham: |