2.1. Oqsillar molekulasidagi kimyoviy bog’lar
Oqsillar molekulasida aminokislotalar peptid, disulьfid, vodorod, ion va boshqa bog’lar orqali bog’lanadilar. Peptid bog’lari (-CO-NH-) mustaxkam, kovalent bog’lar bo’lib, oqsillarning asosiy tayanch o’qi hisoblanadi. Bunday bog’lar bir aminokislotaning karboksil guruhi ikkinchi aminokislotaning amin guruhi bilan o’zaro reaktsiyaga kirishishi natijasida hosil bo’ladi.
Oqsil tirkibidagi aminokislotalarni aminokislota qoldiqlari deyilib, ular o’zaro bir–birlari bilan peptid bog’lari orqali bog’lanadilar. Peptid bog’larining uzunligi 0,1325nm, mazkur raqamlar birlamchi C-N bog’i ( 0,146 nm ) va ikkilamchi CN bog’i (0,127 nm) o’rtasidagi o’rtacha ko’rsatkich sifatida qabul qilingan. Ya’ni, peptid bog’i birlamchi bog’dan qisqa ikkilamchi bog’dan esa qisman uzunroq. Uning bunday holati peptid bog’ining kimyoviy xususiyatlariga ta’sir qilar ekan. Peptid bog’lari qat’iy, mustahkam planarli strukturaga ega. Ya’ni, uning tarkibidagi atomlar bir tekislikda joylashgan.
Peptid guruhidagi kislorod va vodorod atomlari peptid bog’iga (C-N) nisbatan trans holatida bo’ladi (2--rasm).
Bog’ uzunligi nm
Peptid guruhlari ikki xil rezonans (keto- va -enolь) shaklida bo’lishi mumkin.
Keto – shakli Yenolь - shakli
Peptidlardagi bunday guruhlar polipeptid zanjirining strukturasini belgilaydi. Buni quyidagicha ko’rsatish mumkin:
Polipeptid zanjiri bir xil qaytariladigan qismlar molekulaning asosiy o’qi hisoblanib, aminokislota qoldiqlarining o’zgaruvchi yonbosh qismlari esa ularning radikallaridir.
Peptidlar tarkibidagi aminokislota qoldig’ining soniga qarab, dipeptid, tripeptid, tetrapeptid deb ataladi. Odatda oqsil deb tarkibidagi aminokislotalar qoldig’i 50 dan oshgan polipeptidga aytiladi.
Har qanday peptidning bir tomonida erkin –NH2 guruh va ikkinchi tomonida esa –SOON guruh bo’ladi. Peptid bog’larini hosil qilishda karboksil guruhini yo’qotgan aminokislotaga il qo’shimchasi qo’shiladi, karboksil guruhi o’zgarmagan aminokislotaning nomi o’z holicha qoladi. Masalan, alanilglitsilserin va hokazo.
Organizmlarda peptidlar erkin holda uchraydi. Ular moddalar almashinuvi jarayonida muhim ahamiyat kasb etadi. Masalan, gormonlar, kuchli zaharlar (ilon, jabalar) hasharot, ayrim zamburug’lar, mikroblar tarkibidagi aminokislota qoldiqlari va kuchli antibiotiklar peptid-lardan iborat. Ular rilizing omili bo’lib, gormonlarning sintezi va ajralishida, hujayra bo’linishida membranalardan ionlarni tashilishida, insonning ruhiy holatini va xotirasini belgilashda ishtirok etadi.
Peptidlardan biri glyutation organizmlarda uchrab, uchta aminokislotaning: glyutamin kislota, tsistein va glitsinning qoldiqlaridan hosil bo’lgan tripeptiddir.
Glyutation ko’pchilik o’simliklarda, ayniqsa bug’doy donida va achitqi zamburug’larda uchrab, oksidlanish–qaytarilish reaktsiyalarida ishtirok etadi.
Oqsil molekulalarining ayrim qismlari peptid zanjirlarining bir-biri bilan bog’lanishidan hosil bo’ladi. Vodorod bog’lar peptid bog’lariga nisbatan energiyasi oz, kuchsiz lekin soni juda ko’p bo’lganligi uchun oqsil molekulasining fazoviy strukturasini hosil qilishda muhim rolь o’ynaydi. Vodorod bog’lari O, N, C kabi elektromanfiy atomlarga ega bo’lgan molekula va birikmalarda hosil bo’ladi.
Oqsillar molekulasidagi vodorod bog’lar polipeptid zanjiri ichidagi –NH- va –CO- guruhlar o’rtasida hosil bo’ladi.
Oqsil molekulasida peptid va vodorod bog’laridan tashqari yana qo’shimcha kovalent bog’lari ham uchraydi. TSistein aminokislotasi disulьfid bog’lar tufayli oqsil molekulasining ma’lum qismida disulьfid ko’prikchalar hosil qiladi.
SHunday disulьfid bog’lar insulin molekulasida, ribonukleaza fermentida uchraydi. Disulьfid bog’lar sulьfigidril (S-H) guruhlardagi vodorod atomining ajralib chiqishidan hosil bo’ladi.
Disulьfid bog’lar oqsil molekulasini mustaxkam fazoviy konfiguratsiyasini hosil qilishida ishtirok etadi. Peptid va polipeptid molekulasini shakllanishida yuqorida aytilgan asosiy kimyoviy bog’lardan tashqari yana ion va van-der-valьs bog’lari ham ishtirok etadi.
2.2. Oqsillar strukturasi
Oqsillar molekulasi yirik bo’lganligi uchun ularning struktura tuzilishi ham ancha murakkab hisoblanadi. Ularning makromolekulyar konfiguryatsiyasini aniqlashda nisbiy tavsif bo’lmish birlamchi, ikkilamchi, uchlamchi va to’rtlamchi struktura atamalari mavjud.
Do'stlaringiz bilan baham: |