Reja: Biologik kimyo fanining predmeti va vazifalari



Download 220 Kb.
bet19/20
Sana15.01.2017
Hajmi220 Kb.
1   ...   12   13   14   15   16   17   18   19   20

Yosh bolalarning oqsilga bo’lgan ehtiyoji birinchi navbatda ularning yoshi va tana og’irligi bilan aniqlanadi. Tananing har bir kg og’irligiga 1.5 g oqsil ko’payib borishi lozim. Hattoki, go’dak bolalar ham sutkada 55-72 g oqsil qabul qilinishiga muhtojdir. Yoshi ulg’ayishi bilan (12-15 yoshgacha) oqsilning ushbu normasi katta yoshdagi odamning me’yorigacha oshadi. Oqsilga bo’lgan ehtiyoj ma’lum darajada sutkalik ratsionning kaloriyaligiga ham bog’liqdir. Chunki ovqatlanish kaloriyasi etarli bo’lmasa, oqsillar birinchi navbatda organizmning energetik ehtiyojlarini qondirish uchun sarflanib, anabolik jarayonlarda foydalanilmaydi.

Yaxlit organizmni oqsil almashinuvining holati faqat ovqat bilan qabul qilinadigan oqsil miqdoriga bog’liq bo’lmay, balki uning tarkibining sifatiga ham bog’liqdir. Xilma-xil oqsillar turlicha biologik qiymatga egadir. Shunga ko’ra organizmning plastik ehtiyojlarini qondirish uchun turli xil ovqat oqsillarini iste’mol qilish lozim. Ehtimol, iste’mol qilinadigan ovqat oqsilining aminokislota tarkibi tana oqsillarining aminokislota tarkibiga qanchalik yaqin bo’lsa, bunday oqsillarning biologik qiymati shunchalik yuqoridir. Ammo ovqat oqsilining o’zlashtirish darajasi oshqozon- ichak yo’li fermentlari ta’sirida uning parchalanishiga bog’liqdir. Qator oqsil moddalari, masalan, jun, sochlar va boshqalar tana oqsillarining aminokislotasi tarkibiga yaqin bo’lishiga qaramay, ovqat oqsili sifatida ishlatilmaydi. Chunki ular ichak proteazalari ta’sirida gidrolizlanmaydi. Go’sht, sut, tuxum oqsillarining biologik qiymati birmuncha yuqoridir, chunki ularning aminokislotasi tarkibi tana oqsillari aminokislotasi tarkibiga yaqindir va ichak fermentlari ta’sirida oson parchalanadi.

Ovqat aralashmasida almashtirib bo’lmaydigan aminokislotalardan birontasi bo’lmasa, manfiy azot balansi rivojlanishi, ozib ketishi, o’sishdan to’xtash, asab tizimining buzilish holatlari kuzatiladi.

Azot balansi ovqat bilan birga tushgan azot miqdori bilan organizmdan chiqarib turiladigan (asosan mochevina tarkibida ) azot miqdori o’rtasidagi farqdir. Katta yoshdagi sog’lom odamda ovqat normal bo’lganida azot muvozanati qaror topadi, ya’ni organizmdan chiqariladigan azot miqdori unga tushadigan azot miqdoriga teng bo’lib turadi. Organizm o’sayotgan davrda, shuningdek, holdan toydiradigan kasalliklardan sog’ayib kelinayotgan paytda organizmga tushib turadigandan ko’ra kamroq azot chiqarib turiladi. Bu musbat azot balansidir. Odam qariganda, och qolganda va holdan toydiradigan kasalliklar avjida azot tushganidan ko’proq chiqib turadi. Bu manfiy azot balasidir.

Kaloriyalarning soni jihatidan yetarli bo’lgan ratsionda azot muvozanatini saqlash uchun zarur oqsillarning eng kam miqdori 30-50 g ni tashkil etadi. Ammo bu miqdor salomatlik va ish qobilyati uchun zarur optimumni ta’minlab bermaydi. Shu sababli o’rtacha jismoniy mehnat bilan shug’ullanuvchi katta yoshli odam bir kecha-kunduzda 100 g oqsil qabul qilishi kerak .

25.2. Oqsillarning hazm bo`lishi va ichaklarda so`rilishi. Oqsillar va pеptidlarning hazm bo`lishida ishtirok etuvchi fеrmеntlar, ya’ni protеolitik fеrmеntlar hazm qilish bo`shlig`iga profеrmеnlar yoki zimogеnlar holida ajraladi. Zimogеnlar faol emas va hujayraning o`zini oqsilini hazm qila olmaydi. Protеolitik fеrmеntlar ichakda faollanadi.

Odamning oshqozon shirasida ikkita protеolitik fеrmеnt – pеpsin va gastriksin bo`lib, ularning tuzilishi juda o`хshash va bu ularning bir manbadan hosil bo`lishini ko`rsatadi.

Pеpsin oshqozon shilliq pardasida profеrmеnt – pеpsinogеn ko`rinishida hosil bo`ladi. Tabiiy yoki dеnaturatsiyalangan oqsillar pеpsinning substratlari hisoblanadi. Dеnaturatsiyalangan oqsillar nisbatan oson gidrolizga uchraydi. Oqsillarning dеnaturatsiyasi kulinar ishlov bеrish yoki хlorid kislota ta’sirida amalga oshadi. Хlorid kislota quyidagi biologik funktsiyalarni bajaradi: 1) pеpsinogеnni faollash; 2) oshqozon shirasida pеpsin va gastriksin ta’siri uchun qulay muhit pH ini hosil qilish; 3) ovqat oqsillarining dеnaturatsiyasi; 4) mikrobga qarshi ta’siri.

Oshqozon dеvorinig hujayralarini хlorid kislotaninig dеnaturatsiyalovchi ta’siri va pеpsining hazm qilish ta’siridan tarkibida glikoprotеid bo`lgan shilliq sеkrеt himoya qiladi.

Pepsin (pH optimumi 1,5-2,0) endopeptidaza bo`lib, oqsildagi fenialanin, tirozin va triptofan kabi aromatik aminokislotalarning karboksil guruhlari hosil qilgan ichki peptid bog`larini tez uzadi, alifatik va dikarbon aminokislotalar hosil qilgan peptid bog`lari sekinroq uziladi.

Gastriksin uchun pH optimumi 3,5 atrofida. Gastriksin dikarbon aminokislotalar hosil qilgan peptid bog`larini uzadi. Oshqozon shirasida pepsin/gastriksin nisbati 4:1. oshqozon yarasi kasalliklarida gastriksin tomonga o`zgaradi.

Oshqozonda ikkita proteinazaning bo`lishi va ulardan pepsinning kuchli kislotali, gastriksinning o`rtacha kislotali muhitda ta’sir qilishi ovqatlanish turlariga yaxshi moslashish imkonini beradi.

Pеpsin va gastriksin oqsillarni polipеptidlargacha gidrolizlaydi.

Ichakning protеolitik fеrmеntlari. Protеolitik fеrmеntlar ichakka oshqozon osti bеzidan tripsinogеn, хimotripsinogеn, prokarboksipеptidaza A va B, proelastaza ko`rinishida tushadi. Fеrmеntlarning faollashuvi ularning faol markazini qoplab turgan fragmеnt – polipеptid zanjirining qisman protеolizi amalga oshishi bilan boradi.

Oshqozon osti bezidan tushadigan tripsinogen ichak enterokinazasi yoki enteropeptidazasi yordamida faollanadi va tripsin hosil bo`ladi. Endi esa tripsin qolgan profermentlarning peptid bog`larini uzib, faol fermentlar hosil bo`lishiga chaqiradi. Buning natijasida uch turdagi ximotripsin, A va B karboksipeptidaza va elastaza hosil bo`ladi.

Turli хil protеolitik fеrmеntlar oqsillarning erkin aminokislotalarga to`liq parchalanishiga olib kеladi. Tripsin, ximotripsinlar, elastaza endopeptidaza bo`lganligi sababli oqsillar va polipeptidlardagi ichki peptid bog`larini uzib, maydaroq bo`laklarga ajratadi. Tripsin asosan lizin va argininning karboksil guruhlari tomonidan hosil bo`lgan peptid bog`larini gidrolizlaydi.

Ximotripsinlar tirozin, fenilalanin, triptofandan hosil bo`lgan peptid bog`lariga nisbatan faol bo`ladi. Spetsifikligi bo`yicha ximotripsin pepsinga o`xshash. Elastaza esa prolin bo`lgan joydagi peptid bog`larini uzadi.

Karboksipeptidaza A tarkibida rux tutuvchi ferment hisoblanadi. U aromatik va alifatik aminokislotalar polipeptidlarining C-uchki tomonidan, karboksipeptidaza B esa faqat lizin va argininning C-uchki qoldiqlarini gidrolizlaydi.

Polipeptidlar aminokislotalarining N-uchki tomonini rux yoki marganets, shuningdek sistein bilan faollanadigan ichak aminopolipeptidazasi parchalaydi. Ichak shilliq qavatlarida dipeptidazalar bo`lib, ular dipeptidlarni ikkita aminokislotaga parchalaydi.

Proteolitik fermentlarning turli-tuman bo`lishi oshqozonda oqsillar pepsin ta’siriga uchramagan holatlarda ham oqsillarni erkin aminokislotalargacha to`liq gidrolizlash imkonini beradi. Shu sababli ham oshqozoni qisman yoki to`liq olib tashlangan bemorlar ham ovqat oqsillarini o`zkashtirish qobiliyatini saqlab qoladilar.

Murakkab oqsillarning hazm bo`lishida ularning oqsil qismi xuddi oddiy oqsillardagidek parchalanadi. Ularning prostetik guruhi esa tuzilishiga ko`ra gidrolizlanadi. Uglevod va lipid komponentlari oqsil qismidan parchalangandan so`ng amilolitik va lipolitik fermentlar yordamida gidrolizlanadi. Xromoproteidlarning porfirin guruhi parchalanmaydi.

Nukleinli komponent oqsildan oshqozonning kislotali muhitida ajraladi. Ichakda polinukleotidlar ichak va oshqozon osti bezi nukleazalari yordamida gidrolizlanadi.

Oqsil gidrolizi mahsulotlarining so`rilishi. Oqsillar gidrolizining asosiy mahsulotlari aminokislotalardir. Ularning ichakda so`rilishi aminokislotalar uchun boshqa hujayralar mеmbranasidan tashilishi singari maxsus tashuvchi sistеmalardan iborat. Aminokislotalarning tashilishi faol bo`lganligi sababli ichak epitеliysi mеmbranasining Na+ , K + - ATFazasi hosil qiladigan Na+ ionlarining zaruriy gradiеntini talab qiladi. Ichaklarda aminokislotalar ikkilamchi faol transport vositasida o`tkaziladi. Ichak epiteliysi membranasi orqali aminokislotalar tashilishida Na+ ionlari ular bilan hujayra ichiga kiradi, ya’ni aminokislota va Na+ ionlarining maxsus tashuvchi sistenasi simportga ega. Natriy yangitdan hujayradan Na+, K+-ATF aza bilan “itariladi”, aminokislotalar esa hujayra ichida qoladi

25.3. Erkin aminokislatalar fondi. Sut emizuvchilar organizmi uchun aminokislotalar- azotning asosiy manbai, shu sababli ular azotli birikmalarning parchalanishi va sintezi jaroyonlari orasida bog’lovchi bo’g’in hisoblanadi. Bir sutkada katta yoshdagi odam organizmida 400 g gacha oqsil yangilanadi. Turli xil oqsillar turlicha tezlikda bir necha daqiqadan 10 va undan ortiq kungacha bo’gan muddatda yangilanadi. Kollagen singari oqsillar esa deyarli yangilanmaydi. Umuman, odam organizmidagi hamma oqsillarning yarim parchalanishi davri 80 kunni tashkil etadi. Oqsil aminokislotalarining to’rtdan bir qismi (100 g atrofida) qaytmas bo’lib parchalanadi va ularning o’rni ovqat bilan kiradigan aminikislotalar va qisman sintezlanadigan endogen aminokislotalar hisobiga yangilanishi kerak.

Hujayraning ichidagi erkin aminokislotalar miqdori ko’p emas va odamdagi hayot faolyati sharoitida nisbatan doimiy bo’ladi. Bundan kelib chiqadiki, hujayrada aminokislotalar fondi saqlab turiladi va u aminokislotalarning kirishi hamda sarflanish jarayonlari jadalligini namoyon qiladi.

Hujayradagi aminokislotalar fondini tashkil etuvchi erkin aminokislotalar kirishining bir nechta yo’llari mavjud.

§ Aminokislotalarning hujayra tashqarisidan kirishi - ovqat bilan birga kirgan aminokislotalarning so’rilishida kuzatiladi.

§ Almashinadigan aminokislotalarning hosil bo’lishi.

§ Oqsillarning hujayra ichidagi gidrolizi. Bu aminokislotalar kirishining asosiy yo’li hisoblanadi.

§ Hujayra ichidagi aminokislotalar miqdorini kamayishiga olib keluvchi aminokislotalar sarflanishining yo’llari:

§ Oqsil va peptidlarning sintezi- aminokislotalar sarfining asosiy yo’li;

Oqsil bo’lmagan azot saqlovchi birikmalar sintezi–purin, pirimidin, porfirinlar, xolin, kratin, melanin, ayrim vitaminlar, kofermentlar ( nikotinamid, folat kislota, koferment A) to’qima regulyatorlari ( gistamin, serotonin) mediatorlar ( adrenalin, noradrenalin, atsetilxolin) sintezi.

Aminokislotalarning uglerod skeletidan foydalanib uglevodlarning sintezlanishi – glyukoneogenez

Aminokislotalarning uglerod skeletini atsetil qoldiqlaridan foydalangan holda lipidlarning sintezlanishi;

Modda almashinuvining oxirgi mahsulotlarigacha oksidlanishi. Bu yo’l aminokislotalarning parchalanishida energiya ajratib chiqishi uchun asosiy yo’l hisoblanadi.

25.4. Oqsillarning to’qimalarda parchalanishi. To’qima oqsillarining gidrolizi to’qima proteinazalari – katepsinlar ishtirokida boradi. Ular asosan lizosomalarda bo’lib, gidrolitik fermentlar hisoblanadi. Ammo katepsinlar boshqa hujayra organoidlarida, mitoxondriyalarda, endoplazmatik to’rda, gialoplazmada ham uchraydi. Lizosomal katepsinlar kislotalidir, boshqa qismdagilari esa neytral yoki kuchsiz ishqoriydir. Gidrolizga uchraydigan oqsil Gol’ji apparatida va endoplazmatik to’rda autofagosomani hosil qiladi, so’ng birlamchi lizosoma bilan birikib, autolizga uchraydi. Ularning ta’sirini sitoplasmatik katepsinlar to’ldirib turadi.

Katepsinlar nafaqat muhit, balki o’ziga xosligi bilan ham farqlanadi. Ular ekzo – va endopeptidazalarga bo’linadi, faol markazning katalitik guruhiga qarab tiol, asparagin va serinli katepsinlarga bo’linadi.

Tiol katepsinlarga quyidagilar kiradi:

Katepsin B ( 5.5-6.0 ) , endopeptedaza hujayra ichidagi oqsillarni gidrolizlaydi ( glikoliz fermentlari, immunoglobulinlar, miyofibrill oqsillari, kollagen, globulin ) hamda oshqozon osti bezida proinsulinni insulinga aylantiradi;

Katepsin N ( kollagen parchalovchi ferment ) endopeptidaza hisoblanadi va faqat kollagenga ta’sir etadi. Nativ kollagen uchun pH 3.8 , eruvchi kollagen uchun esa pH 6.0. Odamning taloq va yo’ldosh to’qimalarining lizosoma va sitoplazmasida topilgan;

Katepsin H+ endopeptidaza va aminopeptidazadir. Ular asosan sitoplazmaning suvda eruvchi oqsillarini gidrolizlaydi, pH 6.0-7.0 , uning faolligi odam jigarida yuqoridir.

Katepsin L endopeptidaza, pH 5.0, barcha to’qimalarda topilgan va sitoplazmadagi tez almashinmaydigan oqsillarni sintezlaydi.

Katepsin C ekzopeptidaza, pH 5.0-6.0 N-uchidagi bog’larga ta’sir etadi. pH 7.0-8.0 atrofida polimeraza faolligiga ega;

Katepsin S engopeptidaza, pH 3.0-4.0, taloq va limfatik tugunlarda topilgan.

Asparaginli to’qima proteinazalari. Katepsin D endopeptidaza, pH 3.5-4.0, aromatik aminokislotalardan hosil bo’lgan peptid bog’larni gidrolizlaydi. Barcha to’qimalarda topilgan, taloq, buyrak va o’pkada o’ta faoldir. Ko’pchilik sitoplazmatik oqsillarni (tiozin, tielinnning asosiy oqsili, gemoglobin) gidrolizlaydi. Tog’aylarda pH 5.0 da proteoglikanlarni gidrolizlaydi.

Serinli to’qima proteinazalari. Katepsin A ekzopeptidaza, pH 5.0-5.5, polipeptid zanjirining N –uchini gidrolizlaydi.

Katepsinlarning biologik ahamiyati. To’qima oqsillarini gidrolizi ularning yangilanishiga, oqsil molekulasidagi nuqsonlarni yo’qotishga, endogen oqsillarni mobilizatsiyasi uchun kerakdir. Ular nafaqat parchalash, balki rekonstruktsiya qilish uchun ham kerakdir. Katepsinlarni yetishmasligi to’qima oqsillarni yangilanishini susaytiradi, ularda shikastlangan, sust funksional faollikka ega bo’lgan oqsillarni to’planishiga olib keladi. Katepsinlarni qisman proteolizlash xususiyati ularning regulyatorlik vazifasidan dalolat beradi. Maxsus neyrosekretor hujayralarda qisman proteolizlanish faol neyropeptidlar, mediatorlar va gormonlar hosil bo’lishiga olib keladi.

Nazorat va muhokama uchun savollar

1. Oqsillar almashinuvining biologik ahamiyati nimada?

2. Azot balansi nima?

3. Oshqozonda qanday proteolitik fermentlar bo`ladi?

4. Oqsillarni hazm bo`lishida xlorid kislota qanday funktsiyalarni bajaradi?

5. Proteolitik fermentlarning faollanish mexanizmi qanday?

6. Murakkab oqsillar qanday hazm bo`ladi?

7. Oqsil gidrolizi mahsulotlari ichaklardan qanday so`riladi?

8. Erkin aminokislotalar fondi qanday hosil bo`ladi?

9. To`qimada oqsillar qanday parchalanadi?

10. Katepsinlar va ularning turlari.

26-ma’ruza mavzusi: Dezaminlanish va transaminlanish, ularning biologik ahamiyati. Ammiakning taqdiri va uning neytrallanish usullari.

Reja:

26.1. Dezaminlanish, transaminlanish va ularning biologik ahamiyati.



26.2. Ammiakni zarasizlantirilish yo’llari

26.1. Dezaminlanish, transaminlanish va ularning biologik ahamiyati. Aminokislotalarning oxirgi mahsulotlargacha parchalanish yo’llarini 3 guruhga bo’lish mumkin:

§ aminokislotalarning NH2- guruhini o’zgarishi yo’li (dezaminlanish va transaminlanish;

§ aminokislotalarning uglerod skeletini o’zgarishi bilan boradigan yo’l;

§ aminokislotalarning COOH- guruhini o’zgarishi bilan boradigan yo’l (dekarboksillanish). Uchinchi yo’l biogen aminlar hosil bo’lishida ishtirok etadi.

Aminokislotalarning dezaminlanish jarayonida aminokislotadagi amin guruhi (-NH2 ) ammiak (NH3 ) shaklida ajralib chiqadi. Aminokislotalar dezaminlanishining 4 ta turi mavjud:

Qaytarilish yo’li bilan dezaminlanish:

R-CH (NH2) -COOH → R-CH2 –COOH + NH3

Gidrolitik dezaminlanish:

+H2O


R-CH (NH2) -COOH → R-CH (OH) –COOH + NH3

Molekula ichidagi dezaminlanish:

R-CH2 - CH (NH2) -COOH → R-CH = CH - COOH + NH3

Oksidlanish yo’li bilan dezaminlanish:

+1/2 O2

R-CH (NH2) -COOH → R-CH (O) –COOH + NH3



Ko’rinib turibdiki, ammiyakdan tashqari dezaminlanishda yog’ kislotasi, gidroksikislota, to’yinmagan yog’ kislotasi va ketokislota hosil bo’ladi. Ammo odam va hayvon to’qimalarida ko’pincha oksidlanish yo’li bilan dezaminlanish sodir bo’lib, ikki xil bo’ladi: bevosita va bilvosita (transdezaminlanish).

Bevosita oksidlanishli dezaminlanish. Bu jarayon peroksisomalarda joylashgan L-va D- aminokislotalar oksidazalari ishtirokida boradi. L-aminokislota oksidazalari koferment sifatida FMN, D-aminokislota oksidazalari esa FAD tutadi.

Reaktsiya quyidagicha kechadi:

+H2O


R-CH (NH2) -COOH → R-C=(NH2) –COOH → R-CO-COOH + NH3

Birinchi bosqichda iminokislota, ikkinchi bosqichda esa ketokislota hosil bo’ladi va NH3 ajralib chiqadi. Oksidazalarning qaytarilgan kofermentlari bevosita kislorod bilan oksidlanishi mumkin, natijada vodorod peroksid hosil bo’ladi. U esa katalaza ta’sirida suv va kislorodga parchalanadi. Oksidazalarni dezaminlovchi degidrogenazalar ham deb yuritiladi.

Shuni ham ta’kidlash kerakki, L- aminokislotalar oksidazalari D- aminokislotalar oksidazalarga qaraganda fa’olligi pastroqdir; ularning ta’sir etish pH optimumi 10 ga teng, bunday pH qiymati esa fiziologik sharoitda bo’lmaydi. Taxminlarga ko’ra L-aminokislotalarning izomerazalari ta’sirida D-aminokislotalarga aylanib so’ngra to’qimalarda dezaminlanishga uchraydi. Umuman olganda bevosita oksidlanish yo’li bilan dezaminlanish amin guruhi o’zgarishida kam o’rin egallaydi.

Bilvosita oksidlanishli dezaminlanishi (transdezaminlanishi). Aminokislotalar dezaminlanishining asosiy yo’li transdezaminlanish yoki bevosita dezaminlanishidir. Bu jarayon ham 2 bosqichdan iborat bo’lib, 1 bosqich transaminlanish deyiladi va bu bosqichda glutamat hosil bo’ladi, ya’ni har qanday aminokislotadan aminoguruhning α - ketokislotaga ammiak hosil qilmasdan o’tkazilishi:

R-CH (NH2) -COOH + R1-C(O) -COOH ↔ R-C(O) – COOH +

α-aminokislota- α-aminokislota-2 α-aminokislotaning ketoanalogi

+ R1-CH (NH2) -COOH

α -aminokislota-2

II bosqichda aminokislotaning bevosita oksidlanish yo’li bilan dezaminlanishidir. Transaminlanish reaktsiyalarini transaminazalar yoki aminotransferazalar katalizlaydi, jarayon qaytardir. Aminokislotalarning transaminlanishida har qanday aminokislotalardagi amin (-NH2) guruhi ammiak hosil bo’lmasdan α – ketokislotaga o’tadi. Amin guruhining aktseptori ko’pincha uchta ketokislota: -ketoglutarat, piruvat va oksaloatsetatdir. NH2 – guruhning akseptori vazifasini ko’proq 2-oksoglutarat bajaradi; bunda 2-oksoglutaratdan glutamin kislota hosil bo’ladi. Aminoguruhning piruvat yoki oksaloatsetatga o’tkazilishidan mos ravishda alanin yoki asparagin kislota quyidagi tenglama bo’yicha hosil bo’ladi:

Boshlang`ich aminokislota + piruvat → boshlang’ich aminokislotaning ketoanalogi + alanin (yoki asparagin kislota)

Keyingi bosqichda alanin yoki asparagin kislotaning NH2 – guruhi 2-oksoglutaratga o’tkaziladi. Bu reaktsiyani yuqori faollikka ega bo’lgan aminotransferazalar: alaninaminotransferaza (ALT) va aspartataminotransferaza (AST) katalizlaydi:

CH3 + CH(NH2) – COOH + COOH-CH2- CH2-C(O)–COOH →

Alanin 2-oksoglutarat kislota

→ CH3 - C(O) – COOH + COOH-CH2- CH2-CH(NH2)–COOH

Piruvat glutamin kislota

COOH-CH2-CH(NH2)–COOH+COOH-CH2-CH2-C(O)–COOH→

asparagin kislota 2-oksoglutarat kislota

COOH-CH2- C(O)–COOH + COOH-CH2- CH2-CH(NH2)–COOH

Oksaloatsetat glutamin kislota

Transaminaza fermentlarining kofermenti va B6 vitaminning unumi piridoksal yoki piridoksat hisoblanadi. (FP yoki PF).

Glutamin kislotaning oksidlanishini dezaminlanishi. Transaminlanish reaktsiyalarining biologik mohiyati hamma parchalangan aminokislotalarning aminoguruhlarini bir turdagi aminokislota, aynan glutamin kislota molekulasi tarkibiga yig’ishdan iborat. Glutamin kislota hujayra mitoxondriyasiga o’tib, u erda transdezaminlanishning ikkinchi bosqichi – glutamin kislotaning dezaminlanishi amalga oshadi. Ushbu reaktsiyani glutamatdegidrogenaza katalizlaydi. Glutamatdigedrogenaza to’qimalarda juda keng tarqalgan fermentdir. U koferment sifatida NAD+ yoki NADF+ saqlaydi:

glutamatdegidrogenaza

COOH-(CH2)2-CH(NH2)-COOH COOH-(CH2)2-CO-COOH +NH3

NAD+ NADH+H+

Glutamin kislota 2-oksoglutarat

8.2. Ammiakni zararsizlantirish yo’llari. Organizmda ammiak quyidagi jarayonlarda hosil bo’ladi:

§ aminokislotalarning dezaminlanishi;

§ biogen aminlarning dezaminlanishi (gistamin, serotonin, sisteamin);

§ purin asoslarining dezaminlanishi (guanin va adenin);

§ pirimidin asoslarining parchalanishi (uratsil, timin, sitozin);

§ aminokislotalar amidlarining dezaminlanishi (asparagin va glutamin);

Bir sutkada 100 g iste’mol qilingan oqsilni parchalanishidan 19.4 g ammiak hosil bo’ladi. Ammiak to’qimalarda asosan kam konsentratsiyadagi ionlashmagan ammiak bilan muvozanatda turuvchi ammoniy ioni (NH4+) ko’rinishida bo’ladi. Ammiak konsentratsiyasining (normada 0.4-0.7 mg/l) oshishi zaharli ta’sir ko’rsatadi, ayniqsa, nerv hujayralariga, nerv tizimini kuchli qo’zg’alishi: odamning hadeb qusishi, behalovat bo’lib, o’zidan ketib qolishi kuzatiladi. Ammiak zararsizlanishining bir necha yo’llari mavjuddir:

§ organik kislotalarning ammoniyli tuzlarini hosil qilish;

§ aminokislotalar amidlarini hosil bo’lishi;

§ qaytarishli aminlanish (transreaminlanish);

§ siydikchil (mochevina) ni hosil bo’lishi;

§ ammoniy tuzlarini hosil qilishi;

1). Organik kislotalarning ammoniyli tuzlarini hosil qilish – ammoniy sitrat, ammoniy oksalat, ammoniy fumarat.

2). Aminokislotalar amidlarini hosil bo’lishi. Ular asosan ammiakni transport shakllari hisoblanadi. Bunda asparagin va glutamin kislotalarga asparaginsintaza, glutaminsintaza fermentlari va ATF ishtirokida birinchi uglerod atomiga ammiak qo’shiladi:

L - aspartat + ATF + NH3→ L - asparagin +AMF + H3PO4

L - glutamat + ATF + NH3→ L - glutamin +AMF + H3PO4

Bu reaksiyalar ayniqsa nerv, muskul, to’qimalarda, jigar va buyrakda faoldir.

3). Qaytarishli aminlanish. Ammiakni bir qismi to’qimalarda yangi aminokislotalarni sintezida ishtirok etadi, buning uchun vma’lum miqdorda 2-oksoglutarat ham zarur bo’ladi. Bu reaktsiyalar qaytarilgan petransaminlanish deyiladi.

4). Siydikchil (mochevina) ni hosil bo’lishi. Ammiakning asosiy qismi, taxminan 85%i jigarda siydikchil sintezi orqali zaharsizlantiriladi. Bu siklik jarayon bo’lib, ornitin sikli deb ataladi.

Bu jarayon 3 bosqichdan iborat bo’lib, birinchi bosqichida glutaminning ammoniy guruhini karbonat angidridi va 2 ATF ishtirokida karbamoilfosfatsintaza fermenti ta’sirida karbomoil fosfat sintezlanadi. Biotin bu fermentning kofermenti bo’lib hisoblanadi. Shu bosqichning 2-reaktsiyasida karbomoilfosfat ornitin bilan birikib, sitrullinni hosil qiladi. Bu reaksiya karbomoil – ornitin – transferaza fermenti ishtirokida kechadi. Ornitin siklining ikkinchi bosqichi ham 2 reaktsiyadan iborat bo’lib, birinchi reaktsiyasida sitrullinga arginino – suksinat – sintaza fermenti ta’sirida va ATF ishtirokida asparagin kelib qo’shiladi hamda argininosuksinatni hosil qiladi. Bu modda 2 reaktsiyada arginino – suksinatliaza fermenti ishtirokida arginin va fumaratga parchalanadi. Siklning 3 – bosqichida arginin arginaza fermenti ishtirokida siydikchil va ornitinga parchalanadi.

Ornitin halqasi sitrat halqasi bilan fumarat orqali bog’lanadi. Fumarat olma kislotasiga, so’ng esa oksaloatsetatga aylanadi. Shuning bilan o’z navbatida transaminlanish natijasida yana asparagin kislotasini hosil qiladi. Siydikchil azotining bir atomi ammiak hisobiga, ikkinchi atomi esa asparaginat kislota aminoguruhi hisobiga hosil bo’ladi.

Siydikchil sintezini buzilishi quyidagi kasalliklarda kuzatiladi: surunkali gepatit va sirrozda, siydikchil sintezida ishtirok etuvchi fermentlarning tug’ma nuqsonida, metabolik jarayonlarni buzilishida.

5). Ammoniy tuzlarini hosil qilish. Buyrak to’qimasida asparagin va glutamin asparaginaza va glutaminaza fermentlari ishtirokida parchalanadilar. Ajralib chiqqan ammiak ammoniy tuzlarini hosil qilishida ishtirok etadi.

L - asparagin + H2O → L - aspartat + NH3

L - glutamin + H2O → L - glutamat + NH3

NH3 + H+ +Cl- → NH4Cl

Ya’ni buyrakda ammiak modda almashinuvining kislotali mahsulotlarini neytrallanishida va shu bilan organizmni atsidozdan va natriy ionlarini siydik orqali ko’p yo’qolishidan saqlaydi. Bu yo’l bilan 0.3-0.4 g ammiak zaharsizlantiriladi.



Download 220 Kb.

Do'stlaringiz bilan baham:
1   ...   12   13   14   15   16   17   18   19   20




Ma'lumotlar bazasi mualliflik huquqi bilan himoyalangan ©hozir.org 2020
ma'muriyatiga murojaat qiling

    Bosh sahifa
davlat universiteti
ta’lim vazirligi
O’zbekiston respublikasi
maxsus ta’lim
zbekiston respublikasi
axborot texnologiyalari
o’rta maxsus
davlat pedagogika
nomidagi toshkent
guruh talabasi
pedagogika instituti
texnologiyalari universiteti
toshkent axborot
xorazmiy nomidagi
samarqand davlat
navoiy nomidagi
rivojlantirish vazirligi
haqida tushuncha
toshkent davlat
ta’limi vazirligi
nomidagi samarqand
vazirligi toshkent
Darsning maqsadi
Toshkent davlat
tashkil etish
Alisher navoiy
kommunikatsiyalarini rivojlantirish
Ўзбекистон республикаси
matematika fakulteti
bilan ishlash
pedagogika universiteti
Nizomiy nomidagi
sinflar uchun
fanining predmeti
таълим вазирлиги
o’rta ta’lim
maxsus ta'lim
fanlar fakulteti
ta'lim vazirligi
tibbiyot akademiyasi
vazirligi muhammad
махсус таълим
Toshkent axborot
umumiy o’rta
haqida umumiy
Referat mavzu
ishlab chiqarish
pedagogika fakulteti
fizika matematika
universiteti fizika
Navoiy davlat