|
Dissimilyasiya (lot. dissimilatio -oʻxshatmaslik) — organizmlarda murakkab organik moddalarning parchalanib, birmuncha oddiyroq moddalarga aylanish jarayoni; assimilyasiyaga karamaqarshi boʻlgan jarayon
Barcha tirik organizmlar uchun xos boʻlgan hujayra darajasidagi moddalar almashinuvi, asosan, bir xil usulda boshqariladi. Bunda biokimyoviy jarayonlarning jadalligi va yoʻnaltirilganlgi fermentlar faolligiga taʼsir koʻrsatish, ularning hosil boʻlishi yoki parchalanishini boshqarish orqali amalga oshadi. Yuksak darajada rivojlangan organizmlarda moddalar almashinuvi koʻshimcha boshqaruv mexanizmlariga ega. Moddalar almashinuvi nerv tizimi orqali va gormonal yoʻl bilan ham boshqarib tuziladi.
Fermentlar (lot. fermentum — achitqi), enzimlar — hayvon, oʻsimlik va bakteriyalarning tirik hujayralaridagi oqsilli katalizatorlar. F. maxsus xususiyatlari va kimyoviy reaksiyalarni tezlashtirishi bilan odatdagi katalizatorlardan farqlanadi. Ular katal izatorlar kabi kimyoviy reaksiyalarning faollanish energiyasini pasaytiradi
1914 yil rus kimyogari K.G.S. Kirxgof undirilgan arpa donidan olingan ekstrakt taʼsirida kraxmalni qandgacha parchaladi. 1933 yilda fransuz kimyogarlari A. Payen va J. Perso birinchi marta arpa donidan amilaza fermentini ajratib oldilar. 19-asr oʻrtalarida mikrobiologiyanint asoschisi L. Paster achish jarayonini tirik mikroorganizmlar (achitqilar) koʻzgʻatadi va bu jarayon ularning hayoti bilan bogʻliq deb koʻrsatdi. 1897 yilda nemis kimyogari E. Buxner achitqidan spirtli achish jarayonini chaqiruvchi fermentni ajratib oldi.
20-asr boshlariga kelib nemis kimyogari R. Vilshtetter xodimlari bilan F.ni ajratish va tozalashda adsorbsiya usulidan keng foydalandi. 20— 30- yillarda J. Samor, birinchi kristallik ferment (ureaza), soʻngra pepsin va boshqa bir qator proteologik F.ni kristall shaklida ajratib oldi.
20-asrning oʻrtalariga kelib, fizikkimyoviy taxlil (asosan, xromotografiya) va oqsil kimyosi usullarining rivojlanishi natijasida qator F. ning birlamchi strukturasi aniklandi. Mas, qoramol oshqozon osti bezining ribonukleaza fermentlari toʻrtta disulfid bogi bilan bogʻlangan 124 aminokislota qoldigʻidan iboratligi koʻrsatib berildi. Shundan keyin rentgen struktura taxlili yordamida bir qancha F.ning ikkilamchi va uchlamchi strukturalari aniqlandi. Koʻp F. toʻrtlamchi strukturaga ega ekanligi, yaʼni molekulalari tarkibi va strukturasi jihatidan turlicha boʻlgan bir qancha oqsil subbirliklar (biopolimerlar)dan iboratligi koʻrsatildi.\
F. barcha oqsillar kabi oddiy va murakkab boʻladi. Murakkab F.ning molekulalari ikki komponentdan: oqsil (apoferment) va oqsil boʻlmagan — prostetik guruh komponentidan iborat. Prostetik guruh apofermentdan oson ajraladigan hollarda kofaktor yoki koferment deb ataladi. Uglevodlar, nukleotidlar, turli metallarning ionlari va boshqa birikmalar, vitaminlar hamda ularning hosilalari (vitaminlari kofermentlardan iborat 150 dan ortiq F. maʼlum) kofermentlar boʻlishi mumkin. Avitaminoz va gipovitaminozlarda koʻpgina ferment tizimining funksiyasi izdan chiqadi, bu butun organizm normal hayot faoliyatining buzilishiga sabab boʻladi.
Koʻpchilik F. aʼzo va toʻqimalarda shu darajada kamki, qatto ularning absolyut miqdorini (mas, milligrammlarda) bilish qiyin. Shu sababli F.ning istalgan aʼzodagi miqdorini, ularning faolligiga qarab aniklanadi. F.ning faollik birligi uchun bir min.da maʼlum miqdordagi substratning oʻzgarishini katalizlashga ketgan F. miqsori qabul qilingan.
F.ning taʼsir etishi bir qator omillarga, xususan, temperatura va muhit rN ga (rN — vodorod koʻrsatkich) bogʻliq. F.ning taʼsir etish optimum trasi 38—60°, temperatura bundan yuqori boʻlsa, F. odatda, denaturlanib oʻz faolligini yoʻqotadi. Pekin baʼzi F. (mas, ribonukleaza, miokinaza) 100° issiqlikka ham chidaydi. Odam va issiq qonli qayvonlar fermenti 37—38°da, yaʼni tana haroratida taʼsir koʻrsatadi. F. faolligining traga bogʻliqligidan tibbiyot amaliyotida, jumladan, jarrohlikda foydalaniladi.
Koʻpchilik F. neytral reaksiyada (rN— 7,0 da) faol boʻlib, kislotali va ishqorli muhitda ular oʻz faolligini yoʻqotadi. Kislotali muhitda faol boʻlgan pepsin va baʼzi toʻqima proteolitik F. (mas, katepsin D) hamda ishqorli muhitda (rN — 8,0 da) faol boʻlgan tripsin bulardan mustasno.
Pepsin (qadimgi yunoncha: πέψις – hazm qilish), oshqozon shilliq qatlami hujayralari tomonidan ishlab chiqariladigan ferment. Oziq ovqat oqsillarini peptidlarga parchalanishini amalga oshiradi. Insonlar, sutemizuvchilar, qushlar, sudralib yuruvchilar va ko’pchilik baliqlar oshqozonida mavjud.
Lipaza, lipazalar (yun. lipos — yogʻ) — gidrolazalarga mansub fermentlar; glitserin va erkin yogʻ kislotalariga qadar triglitseridlarning parchalanishini katalizlaydi. Hayvon va odam ichagi devorida (ichak L.si), meʼda osti bezi shirasida (pankreatik L.), qon plazmasida (lipoproteidlipaza), shuningdek, baʼzi oʻsimliklarning urugʻlarida va vegetativ organlarkda, mikroorganizmlarda boʻladi. Farmakologiyada, oziq-ovqat sanoati va koʻnchilikda L.dan foydalaniladi
Do'stlaringiz bilan baham: |
