Ва ўрта махсус таълим вазирлиги

Расм 2.1.1. Аминокислоталарнинг структуравий тузилиши.

Оқсилларнинг бирламчи тузилиши макромолекула занжирида мономерларнинг ковалент боғ орқали бирикиб, кетма-кет жойлашишидан юзага келади. Оқсил макромолекуласи занжири пептид боғлар билан ўзаро бирлашган аминокислоталар кетма-кетлигидан ташкил топган.

Қуйида оқсил макромолекуласида аминокислоталар ўртасида ҳосил бўлувчи пептид боғининг схематик кўриниши тасвирланган:

Пептид боғ бир аминокислотанинг карбоксил гуруҳи (–СООН) билан иккинчи аминокислотанинг аминогуруҳи (- NH₂) ўртасида юзага келади.

Бу ерда: С₁, С₂ – ушбу аминокислоталарнинг α – углерод атомини ифодалайди.
Пептид боғланиш иккиламчи характерга эга, яъни одатда N-C атомлари ўртасидаги боғланиш узунлиги 0,147 нм ни ташкил этса, C = N кўринишида қисман қўшбоғнинг узунлиги 0,132 нм ни ташкил этади. Бунга сабаб N атомининг умумий бўлмаган 2s² электрон орбиталидаги электронлар С ва N атоми ўртасида қисман қўшбоғ ҳосил қилади. Натижада C = O атомлари ўртасидаги π – боғланиш бузилади ва С = О боғланиш узунлиги 0,121 нм дан 0,124 нм га ўзгаради. Яъни бунда пептид боғи ҳосил бўлишида электронларнинг N → C → O йўналишида қайта тақсимланиши амалга ошади. Қуйидаги расмда оқсил макромолекуласида аминокислоталар ўртасида вужудга келувчи пептид боғининг осил бўлиш ўлчамлари келтирилган:

Оқсил молекуласида аминокислоталарнинг ёки нуклеин кислота макромолекуласида нуклеотидларнинг ўзаро боғланишлари кимёвий ёки валент хусусиятга эга таъсирлашишлар билан тушунтирилади. Молекулалар ўртасида эса яқин масофадан тортишувчи, жуда қисқа масофалардан итарилувчи таъсирланиш мавжудлиги макромолекула конформациясининг ташкил топишида муҳим аҳамиятга эга.

Оқсил занжиридаги ковалент кучлар электростатик табиатга эга ва зарядланган атомлар орасида ҳосил бўлади. Инсулин оқсилининг структура тузилиши 1953 йилда Сенгер томонидан аниқланган ва у иккита ўзаро дисульфид боғлар орқали боғланган А ва Б молекула занжирларидан иборат эканлиги қайд қилинган.