Ва ўрта махсус таълим вазирлиги

my (1 – x¹ ) – (n + 1¹ ) = 0
Бу ерда: x¹ = y / y + ( n +1 ) / m
ёки x¹ = y/y + (k_-1 + k₂)/[S₀]k₁
k _m = (k_-1 + k₂ )/k₁

Бу қиймат ферментатив катализда муҳим ҳисобланиб, Михаэлис-Ментен константаси деб аталади.

Бу кўринишда k_-1 ва k₂ - биринчи тартибли константа, k₁ – эса иккинчи тартибли константа, К _m – концентрация ўлчамлилик хусусиятини ифодалайди.
t^-1/(C^-1 t^-1 ) = [C]

Агар ушбу қиймат юқори квазистационар тенгламалар фермент-субстрат [ES] концентрациясига нисбатан қўлланилса, унда қуйидаги тенглама ҳосил бўлади:

[ES] = E₀S/(k_S + S)

Ферментатив реакция тезлиги, яъни реакция маҳсулоти ҳосил бўлиши ёки субстрат миқдорининг камайиши (1) тенгламанинг тўртинчи қисми асосида қуйидагича ифодаланади:


v = - dS/dt = dP/dt = k₂E₀S/K_m + S = v₀S/K_m + S (4)

Бу (4) тенглама Михаэлис - Ментен тенгламаси деб аталади.

Ушбу тенглама асосида ферментатив реакцияда субстрат – S концентрацияси 0 дан чексиз қиймат томонга қадар оширилиши реакция тезлигини 0 дан чексиз қийматгача ортишига олиб келади ва бу ҳолат қуйидагича ифодаланади:


v = k₂E₀

Қуйидаги (расм.3.2.1.) расмда ферментатив реакция тезлигининг субстрат концентрациясига боғлиқ ўзгариши тасвирланган:

Расм.3.2.1. Ферментатив реакция тезлигининг субстрат концентрациясига боғлиқ ўзгаришини ифодаловчи эгри чизиқ
Бу ерда: Vmax/2 - pеакция максимал тезлигининг ярми; K_M – Михаэлис константаси.
Бу эгри чизиқ ферментатив реакция тезлигининг субстрат концентрациясига боғлиқлигини ифодаловчи Михаэлис гиперболаси ҳам деб аталади.
(4) тенгламада k_M = S га тенг бўлган ҳолатда ферментатив реакция тезлиги v/2 тенг бўлиши келиб чиқади.
Шундай қилиб, Михаэлис константаси физик маъносига кўра ва сон миқдори ҳолатига кўра субстрат концентрациясига тенг бўлиб, ферментатив реакциянинг барқарор тезлиги ўзининг максимал тезлик қиймати ярмисига умумий фермент миқдорининг ярми субстрат билан [ES] комплекс ҳосил қилган ҳолатда эришади.
Тирик тизимларда Михаэлис константаси реакция концентрацияси биринчи тартибда амалга ошувчи ферментатив жараёнлар учун қўлланилади. Бунда ушбу тизимларда ферментатив реакцияларда K_M нинг қиймати 1 дан 10^-8 М гача интервалда амалга ошади.
Масалан, бу қиймат лактатдегидрогеназа ферменти учун K_M = 3,5 ^. 10 ^-5 М га, мальтаза ферменти учун K_M = 2,1 ^. 10 ^-1 М га тенг.
Ферментатив реакцияларнинг тезлиги эффекторлар (активаторлар ва ингибиторлар) таъсирида ўзгариши мумкин. Активаторлар фермент молекуласи билан бирикиб, унинг фаоллигини оширади. Ингибиторлар эса ферментнинг фаоллигини қайтар ёки қайтмас ингибирланишига олиб келади.
Бунда ингибитор фермент молекуласининг фаол маркази билан бирикма ҳосил қилади ва субстрат билан конкурент сифатида таъсирлашади. Бу жараён қуйидагича ифодаланади:

Бу ерда: I – ингибитор;