|
холопротеин = апопротеин + простетическая группа
Небелковый компонент (простетическая группа) может по-разному связываться с белковым компонентом. В одних случаях он прочно присоединяется к полипептидной цепи при помощи ковалентных связей (гемоглобин, родопсин, флавопротеины и др.). В других случаях небелковый компонент соединяется с белком с помощью сил слабых взаимодействий, как например в нуклеопротеинах и липопротеинах крови. Подобные представители сложных белков обладают свойством легко диссоциировать в растворах на их составные компоненты.
В качестве простетической группы в состав сложных белков могут входить молекулы, относящиеся к разным классам органических веществ (углеводы, липиды и др.). Реже небелковые компоненты сложных белков представлены неорганическими молекулами (остатками фосфорной кислоты) и даже атомами металлов (железа, меди, молибдена и др.).
Включение в состав молекулы белка небелкового компонента придает ей особые свойства, не присущие свободной полипептидной цепи. Так присоединение липида, вызывает появление гидрофобной области в молекуле белка, за счет чего она приобретает способность встраиваться в гидрофобный слой клеточной мембраны; присоединение гема – придает молекуле способность связывать кислород или переносить электроны; связывание с полипептидной цепью олигосахарида – способствует увеличению продолжительности существования белка в цитоплазме клетки, в виду того, что в таком виде тормозится ее гидролиз протеолитическими ферментами.
Значение простетических групп для сложных белков очень велико и многообразно. Это обусловлено тем, что их связывание с полипептидной цепью вызывает изменение ее конформации. В результате этого:
меняется структура активных участков белковой молекулы (активных центров ферментов, участков связывания рецепторных белков и белковых гормонов). В результате того модулируются каталитические свойства ферментов, изменяется сродство рецепторов к их лигандам и лигандов к рецепторам;
изменяется устойчивость белка к гидролизу протеолитическими ферментами и к действию факторов денатурации;
формируются условия для обратимого связывания лигандов, а значит для их транспорта в организме и в клетке;
возникает возможность для встраивания белков в определенные внутриклеточные мембраны и обеспечения, тем самым, компартментализации обменных процессов внутри клетки и др.
Природа простетической группы, входящей в состав сложного белка, приобретает решающее значение в определении его свойств, выполняемой функции и локализации в клетке. С ней связано и все многообразие мира сложных белков. Именно строение небелкового компонента используется в качестве классификационного признака при объединении сложных белков в однородные группы.
Согласно принятой в настоящее время классификации все сложные белки, в зависимости от химической структуры их небелкового компонента, подразделяются на:
липопротеины, включающие в свой состав липиды;
нуклеопротеины, включающие в свой состав нуклеиновые кислоты;
фосфопротеины, включающие в свой состав остатки орто-фосфорной кислоты;
металлопротеины, включающие в свой состав атомы металлов;
гемопротеины, включающие в свой состав различные виды гема.
Помимо этого выделяются и другие группы сложных белков. К их числу относятся хромопротеины (окрашенные белки), флавопротеины (сложные белки, содержащие в своем составе флавиновую группу) и др.
Следует заметить, что представленная выше классификация очень условна. Это связано с тем, что в зависимости от используемого признака одни и те же белки могут быть отнесены к разным группам. Так, например, гемопротеины, с одной стороны, относятся к хромопротеинам, в виду того, что их растворы имеют характерную красную окраску. С другой стороны, они относятся к металлопротеинам, так как содержат в своем составе атом железа. Фосфопротеины обычно существуют в форме кальциевых солей, в связи с чем также могут быть отнесены к металлопротеинам.
Рассмотрим особенности строения, характерные свойства и биологическую роль отдельных представителей различных групп сложных белков.
Do'stlaringiz bilan baham: |
