Учебно-методический комплекс ферганский филиал узбекского государственного университета физической культуры и спорта

Т ропомиозин – его содержание в мышце относительно невелико – в пределах 4-7% всего белка миофибрилл. Молекулярная масса тропомиозина равна ~65000 Да, молекула его состоит из двух б-спиральных полипептидных цепей и имеет вид стержня длиной 40 нм. Он участвует в структуре и функционировании тонких актиновых нитей миофибрилл.
Тропонин – глобулярный белок с мол. массой ~80 000 Да. Его содержание в мышце не велик и составляет около 2% от всех белков миофибрилл. Молекула его имеет сферическую форму и состоит из трех разных субъединиц – Тн (ингибирующей), Тн-С (кальций связывающей) и Тн-Т (тропомиозин связывающей).


Механизм мышечного сокращения.По современным представлениям процесс мышечного сокращения и расслабления последовательность биохимических реакций выглядит следующим образом.
Мышечное сокращение инициируется электрическим импульсом, поступающим от ЦНС в нервно-мышечный аппарат – синапс, где высвобождается нейромедиатор – ацетилхолин функцией которого является передачи импульсов. Ацетилхолин через специальные щели пресинаптической мембраны выходит в вмежклеточное пространство и взаимодействует со своим рецепторным белком на постсинаптической мембране, т.е. на сарколемме. Образование комплекса – рецепторный белок – ацетилхолин приводит к изменению конфигурации рецепторного белка, в результате чего происходит увеличение проницаемости сарколеммы для ионов Na⁺, которые устремляются внутрь мышечного волокна, уменьшая число отрицательных зарядов на внутренней поверхности сарколеммы.
Происходит деполяризация и возникает ток действия, которые в виде миниатюрных потенциалов распространяются по всем мембранам Т-систем, цистерн и пузырьков саркоплазматического ретикулума (СР), которые оплетают миофибриллы на участках, где происходит взаимодействие актиновых и миозиновых нитей. В пузырьках и цистернах СР содержится Са²⁺ – связывающий белок, получившее название - Са²⁺ – зависимая АТФаза или кальциевая помпа или кальциевый насос или фактором расслабления. При поступлении электрического возбуждения (тока действия) к пузырькам и цистернам СР зарабатывает кальциевый насос, высвобождая ионов Са²⁺. В саркоплазме увеличивается концентрации ионов Са²⁺ (в покоящихся в мышцах концентрация ионов Са²⁺ составляется ~10^-7 М, а при концентрации около 10^-6-10^-5 М наблюдается наибольшая сократительная активность мышцы). Высвобожденный Са²⁺ связывается с тропонином – С (Т_н - С), что вызывает конформационные изменения, передающиеся на молекулы тропомиозина, т.е. происходит скручивание тропонин – тропомиозинового стержня и деблокирование активного центра G-актина в тонкой протофибрилле и образовывается поперечная спайка между активным центром актина и “головкой” миозина толстых протофибрилл. При этом срабатывает миозиновая АТФаза (головки миозина) , расщепляя АТФ на АДФ и неорганический фосфат и выделяется энергия, за счет которой происходит изменение конформации “головки” миозина, т.е. миозиновая головка присоединений к соответствующему центру актиновой нити (поперечная спайка) под углом 90⁰ поворачивается на 45⁰, передвигая актиновой нити вдоль миозиновой (примерно на один элементарный шаг – около 11 нм) . После того как актиновая нить продвигается на один “шаг”, АДФ и фосфорная кислота отщепляется от актомиозинового комплекса. Затем к миозиновой головке присоединяется новая молекула АТФ в присут-ствии ионов Мg²⁺ , и весь процесс повторяется со следующей головкой молекулы миозина, причем, чем больше число спаек образуется между головками миозина и актином, тем больше сила мышечного сокращения.
После прекращения подачи импульсов со стороны двигательного нерва ионы Са²⁺ должны быть удалены из саркоплазмы, чтобы могло произойти расслабление мышцы. Это достигается транспортом ионов Са²⁺ обратно в пузырьки и цистерны СР с помощью Са²⁺ – связывающей АТФазой. При этом перенос двух ионов Са²⁺ внутрь пузырьков и цистерн СР происходит за счет энергии гидролиза одной молекулы АТФ. Таким образом, на расслабление скелетной мышцы тратится столько же энергии, сколько на ее сокращение.
Сам процесс расслабление мышц схематически выглядит следующим образом: после прекращения подачи двигательных импульсов Са²⁺ переходит в цистерны СР. Тн-С теряет связанный ион Са²⁺, в результате чего конформационные сдвиги в тропонин-тропомиозиновом комплекса и Тн-I снова закрывает активные центры G-актина делая их неспособными взаимодействовать головкой миозина. Концентрация ионов Са²⁺ в саркоплазме становится ниже пороговой (~10 ^-7 М), и мышечные волокна теряют способность образовывать поперечные спайки.
В этих условиях эластические силы стромы (белки коллаген и эластин), деформированной в момент сокращения, берут верх, и мышца расслабляется. При этом, головки миозина занимают первоначальную конформацию, а тонкая актиновая нить возвращается к исходному положению. Мышца становится тоньше и длиннее, т.е. достигает исходной толщины и длины.
Таким образом в процессе сокращения и последующего расслабления мышц происходит скольжение тонких актиновых нитей относительно вдоль толстых миозиновых нитей миофибрилл, при этом укорачивается расстояние между двумя Z-мембранами.
Скорость расходования АТФ при мышечной работе огромная и составляет около 10 мкмоль на 1 г мышцы в минуту. А общие запасы ее в мышце невелики (около 0,25-0,4%), следовательно для обеспечения нормальной работы мышц АТФ должна восстанавливаться с такой же скоростью, с какой она расходуется.
Последовательность реакций, происходящих в процессе сокращения и расслабления скелетной мышцы, можно представить схематически следующим образом:

1. Генерация и передачи нервного импульса в нервно-мышечный синапс.

2. Высвобождение нейромедиатора ацетилхолина – передатчика возбуждения.
3. Изменение конформации акцепторного белка ацетилхолина и увеличение проницаемости сарколеммы для ионов Na⁺.
4. Ток ионов Na⁺ внутрь клетки и уменьшение отрицательного заряда внутренней поверхности сарколеммы – деполяризация.
5. Возникновение тока действия и распространение его по всем мембранам цистерн и пузырьков СР.
6. Освобождение ионов Са²⁺ и увеличение концентрации его в саркоплазме. Связывание Са²⁺ с Тн-С.
7. Образование фермент субстратного комплекса головкой миозина в присутствии ионов Мg²⁺ .
М + АТФ ^{+ Мg2+} М – АТФ (М-миозин)
8. Перенос энергии с молекулы АТФ на миозин
М – АТФ + Н₂О → М ~ Р + АДФ
9. Образование поперечной спайки между головкой миозина и активным центром G-актина тонкой нити миофибрилл (макроэргического актомиозинового комплекса).
М ~ Р + А→ М ~ А + Н₃РО₄ (А-актин)
10. Сокращение мышц, т.е. превращение энергии АТФ в механическую работу.
М ~Р → М – Р + работа
11. Разрыв поперечной спайки между головкой миозина и актином – расслабление.
М – А + АТФ ^{+ Mg2+} М – АТФ + А

10-Лекционное занятие на тему:
«БИОЭНЕРГЕТИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ ПРИ