Структура и функции белков и пептидов

Рекогниция
— процесс узнавания аминокислотой своей тРНК. Специфичность свя-
зывания обеспечивает фермент АРСаза (аминоацил-тРНК-синтетаза), который катализирует
2 реакции: 
Рис. 18.4.
Созревание иРНК 

---

92 
Аминоацил-тРНК — это активная форма 
аминокислот, которая участвует в биосинтезе 
белка. 
Собственно трансляция
 
проходит в три 
этапа: инициация, элонгация и терминация. 
Инициация:
иРНК поступает на малую 
субъединицу рибосомы 5
/
-концом, к иниции-
рующему кодону (АУГ) присоединяется первая 
аминоацил-тРНК (мет-тРНК), и комплекс «за-
крывается» большой субъединицей рибосомы. 
В образовании инициирующего комплекса 
(рис. 18.5) участвуют белковые факторы ини-
циации (IF-1, 2, 3) и используется энергия ГТФ. 
Элонгация
: в аминоацильный участок поступает следующая аминоацил-тРНК. Фермент пеп-
тидилтрансфераза образует пептидную связь между активированной карбоксильной группой 
первой аминокислоты и аминогруппой второй аминокислоты (рис. 18.6). Образованный при 
этом дипептид «зависает» в аминоацильном центре. 
Затем с помощью транслоказы и энергии ГТФ рибосо-
ма перемещается по иРНК на один кодон, аминоациль-
ный участок освобождается, и туда поступает новая 
аминоацил-тРНК. 
Терминация
наступает тогда, когда в аминоа-
цильном участке оказывается один из терминирующих 
(нонсенс) кодонов. К таким кодонам присоединяются 
специальные белки (рилизинг-факторы), которые вы-
свобождают синтезированный пептид и вызывают 
диссоциацию субъединиц рибосомы. 
Многие белки синтезируются в неактивном ви-
де (в виде предшественников) и после схождения с 
рибосом подвергаются постсинтетической модифика-
ции. Виды модификации белков: 
1)
частичный протеолиз (удаление N-концевого 
мет и сигнального пептида, образование активных форм 
ферментов и гормонов); 
2)
объединение протомеров и формирование 
четвертичной структуры белков; 
3)
образование внутри- и межцепочечных S–S связей; 
4)
ковалентное присоединение кофакторов к ферментам (пиридоксальфосфат, биотин); 
5)
гликозилирование (гормоны, рецепторы); 
6)
модификация остатков аминокислот: 

гидроксилирование про и лиз (коллаген); 

йодирование тир (тиреоидные гормоны); 

карбоксилирование глу (факторы свертывания крови); 
7)
фосфорилирование (казеин молока, регуляция активности ферментов); 
Рис. 18. 5
. Инициирующий комплекс 
Рис. 18.6.
Образование
пептидной связи 

---

93 
8)
ацетилирование (гистоны); 
9)
пренилирование (G-белки).