Структура и функции белков и пептидов

глутамин, ас-
партат и СО
2
. Синтез начинается с образования кар-
бамоилфосфата под действием карбамоилфосфат-
синтетазы II (
КФС II
). Отличия от 
КФС I
: 
Аденилосукцинат 
ДГ (НАД
+
) 
ГДФ+Ф
н
Глн 
Глу 
ФРПФ синтетаза 
Рибозо-5-фосфат
+ AT
Ф

Фосфорибозилпирофосфат (ФРПФ)
+ AM
Ф 
Фосфорибозиламин 
ФРПФ амидотрансфераза
Инозинмонофосфат (ИМФ) 
Гли 
Глн 
A
сп 
CO
2
Формил-ТГФК 
Метенил-ТГФК 
Асп 
ГТФ 
AM
Ф 
АДФ 
AT
Ф 
Фумарат 
Синтетаза
Лиаза
Ксантозинмонофосфат 
ГМФ 
ГДФ 
ГТФ 
Глн 
AT
Ф 
A
ДФ+Ф
н
Синтетаза 

---

87 
КФС I 
КФС II 

Участвует в синтезе мочевины 

Локализуется в митохондриях 

Использует NH
3
как источник азота 

Участвует в синтезе пиримидинов 

Локализуется в цитоплазме 

Использует глутамин (Глн) как источник 
азота 
Рис. 17.4.
De novo
синтез пиримидиновых нуклеотидов 
У млекопитающих первые три реакции процесса катализирует полифункциональный 
фермент, который, помимо карбамоилфосфатсинтетазного, содержит аспартаткарбамои-
лтрансферазный и дигидрооротазный каталитические центры; оротатфосфорибозилтрансфе-
раза и ОМФ-декарбоксилаза также являются составляющими одного белка – УМФ-синтазы. 
Ключевым этапом в синтезе пиримидиновых нуклеотидов у млекопитающих считается обра-
зование карбамоилфосфата.
Регуляция: процесс ингибируется избытком пиримидиновых нуклеотидов, а избытком 
пуриновых и ФРПФ — активируется. 
Оротовая ацидурия
— причиной этого заболевания является дефект ферментов, пре-
вращающих оротовую кислоту в УМФ. Характерно отставание в физическом и умственном 
развитии, мегалобластическая анемия. В лечении используют уридин.