Sabirova rixsi abdukadirovna yuldashev nosirjon muxam edjanovich

206

---

OOC 
H 
c o o
M '
+NH,
aspartai
<&
Oqsil-Liz 258
xj 
Ferment:
HC 
aspartataminotransferaza 
g A f^ O
koferment:
1, + Jl^ 
piridoksalfosfat 
N 
CH>
H
OOC 
COO
+
Oqsil-Liz-NH 
HÇK H
R,
o o s ^ ccoo
Oqsil-Liz-NH,
H C
H
N
ShifT asoslari
R ( R , : - C H , - 0 - (
N 
- 
R,: - CH )
H
O O C C O O
Oqsil-Liz-NH, 
n
- 
H^C-1 'H
R ,c k °
Oqsil-Liz-NH, ^ N H , 
H ,0
OOC 
COO 
H C
' N 
R 
H 
!
o 
‘ 
*« 
n
^R.
Oksaloatsetat 
-
Piridoksaminfosfat
Piridoksalfosfatnins aldegid g ‘ruhi muhim rolni o ‘ynaydi: u 
shiff birikmalarini hosil qilib, turli amin g ‘ruhlami qayta bogMashi 
mumkin. Transaminlanish reaksiyalari 2 bosqichda sodir bo‘ladi, 
bu davrlarda piridoksalfosfat erkin aldegid va aminlangan shakllar 
(piridoksaminfosfat) oTtasida qayta o ‘zgarishlarga uchraydi.
1- 
bosqichda piridoksalfosfatga fermentning faol markazida 
1-substrat - aminokislotadan am inog‘ruh aldimin bog‘i yordamida 
bogTanadi. Ferment-piridoksaminfosfat kompleksi va reaksiyaning
1-mahsuloti - ketokislota hosil boMadi. Bu jarayon oraliq 2 shiff 
asoslari hosil bo‘lishini o ‘z ichiga oladi.
2- 
bosqichda ferment-piridoksaminfosfat kompleksi ketokislota 
(2-substrat) bilan bogTanadi va yana oraliq 2 shiff asoslari hosil 
qilish orqali am inog‘ruhni ketokislotaga uzatadi. Natijada ferment 
o ‘zining nativ holatiga qaytadi va yangi aminokislota - reaksiyaning
2-mahsuloti hosil boMadi. Agar piridoksalfosfatning aldegid g ‘ruhi 
substratning am inog‘ruhi bilan bog’langan bovlmasa, u shiff asosini 
(aldimin) ferment faol markazidagi lizin radikalining s-aminog‘ruhi 
bilan hosil qiladi.
Transaminlanishning 
biologik 
ahaniiyati. 
Transaminlanish 
reaksiyalari aminokislotalar almashinuvida katta roi o'ynaydi. Bu
207

---

jarayon qaytar b o ig an lig i sababli aminotransferaza fermentlari 
ham katabolizm jarayonlari, ham aminokislotalar biosintezida sodir 
bo'ladi. Transaminlanish — tegishli a-ketokislotalardan, ular hujayra 
uchun zarur boMganda, almashinadigan aminokislotalar sintezining 
yakunlovchi bosqichidir. Natijada organizm to ‘qimalarida amin 
azotining qayta taqsimlanishi sodir bo‘ladi. Transaminlanish —
ko‘p am inokislotalar dezaminlanishining birinchi bosqichi, y a’ni 
ular katabolizmining boshlang‘ich bosqichi. Bunda hosil boMuvchi 
ketokislotalar uch karbon kislotalar siklida oksidlanadi yoki glyukoza 
va keton tanachalari sintezida foydalaniladi. Transaminlanishda 
hujayradagi aminokislotalarning umumiy miqdori o ‘zgarmaydi.
Gepatitda va miokard infarktida transaminazalar faolligini 
aniqlashning ahamiyati. de Ritis koeffitsiyenti. Transaminazalaming 
keng tarqalganligi va ularning a’zo hamda to ‘qimalardagi yuqori 
faolligi, shuningdek ushbu fermentlar faolligining qonda kamligi, 
turli a ’zolaniing organik va funksional jarohatlanishida ularning 
faolligining qon zardobida aniqlashga asos boMib xizmat qiladi. 
Klinik maqsadlar uchun ayniqsa, alaninaminotransferaza (ALT) va 
aspartataminotransferaza (AST) fermentlarining faolligini aniqlash 
muhim ahamiyatga egadir. Xususan, ALT faolligi gepatitlarda, 
ayniqsa infeksion gepatitda qon zardobida sekin-asta oshib boradi 
(surunkali xususiyatga egadir). Normada ALT faolligi 1 mi zardobni 
37 °C da 1 soat inkubatsiya qilganda piruvatning 0,16 - 0,68 
mkmoliga tengdir.
Miokard infarktida esa, AST faolligi qon zardobida 3-5 soatdan 
so ‘ng keskin oshadi (20 — 30 marta). Birinchi sutkaning oxirida 
ikkala transam inazalar faolligi maksimumga yetadi. 2 — 3 kundan 
keyin esa kasallik asoratsiz o ‘tsa, fermentlar faolligi normaga 
qaytadi. Normada AST faolligi 1 mi zardobni 37 °C da 1 soat 
inkubatsiya
qilganda piruvatning 0.1 — 0,45 mkmoliga to‘g ‘ri keladi. ALT 
faolligining oTtacha oshishi miokard infarktida ham kuzatiladi. 
Shunga ko'ra qon zardobida ikkala transaminaza faolligini aniqlash 
va de Rtis koeffitsiyentini (AST/ALT) hisoblash muhim diagnostik 
test hisoblanadi. Normada AST/ALT nisbati 1,33 ± 0,40 ga tengdir. 
Infeksion gepatitda AST/ALT kamayadi, infarktda esa keskin oshadi.