Referat mavzu: «Alohida aminolislotalarning almashinish hususiyati»

i neytralga yaqin bo`ladi, shuning uchun ishqoriy aminokislotalar (lizin, arginin) 
musbat zaryad (kationlar), kislotali aminokislotalar (asparagin va glutamin 
kislotalar) manfiy zaryad(anion)ga, qolgan aminokislotalar esa dipol ko`rinishiga 
ega bo`ladi.
Deyarli hamma aminokislotalar optik faoliyatga ega, ya’ni qutblangan nur sathini 
burish qobiliyatiga ega (faqat glisin bu qatorga kirmaydi). Bu xususiyat ularning 
alfa-uglerod atomi to`rtta valentligi bilan to`rt xil guruhga bog`langanidan kelib 
chiqadi. Bunday tuzilishdagi molekula xirallik xususiyatiga ega, ya’ni unda 
simmetriya markazi va simmetrik sath bo`lmaydi. Xirallikka ega birikma tuzilishi 
bo`yicha bir-birini oynadagi aksini ifodalaydigan qo`sh izomerlar shaklida bo`ladi. 
Ular bir-biridan alfa atomga bog`langan guruhlarning fazodagi yo`nalishlari bilan 
farqlanadilar. Buning natijasida paydo bo`ladigan ikki konfiguratsiya D- va L- 
stereoizomerlar deb yuritiladi. Bu izomerlarning biri ikkinchisining ustiga 
qo`yilsa, o`ng va chap kaft kabi bir-birini qoplamaydi. Ular enantiomerlar deb 
ataladi. Xiral birikmalar bir xil kimyoviy va fizik xususiyatga ega bo`lib, faqatgina 
qutblangan nur sathini chapga yoki o`ngga burish belgisi bilangina farqlanadilar, 
ularning burish burchaklari ham bir-biriga teng. Bu xildagi qobiliyat + yoki - 
belgisi bilan ko`rsatiladi, lekin nur sathini burish belgisi molekulaning D yoki L 
konfiguratsiyasiga muvofiq kelishi shart emas. L (leve, chap) va D (dexter, o`ng) 
belgilar enantiomerlarning tuzilishi jihatidan qaysi qatorga kirishini ko`rsatadi.
Aminokislotalarning fazodagi strukturasi asosida ularni ikki qatorga ajratish 
biologik ahamiyatga ega. Oqsillar tarkibiga faqat L-aminokislotalar kiradi. Lekin 
organizmdan ba’zi bir D- aminokislotalar ham ajratib olingan. Ayrim D- 

---

aminokislotalar erkin holda va bakteriya hujayrasining pardasida (sibir yarasi, 
kartoshka va pichan tayoqchasida) va mikroorganizmlar tomonidan ishlab 
chiqarilgan antibiotiklarda uchraydi.
3.
 Oqsillarning tuzilish darajalari. Oqsil molekulasida aminokislotalarning birin-
ketin kelish tartibi oqsilning birlamchi strukturasi deyiladi. Bu tartib nasliy bo`lib, 
genetik kod bilan belgilangan va o`zgarmas holda avloddan-avlodga o`tadi. 
Birlamchi struktura oqsil molekulasining sodda tuzilish darajasi hisoblanadi. Unga 
bir aminokislotaning alfa- aminoguruhi bilan ikkinchi aminokislotaning alfa-
karboksil guruhi o`rtasidagi kovalent peptid bog`i yuqori darajada mustahkamlik 
beradi.
Peptid bog`i polipeptid zanjirning takrorlanuvchi qismi hisoblanadi va u bir 
qancha xususiyatlarga ega bo`lib, bu xususiyatlar faqatgina birlamchi 
strukturaning shakliga ega emas, balki polipeptid zanjirning yuqori darajada 
tuzilishiga ham ta’sir etadi:
1) koplanarligi – peptid guruhga kiruvchi hamma atomlar bir tekislikda yotadi;
2) ikki xil rezonans (keto – yoki enol) shaklda bo`lish imkoniyatiga ega;
3) qo`shimcha guruhlar C-N-bog`larga nisbatan trans holatida bo`ladi;
4) vodorod bog`larini hosil qilishi, har bir peptid guruhi boshqa guruhlar, shu 
jumladan peptid bog`lari bilan ikkita vodorod bog`i hosil qilishi mumkin.
Hozirgacha o`n minglab oqsillarning birlamchi strukturasi aniqlangan. Hosil 
bo`lgan peptidning nomi aminokislota qoldiqlari nomidan tuziladi; bunda oxirgi 
aminokislotadan boshqa hamma aminokislota nomlarining oxiri “il” ga 
almashtiriladi, bunday nomlash N-uchki tomondan C-uchki tomonga qarab