|
PROTEINLAR
(oqsillar), azot o'z ichiga olgan murakkab birikmalar sinfi, tirik materiyaning eng xarakterli va muhim (nuklein kislotalar bilan birga) tarkibiy qismlari. Proteinlar ko'p va turli funktsiyalarni bajaradi. Aksariyat oqsillar kimyoviy reaksiyalarni katalizlovchi fermentlardir. Fiziologik jarayonlarni tartibga soluvchi ko'plab gormonlar ham oqsillardir. Kollagen va keratin kabi strukturaviy oqsillar suyak to'qimasi, soch va tirnoqlarning asosiy komponentlari hisoblanadi. Mushaklarning kontraktil oqsillari mexanik ishlarni bajarish uchun kimyoviy energiyadan foydalanib, uzunligini o'zgartirish qobiliyatiga ega. Proteinlar toksik moddalarni bog'laydigan va zararsizlantiradigan antikorlardir. Tashqi ta'sirlarga (yorug'lik, hid) javob bera oladigan ba'zi oqsillar tirnash xususiyati beruvchi sezgi organlarida retseptorlar bo'lib xizmat qiladi. Hujayra ichida va hujayra membranasida joylashgan ko'plab oqsillar tartibga solish funktsiyalarini bajaradi. 19-asrning birinchi yarmida ko'pgina kimyogarlar va ular orasida birinchi navbatda J. von Libig asta-sekin oqsillar azotli birikmalarning maxsus sinfi degan xulosaga kelishdi. "Oqsillar" nomi (yunoncha protosdan - birinchi) 1840 yilda golland kimyogari G. Mulder tomonidan taklif qilingan. Jismoniy xossalari Proteinlar qattiq holatda oq, ammo eritmada rangsiz, agar ular gemoglobin kabi ba'zi bir xromofor (rangli) guruhni olib yurmasalar. Turli oqsillarning suvdagi eruvchanligi juda katta farq qiladi. Bundan tashqari, u pH va eritmadagi tuzlarning konsentratsiyasiga qarab o'zgaradi, shuning uchun bitta oqsil boshqa oqsillar ishtirokida tanlab cho'kish sharoitlarini tanlash mumkin. Ushbu "tuzlash" usuli oqsillarni ajratish va tozalash uchun keng qo'llaniladi. Tozalangan oqsil ko'pincha eritmadan kristallar shaklida cho'kadi. Boshqa birikmalar bilan solishtirganda, oqsillarning molekulyar og'irligi juda katta - bir necha mingdan ko'p million daltongacha. Shuning uchun ultratsentrifugalash paytida oqsillar cho'kadi va bundan tashqari, har xil tezlikda. Protein molekulalarida musbat va manfiy zaryadlangan guruhlar mavjudligi sababli ular elektr maydonida turli tezliklarda harakat qiladi. Elektroforez bunga asoslanadi - murakkab aralashmalardan alohida oqsillarni ajratish uchun ishlatiladigan usul. Oqsillarni tozalash xromatografiya bilan ham amalga oshiriladi. KIMYOVIY XUSUSIYATLARI Tuzilishi. Proteinlar polimerlardir, ya'ni. a-aminokislotalar rolini o'ynaydigan takrorlanuvchi monomer birliklari yoki subbirliklardan zanjirlar shaklida qurilgan molekulalar. Aminokislotalarning umumiy formulasi
<="" div="" >bu erda R - vodorod atomi yoki ba'zi bir organik guruh. Protein molekulasi (polipeptid zanjiri) nisbatan kam miqdordagi aminokislotalardan yoki bir necha ming monomer birliklaridan iborat bo'lishi mumkin. Zanjirdagi aminokislotalarning ulanishi mumkin, chunki ularning har biri ikki xil kimyoviy guruhga ega: asosiy amino guruhi NH2 va kislotali karboksil guruhi COOH. Bu ikkala guruh ham uglerod atomiga biriktirilgan. Bitta aminokislotaning karboksil guruhi boshqa aminokislotalarning aminokislotalari bilan amid (peptid) bog‘ hosil qilishi mumkin:
<="" div="" >Ikki aminokislota shu tarzda bog'langandan so'ng, ikkinchi aminokislotaga uchinchisini qo'shish orqali zanjir uzaytirilishi mumkin va hokazo. Yuqoridagi tenglamadan ko'rinib turibdiki, peptid bog'i hosil bo'lganda, suv molekulasi ajralib chiqadi. Kislotalar, ishqorlar yoki proteolitik fermentlar ishtirokida reaksiya teskari yo'nalishda boradi: polipeptid zanjiri suv qo'shilishi bilan aminokislotalarga bo'linadi. Bu reaksiya gidroliz deb ataladi. Gidroliz o'z-o'zidan boradi va aminokislotalarni polipeptid zanjiriga birlashtirish uchun energiya talab qilinadi. Karboksil guruhi va amid guruhi (yoki unga o'xshash imid guruhi - prolin aminokislotalarida) barcha aminokislotalarda mavjud bo'lsa, aminokislotalar orasidagi farqlar ushbu guruhning tabiati yoki "yon tomoni" bilan belgilanadi. Yuqorida R harfi bilan ko'rsatilgan. Yon zanjirning rolini aminokislota glitsin kabi bitta vodorod atomi va histidin va triptofan kabi katta hajmli guruhlar ham o'ynashi mumkin. Ba'zi yon zanjirlar kimyoviy jihatdan inert, boshqalari esa yuqori reaktivdir. Ko'p minglab turli xil aminokislotalar sintezlanishi mumkin va tabiatda juda ko'p turli xil aminokislotalar mavjud, ammo oqsil sintezi uchun faqat 20 turdagi aminokislotalar ishlatiladi: alanin, arginin, asparagin, aspartik kislota, valin, histidin, glisin, glutamin, glutamik. kislota, izolösin, leysin, lizin, metionin, prolin, serin, tirozin, treonin, triptofan, fenilalanin va sistein (oqsillarda sistein dimer - sistin sifatida bo'lishi mumkin). To'g'ri, ba'zi oqsillarda muntazam ravishda paydo bo'ladigan yigirmatadan tashqari, boshqa aminokislotalar ham mavjud, ammo ular protein tarkibiga kiritilgandan so'ng sanab o'tilgan yigirmatadan biron birining modifikatsiyasi natijasida hosil bo'ladi. optik faollik. Barcha aminokislotalar, glitsindan tashqari, a-uglerod atomiga biriktirilgan to'rt xil guruhga ega. Geometriya nuqtai nazaridan, to'rt xil guruh ikki yo'l bilan biriktirilishi mumkin va shunga mos ravishda ikkita mumkin bo'lgan konfiguratsiya yoki ikkita izomer, uning oyna tasviriga ob'ekt sifatida bir-biriga bog'liq, ya'ni. chap qo'ldan o'ngga o'xshab. Bitta konfiguratsiya chap yoki chap qo'l (L), ikkinchisi esa o'ng qo'l yoki o'ng qo'l (D) deb ataladi, chunki ikkita bunday izomer qutblangan yorug'lik tekisligining aylanish yo'nalishi bo'yicha farqlanadi. Proteinlarda faqat L-aminokislotalar uchraydi (glitsin bundan mustasno; u faqat bitta shaklda ifodalanishi mumkin, chunki uning to'rtta guruhidan ikkitasi bir xil) va ularning barchasi optik faollikka ega (chunki bitta izomer mavjud). D-aminokislotalar tabiatda kam uchraydi; ular ba'zi antibiotiklarda va bakteriyalarning hujayra devorida uchraydi.
Aminokislotalar molekulasidagi assimetrik uglerod atomi bu yerda tetraedr markaziga joylashtirilgan shar shaklida tasvirlangan. To'rtta o'rinbosar guruhlarning taqdim etilgan joylashuvi barcha tabiiy aminokislotalarga xos bo'lgan L-konfiguratsiyasiga mos keladi.
Do'stlaringiz bilan baham: |
