Медицинское информационное агентство

1.7. Физико-химические свойства белков
Различия физико-химических свойств индивидуальных белков обусловле-
ны следующими факторами.
1.
 Молекулярная масса, размеры и форма молекул. 
В табл. 1.4 приведены 
значения молекулярной массы некоторых белков. В табл. 1.5 представлены ве-
личины, характеризующие размеры и форму некоторых белков. Для сравнения 
приведены размеры некоторых клеточных органелл.

---

29
Раздел 1. 
Белки. Структура и функции
CH
3
C
O
O
CH
2
CH
2
N(CH
3
)
3
+
+
CH
2
CH
2
(H
3
C)
3
N
O
CH
2
C
O
O
CH
2
CH
2
N(CH
3
)
3
CH
2
C
O
+
Дитилин
Ацетилхолин
Таблица 1.4
Молекулярная масса (М) некоторых белков человека
Белок
М
Белок
М
Соматотропин
21 500
Церулоплазмин
150 000
Интерферон
26 000
Фибриноген
340 000
Карбоангидраза эритроцитов
29 000
Апоферритин
450 000
Пепсин
35 000
Иммуноглобулин IgM
950 000
Альбумин сыворотки крови
66 500
Трансферрин
88 000
Таблица 1.5
Размеры некоторых молекул, клеточных органелл и клеток
Частица
Размеры, нм
Отношение короткой 
оси к длинной
Аланин
0,5 (длина)
—
Миоглобин
4,4 
u
4,4 
u
2,5
1:1,7
Гемоглобин
6,8 (поперечник)
—
Трансферрин
4 
u
5 
u
10
1:2,5
Фибриноген
3,8 
u
3,8 
u
7
1:18
Рибосома (80S)
23 (поперечник)
—
Эритроцит
8000 
u
8000 
u
1500
—
Гепатоцит
20 000 (поперечник)
—
Рис. 1.18. 
Строение ацетилхолина и дитилина

---

30
Биологическая химия
2.
 Суммарный заряд.
Величина суммарного заряда молекулы белка зависит от 
соотношения положительно и отрицательно заряженных радикалов аминокис-
лот. Изменение pH среды влияет на соотношение этих групп и, следовательно, 
на суммарный заряд белка. При подкислении раствора белка степень иониза-
ции анионных групп снижается, а катионных повышается. При подщелачива-
нии происходят противоположные изменения. При определенном значении pH 
(индивидуальном для каждого белка) число положительно и отрицательно заря-
женных радикалов становится равным, т.е. суммарный заряд молекулы стано-
вится равным нулю. Такое состояние называется 
изоэлектрическим
. Значение 
pH, при котором достигается изоэлектрическое состояние, называется 
изоэлек-
трической точкой
.
3. 
Соотношение полярных и неполярных радикалов аминокислот в молеку-
ле. 
Полярные группы белков, как ионогенные, так и неионогенные, способны 
взаимодействовать с водой, гидратироваться. Большинство белков имеет гидро-
фильную поверхность, которая позволяет им находиться в растворимом состо-
янии в клетке. Но существуют и гидрофобные белки, на поверхности которых 
находятся преимущественно гидрофобные радикалы. Такие белки характерны 
для клеточных мембран.
Итак, растворимость белков в водной среде зависит от количества гидро-
фильных групп, размеров и формы молекулы, величины суммарного заряда. 
В изоэлектрическом состоянии белки, как правило, теряют растворимость, 
так как у них отсутствуют гидратная оболочка и заряд. Молекулы образуют 
агрегаты, которые не могут удерживаться в растворе и выпадают в осадок. 
Подобный прием используют для разделения белков, имеющих различающу-
юся изоэлектрическую точку. Растворимость белков зависит также от солевого 
состава среды, наличия других органических компонентов, температуры.