Медицинское информационное агентство

центры связывания
, или 
активные цен-
тры
. Центры связывания формируются из аминокислотных остатков, сближен-
ных в результате формирования вторичной и третичной структур. Связи меж-
ду белком и лигандом могут быть нековалентными и ковалентными. Высокая 
специфичность взаимодействия («узнавания») белка и лиганда обеспечивается 
комплементарностью структуры активного центра и лиганда.
Под 
комплементарностью
понимают химическое и пространственное соот-
ветствие активного центра белка и лиганда
. Взаимодействие между белком Р 
и лигандом L описывается уравнением:
P + L PL
белок лиганд белково-лигандный комплекс
K
дисс.
=
[P] 
×
[L]
[PL]
,
где К
дисс.
— константа диссоциации комплекса.

---

21
Раздел 1. 
Белки. Структура и функции
Из уравнения равновесия реакции следует, что если [P] = [PL], то К
дисс. 
= [L]. 
Равенство [P] и [PL] наступает при полунасыщении белка лигандом, т.е. ког-
да 50% молекул белка связаны с лигандом, а 50% свободны. Значит, К
дисс.
рав-
на такой концентрации L, при которой достигается насыщение белка на 50%. 
Изменение концентрации PL при постоянной концентрации Р и возрастающей 
концентрации L описывается гиперболической кривой. Максимальная величина 
PL означает, что весь белок связан с лигандом (кривая насыщения) (рис. 1.10). По 
кривой насыщения можно определить К
дисс.
и, следовательно, оценить сродство 
лиганда к белку. Чем меньше К
дисс.
, тем больше сродство L и P.
1.4. Простые и сложные белки
Если белки кроме пептидных цепей содержат еще компоненты неамино-
кислотной природы, то такие белки называются сложными. Небелковую часть 
называют простетической группой, а белковую — апопротеином. Сложный бе-
лок — холопротеин — может диссоциировать на компоненты: