Оқсилларнинг ҳазмланиши

Трансаминланиш механизми

Трансаминланиш реакцияларининг биологик аҳамияти

• Трансаминланиш реакциялари ёрдамида аминокислоталар биосинтези
• Трансдезаминланиш йўли билан аминокислоталарнинг парчаланиши
• Углевод ва аминокислоталар алмашиниш йўлларини интеграциялайди
• Баъзи специфик моддалар синтезида иштирок этади (сийдикчил, Y-аминомой кислотаси ва бошқалар)

Трансаминазалар фаоллигини аниқлашнинг клиник аҳамияти.

• Трансаминазалар турли тўқималарда кенг тарқалган, кон зардобида эса унинг фаоллиги паст, бу аъзо ва тўқималардаги органик ва функционал ўзгаришлар ҳақида фикр юритишга имкон беради. Клиникада АлАТ ва АсАТ фаоллиги аниқланади.
• Қон зардобидаги АлАТ фаоллиги меёрида – 0,16-0,68 мкмоль/мл.соат. Унинг фаоллигининг ортиши инфекцион гепатит учун хос.

• Қон зардобида АсАТ фаоллиги меёрда – 0,1-0,45 мкмоль/мл.соат. Унинг фаоллигининг ортиши инфаркт миокард учун хосдир (3-5 соатдан кейин фаоллиги 20-30 маротаба ортади). Биринчи сутканинг охирида иккала трансаминазанинг фаоллиги энг юқори бўлади ва 2-3 суткадан бошлаб, касаллик асоратсиз кечганда,пасаяди.
• де Ритис коэффициенти - АсАТ/АлАТ мееёрда 1,33-0,4га тенг. Инфекцион гепатитд пасаяди, инфаркт миокардда - ортади.

• Глутамат-
• дегидрогеназа

• Аминотрансфераза

• Аминотрансфераза

• Глутамат-
• дегидрогеназа

• α- Кетоглутарат

• α- Амино-
• кислота

• α- Кето-
• кислота

• Глутамат

• α- Кетокислота

• α- Амино-
• кислота

• α- Кетоглутарат

• Глутамат

• NH3
• +
• NADH

• NAD

• +

• Катаболизм аминокислот

• Синтез аминокислот

Аминокислоталарнинг декарбоксилланиши

• Аминокислота молекуласидан -СООН гуруҳини СО2 холатида ажралиб чиқишига аминокислоталарнинг декарбоксилланиши деб айтилади. Бу реакциялар натижасида физиологик фаолликга эга биоген аминлар ҳосил бўлади.

• R-CH(NH2)-COOH→R-CH2-NH2 + СО2