Органик кимё фанидан Ўқув-услубий мажмуа

o’ziga xos, individual va betakror bo’ladi.
 
Bir aminokislotadagi 
karbosiklik
guruh qo’shni aminokislotaning 
aminoguruhi
bilan 
ta’sirlanib, 
amid
hosil qiladi. Alohida peptid qismlari bir-birlarida – NH – CO – CHR – dagi yon 
zanjirdagi guruh (R) lar bilan farq qiladilar: 
N
H
H
C
H
R
C
O
N
H
C
R’
H
C
O
N
H
C
H
R’’
C
O
N
H
C
R’
H
C – OH
O
N
H
H
C
H
R
C
O
N
H
C
R’
H
C
O
N
H
C
H
R’’
C
O
N
H
C
R’
H
C – OH
O
100 
gacha aminokislota qoldig’i saqlagan birikmalar 
peptidlar
100
tadan ortiq aminokislota 
qoldig’i saqlagan birikmalar 
oqsillar 
deb ataladi. 
Aminokislotalarning birikish tartibi ularning ikki tarafida molekulalarni ajratib olish bilan 
aniqlanadi. Buning uchun aminokislotalar gidrolizga barqaror bo’lgan birikmalarga aylantiriladilar. Shu 
usul bilan ko’pchilik oddiy oqsillar 
insulin, mioglobin, ribonukleazalar
va boshqalarning tuzilishlari 
aniqlangan. 
Juda ko’p oqsillar uchun aminokislotalarning qaytarilish tartibi aniqlangan.
Oqsillarning 
birlamchi 
tuzilishini 
Nobel
mukofotining laureati, ingliz olimi 
F.Senger 1951-53
-
yillarda kashf etgan. 
Birlamchi tuzilishni tashkil etgan polipeptid zanjirini 
rentgen tuzilish
usuli bilan o’rganish 
natijalari asosida 
L.Poling (1930-yilda)
oqsil 
konformatsiyasi 
(oqsil molekulasi tarkibidagi 
atomlarning fazoviy joylashuvi) to’g’risida dastlabki quyidagi aniq xulosalarga keldi: 
— Oqsillarning xossalari polipeptid zanjiridagi aminokislotalarning tarkibi va ularning o’zaro 
ketma–ketligiga bog’liqdir;
— Peptid gruppasi