Медицинское информационное агентство

Раздел 1. 
Белки. Структура и функции
Третичная структура
глобулярных белков представляет собой укладку в про-
странстве полипептидной цепи, содержащей 
D
-спирали, 
E
-структуры и участки 
без периодической структуры (беспорядочный клубок).
Дополнительное складывание скрученной полипептидной цепи фиксирует-
ся связями между боковыми цепями аминокислот (R-группами). Это обеспечи-
вает формирование компактной структуры. Примером может быть простран-
ственная структура лизоцима (рис. 1.7).
Рис. 1.7.
Пространственная структура лизоцима 
(стрелки — складчатые участки)
Существует несколько видов связей между R-группами, в основном некова-
лентного характера (рис. 1.8):
1) 
электростатические силы
притяжения между R-группами, несущими 
противоположно заряженные ионогенные группы (ионные связи);
2) 
водородные связи
между полярными (гидрофильными) R-группами;
3) 
гидрофобные взаимодействия
между неполярными (гидрофобными) 
R-группами;

---

18
Биологическая химия
4) 
дисульфидные связи
между радикалами двух молекул цистеина. Эти свя-
зи ковалентные. Они повышают стабильность третичной структуры, но не 
всегда являются обязательными для правильной укладки молекулы в про-
странстве. В ряде белков они могут вообще отсутствовать.
Доменные белки.
Для длинных полипептидных цепей (200 или более амино-
кислотных остатков) характерна доменная структура. 
Домен
— это простран-
ственная структура (глобула), образованная в пределах одной и той же поли-
пептидной цепи белка. Одна такая пептидная цепь может иметь два или больше 
доменов. Домены соединены пептидными перемычками. Домены одной и той 
же полипептидной цепи могут отличаться по структуре и функциям, например 
могут связываться с различными веществами (лигандами). Такие белки называ-
ются многофункциональными.