OQSIL TUZILMASI VA FUNKSIYASI
Oqsil tuzilmasi va funktsiyalari. Oqsillar tuzilmasining xususiyatlarini aniqlash muhim va murakkab masaladir. Polipeptid zanjirda aminokislotalarning birin-ketin joylanish tartibi oqsil molekulasining birlamchi tuzilmasi deb ataladi. Oqsil molekulasida oqsil aminokislotalarning birin-ketin kelshpi o`zgarmas-irsiy belgilangan sifatdir. U oqsil molekulasining sintezi jarayonida irsiy axborot asosida tuziladi. Oqsilning birlamchi tuzilmasi polipeptid zanjirning bir chiziqli zanjiridan iborat. Ammo u hujayraning ichida ham to`gri chiziq holatida topilgan emas, aksincha, u spiral shaklida buralgan yoki koptok shaklida o`ralgan, globulyar, ipsimon fibrillyar bo`ladi. Zanjirning uzunligi va aminokislotalarning tarkibi bir xil bo`lgan peptidlar ham har xil bo`lishi mumkin.
Masalan: ikkita aminokislota — alanin va tirozindan ikkita dipegggad: A1a - T1g va T1g - A1a kabi dipeptidlarni tuzish mumkin. Birlamchi tuzilmaning arzimas o`zgarishlari ham oqsil xossalarini anchagana o`zgartirib qo`yishi mumkin,
Oqsil molekulalaridagi polipeptid zanjirning spiralsimon yoki boshqa bironta konformatsiyaga o`tishi, oqsilning ikkilamchi tuzilmasi deyiladi (19-rasm).
Oqsillarning ikkilamchi tuzilmasidagi vodorod boglari.
Soglom odam eritrotsitlarida A(NA) —gemoglobin bo`ladi. Unda aminokislotalar muayyan tartibda joylashgan bo`ladi. Ba`zi odamlarda shu gemoglobin tuzilmasi tugilishdan boshqacha, odatdan tashqari bo`ladi: ularning eritrotsitlarida oltinchi holatda glutaminat kislota o`rniga valin turadigan N5 bo`ladi. Bunday gemoglobin biologik va fizik-kimyoviy xossalari jihatidan normal gemoglobindan katga farq qiladi. Ana shunday anomaliya bilan tugilgan bolalar o`roqsimon hujayrali anemiya kasalligidan yosh go`dakligida o`lib ketadi.
1888 yilda A. YA. Danilevskiy oqsillarning tuzilishini o`rganishga katta hissa qo`shdi. Mashhur amerikalik olim L. Poling ko`rsatdiki, tabiiy oqsillar molekulasida polipeptid zanjir spiralga o`ralishga qodir. Bunda vodorod boglar ikkita kuchli manfiy atomlar orasida joylashgan vodorodning hisobiga hosil bo`ladi. Hozirgi vaqtda har xil usullar bilan molekulyar massasi turlicha bo`lgan 600 dan ortiq oqsilning birlamchi tuzilmasi aniqlangan. Ko`pincha organizmda bir xil biologik funktsiyani bajaradigan oqsillarning birlamchi tuzilmasi bir-biriga yaqin bo`lib, faqat polipeptid zanjirning qisqa (4-10 aminokislota qoldigi atrofida) bo`lakchasi atrofidagina farq qiladi. Ayrim hollarda ular 1 -2 ta aminokislota qoldigi bilan farq qilishi mumkin. Quyida ba`zi hayvonlar insulini tuzilmasidagi farq ko`rsatilgan:
a) buqada tsis-tsis-ala-ser-val-tsis;
b) qo`yda tsis-tsis-ala-gli-val-tsis;
v) otda tsis-tsis-tre-iley-tsis;
g) cho`chqa va kitda tsis-tsis-tre-iley-tsis.
SHuningdek, ular B zanjirining S-uchki aminokislota qoldigi bilan ham farq qilishi mumkin. Masalan: odam insulinida t r e o n i n o`rnini s e r i n egallaydi. Lekin ko`pchilik hayvonlarda a l a n i n joylashgan.
Polipeptid zanjirning spiralsimon yoki boshqa bironta konformatsiyaga o`tishi, to`liq yoki spiralsimon buralishi oqsilning ikkilamchi tuzilmasi deyiladi. Bunda aminokislota radikallari spiralning tashqarisida bo`ladi. Spiral o`ramlari zich bo`lib joylashadi Bshta o`ramda turgan MN—guruhlari bilan qo`shni o`ramdagi SO — guruxlari o`rtasida vodorod boglari hosil bo`ladi. Vodorod boglari kovalent boglarga qaraganda ancha bo`sh, lekin ular juda ko`p marta takrorlanadi. Mustahkam poydevor hosil qiladi. U har bir oqsilda o`ziga xos ravishda, lekin tamomila muayyan holatda o`ralib boradi.
Oqsillarning spirallashish darajasi har xil. Masalan, promiozinda — 100%, mioglobinda — 70%, ribonukleozada — 50%, pepsinda—28%, ximotripsinogenda —11% bo`ladi. Tuxum oqsillaridan biri lizotsinda spirallanish — 42% bo`ladi. YA`ni, uning molekulasida 129 aminokislota qoddigidan faqat 55 tasi spiral hosil bo`lishida ipggarok etadi.
Polipeptid spiral yanada taxlanib boradi. Natijada oqsilning uchlamchi tuzilmasi hosil bo`ladi. Polipeptid zanjirning ixcham (yigiq) fazoviy konformatsiyasi oqsillarning uchlamchi tuzilmasi deyshgadi (21-rasm).
Mioglobinning fazoviy tuzilishi.
Hozirgi kunda oqsillarning 100 dan ortiq uchlamchi tuzilmalari aniqlangan. Ulardan, ayniqsa insulin, ribonukleoza, ximotripsinogen, mioglobin, pepsin, gemoglobin, subtilizin, lizotsin, kaltsiy boglovchi oqsil, karboksipeptidaza A va boshqalar to`liq o`rganilgan . Oqsilning uchlamchi tuzilmasi. Karp baligidan ajratib olingan kaltsiy boglovchi muskul.
SHunday qilib, bir-biriga o`xshash bo`lgan oqsillarning tuzilishi su` muhitida oqsil molekulasini ma`lum bir tartibli tuzilmaga kirishga go`yo majbur etadi va biologik faol bo`lib, muxitning ta`siriga qarab o`zgarib turishi mumkin. Ulardagi chuqur o`zgarishlar oqsil molekulasining butunlay yo`qolishiga olib kelishi mumkin. Funktsiyasi o`xshash bo`lgan kolloid oqsillarning uchlamchi tuzilmasi dinamik holatda oqsillarning tuzilmasi ham (mioglobin, gemoglobin, degidrogenazalar) bir-birigao`xshashbo`ladi.
Oqsillarning to`rtlamchi tuzilmasi kichik birliklardan tashkiltopgan oqsilmolekulalarining fazoviy konfiguratsiyasi oqsilning to`rtlamchi tuzilmasi deyiladi. Hozirgi kunda ultratsentrifugalash va gelfiltratsiya yordamida sifat jihatidan oqsillarning 500 dan ortiq to`rtlamchi tuzilmalari aniqlangan.
Ko`pincha molekulyar massasi 50 - 60 mingdan katga bo`lgan oqsillar to`rtlamchi tuzilmaga, chigal molekulyar massasi undan kichik bo`lganlari asosan uchlamchi tuzilmaga ega bo`ladi.
Oqsilning to`rtlamchi tuzilmasiga: gemoglobin, immunoglobulin, laktatdegidrogenaza, katalaza, tamaki mozaikasi virusi kiradi. To`rtlamchi tuzilmali oqsillar ichida fermentlar ko`p. Oqsillarning molekulyar massasi yuqori bo`lgani uchun ular kolloid xossaga ega. Oqsil molekulasi suvda mayda zarrachalarga bo`linib, suv dipollari bilan o`ralgan kolloid eritma hosil qiladi. Oqsil fazodagi ma`lum fizik -kimyoviy va biologik xossalarga ega. Uning tabiiy nativ holati turli tuzlar eritmasi ta`sirida o`zgaradi.
Oqsil zarrachalari cho`kadi, nativ holatining bunday yo`nalishiga denaturatsiya deyiladi
Denaturatsiyaning chizmaviy tasviri: a-nativ molekula; b-globulaning yoyilishi; v-tasodifiy.
Uning biologik funktsiyasi o`zgarib, erish xususiyati yo`qoladi. Bu jarayonda oqsiddagi peptid boglar uzilmaydi, ammo -5-5-boglar, vodorod boglari echilib, oqsilning tabiiy shakli buziladi. Ta`sir etuvchi agent chetlatilsa, denaturatsiya ma`lum chegarada qaytarilib, oqsilning nativ holati tiklanishimumkin. Buhodisarenaturatsiya deyiladi. Oqsillarning funktsiyalari:
katalitik funktsiyasi — kimyoviy reaktsiyalarni yuksak
darajadagi spetsifiklik bilan tezlapggaradi;
tuzilma funktsiyasi — terining shox qatlami, soch va
tirnokdarda bo`lib, keratinlar deb ataladi. Agar muskul va
jigarda - 22% oqsil bo`lsa, miyada - 11%, yog to`qimasida - 6%
oqsil bor. Miozin va aktin muskullarda uchraydi, albumin,
gemoglobin, globulin va boshqalar qonda aylanib yuradi;
energetik funktsiyasi — 1g oqsil to`liq parchalanganda 17,6 kJ energiya ajralib chiqadi; transport funktsiyasi — organizmni kislorod bilan
ta`minlanishi va karbonat angidrid gazining chiqarilib
yuborilishi murakkab oqsil gemoglobin orqali amalga oshiriladi.
Do'stlaringiz bilan baham: |