Lot fermentum achitqi, enzimlar hayvon, oʻsimlik va bakteriyalarning tirik hujayralaridagi oqsilli katalizatorlar. F



Download 15,77 Kb.
Sana31.12.2021
Hajmi15,77 Kb.
#204676
Bog'liq
fermentla


Fermentlar (lot. fermentum — achitqi), enzimlar — hayvon, oʻsimlik va bakteriyalarning tirik hujayralaridagi oqsilli katalizatorlar. F. maxsus xususiyatlari va kimyoviy reaksiyalarni tezlashtirishi bilan odatdagi katalizatorlardan farqlanadi. Ular katal izatorlar kabi kimyoviy reaksiyalarning faollanish energiyasini pasaytiradi (qarang Kataliz).

1914 yil rus kimyogari K.G.S. Kirxgof undirilgan arpa donidan olingan ekstrakt taʼsirida kraxmalni qandgacha parchaladi. 1933 yilda fransuz kimyogarlari A. Payen va J. Perso birinchi marta arpa donidan amilaza fermentini ajratib oldilar. 19-asr oʻrtalarida mikrobiologiyanint asoschisi L. Paster achish jarayonini tirik mikroorganizmlar (achitqilar) koʻzgʻatadi va bu jarayon ularning hayoti bilan bogʻliq deb koʻrsatdi. 1897 yilda nemis kimyogari E. Buxner achitqidan spirtli achish jarayonini chaqiruvchi fermentni ajratib oldi.

20-asr boshlariga kelib nemis kimyogari R. Vilshtetter xodimlari bilan F.ni ajratish va tozalashda adsorbsiya usulidan keng foydalandi. 20— 30- yillarda J. Samor, birinchi kristallik ferment (ureaza), soʻngra pepsin va boshqa bir qator proteologik F.ni kristall shaklida ajratib oldi.

20-asrning oʻrtalariga kelib, fizikkimyoviy taxlil (asosan, xromotografiya) va oqsil kimyosi usullarining rivojlanishi natijasida qator F. ning birlamchi strukturasi aniklandi. Mas, qoramol oshqozon osti bezining ribonukleaza fermentlari toʻrtta disulfid bogi bilan bogʻlangan 124 aminokislota qoldigʻidan iboratligi koʻrsatib berildi. Shundan keyin rentgen struktura taxlili yordamida bir qancha F.ning ikkilamchi va uchlamchi strukturalari aniqlandi. Koʻp F. toʻrtlamchi strukturaga ega ekanligi, yaʼni molekulalari tarkibi va strukturasi jihatidan turlicha boʻlgan bir qancha oqsil subbirliklar (biopolimerlar)dan iboratligi koʻrsatildi.

F. barcha oqsillar kabi oddiy va murakkab boʻladi. Murakkab F.ning molekulalari ikki komponentdan: oqsil (apoferment) va oqsil boʻlmagan — prostetik guruh komponentidan iborat. Prostetik guruh apofermentdan oson ajraladigan hollarda kofaktor yoki koferment deb ataladi. Uglevodlar, nukleotidlar, turli metallarning ionlari va boshqa birikmalar, vitaminlar hamda ularning hosilalari (vitaminlari kofermentlardan iborat 150 dan ortiq F. maʼlum) kofermentlar boʻlishi mumkin. Avitaminoz va gipovitaminozlarda koʻpgina ferment tizimining funksiyasi izdan chiqadi, bu butun organizm normal hayot faoliyatining buzilishiga sabab boʻladi.

Koʻpchilik F. aʼzo va toʻqimalarda shu darajada kamki, qatto ularning absolyut miqdorini (mas, milligrammlarda) bilish qiyin. Shu sababli F.ning istalgan aʼzodagi miqdorini, ularning faolligiga qarab aniklanadi. F.ning faollik birligi uchun bir min.da maʼlum miqdordagi substratning oʻzgarishini katalizlashga ketgan F. miqsori qabul qilingan.

F.ning taʼsir etishi bir qator omillarga, xususan, temperatura va muhit rN ga (rN — vodorod koʻrsatkich) bogʻliq. F.ning taʼsir etish optimum trasi 38—60°, temperatura bundan yuqori boʻlsa, F. odatda, denaturlanib oʻz faolligini yoʻqotadi. Pekin baʼzi F. (mas, ribonukleaza, miokinaza) 100° issiqlikka ham chidaydi. Odam va issiq qonli qayvonlar fermenti 37—38°da, yaʼni tana haroratida taʼsir koʻrsatadi. F. faolligining traga bogʻliqligidan tibbiyot amaliyotida, jumladan, jarrohlikda foydalaniladi.

Koʻpchilik F. neytral reaksiyada (rN— 7,0 da) faol boʻlib, kislotali va ishqorli muhitda ular oʻz faolligini yoʻqotadi. Kislotali muhitda faol boʻlgan pepsin va baʼzi toʻqima proteolitik F. (mas, katepsin D) hamda ishqorli muhitda (rN — 8,0 da) faol boʻlgan tripsin bulardan mustasno.



Tra va muhit rN ning kattaligidan tashqari, F. faolligiga turli moddalar kuchaytiruvchi (aktivatorlar) yoki toʻxtatuvchi (ingibitorlar) tazyiq koʻrsatadi. Turli anorganik ionlar, xususan, turli xil metall ionlari F. aktivatorlari hisoblanadi. F. faolligini susaytiruvchi birikmalar — ingibitorlar F. bilan qoʻshilib, fermentativ faollikni yoʻqotadigan kompleks hosil qiladi.

F.ning biosintezi genetik kod tomonidan nazorat etiladi. Ular ichki va tashqi omillar: mutatsiyalar, ionlovchi radiatsiya, ovkatlanish sharoiti va boshqa taʼsirida oʻzgarishi mumkin. Katalitik taʼsiri bir xil boʻlib, fizikkimyoviy xossasi bilan farklanadigan F. izofermentlar deyiladi. Hujayrada F. faolligini boshqarishda hujayra tarkibiy qismini tashkil etuvchi strukturalar — mitoxondriyalar, mikrosomalar va boshqa katta rol oʻynaydi.
Download 15,77 Kb.

Do'stlaringiz bilan baham:




Ma'lumotlar bazasi mualliflik huquqi bilan himoyalangan ©hozir.org 2024
ma'muriyatiga murojaat qiling

kiriting | ro'yxatdan o'tish
    Bosh sahifa
юртда тантана
Боғда битган
Бугун юртда
Эшитганлар жилманглар
Эшитмадим деманглар
битган бодомлар
Yangiariq tumani
qitish marakazi
Raqamli texnologiyalar
ilishida muhokamadan
tasdiqqa tavsiya
tavsiya etilgan
iqtisodiyot kafedrasi
steiermarkischen landesregierung
asarlaringizni yuboring
o'zingizning asarlaringizni
Iltimos faqat
faqat o'zingizning
steierm rkischen
landesregierung fachabteilung
rkischen landesregierung
hamshira loyihasi
loyihasi mavsum
faolyatining oqibatlari
asosiy adabiyotlar
fakulteti ahborot
ahborot havfsizligi
havfsizligi kafedrasi
fanidan bo’yicha
fakulteti iqtisodiyot
boshqaruv fakulteti
chiqarishda boshqaruv
ishlab chiqarishda
iqtisodiyot fakultet
multiservis tarmoqlari
fanidan asosiy
Uzbek fanidan
mavzulari potok
asosidagi multiservis
'aliyyil a'ziym
billahil 'aliyyil
illaa billahil
quvvata illaa
falah' deganida
Kompyuter savodxonligi
bo’yicha mustaqil
'alal falah'
Hayya 'alal
'alas soloh
Hayya 'alas
mavsum boyicha


yuklab olish