Курсовая работа кинетика ферментативных реакций


Факторы, от которых зависит скорость ферментативной реакции



Download 328 Kb.
bet6/15
Sana08.06.2023
Hajmi328 Kb.
#949985
TuriКурсовая
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   15
2. Факторы, от которых зависит скорость ферментативной реакции


2.1 Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры

С повышением температуры среды скорость ферментативной реакции увеличивается, достигая максимума при какой-то оптимальной температуре, а затем падает до нуля. Для химических реакций существует правило, что при повышении температуры на 10°С скорость реакции увеличивается в два-три раза. Для ферментативных реакций этот температурный коэффициент ниже: на каждые 10°С скорость реакции увеличивается в 2 раза и даже меньше. Наступающее вслед за этим снижение скорости реакции до нуля свидетельствует о денатурации ферментного блока. Оптимальные значения температуры для большинства ферментов находятся в пределах 20 – 400С. Термолабильность ферментов связана с их белковым строением. Некоторые ферменты денатурируют уже при температуре около 400С, но основная часть их инактивируется при температурах выше 40 – 500С. Отдельные ферменты инактивирует холод, т.е. при температурах, близких к 0°С, наступает денатурация.


Повышение температуры тела (лихорадочное состояние) ускоряет биохимические реакции, катализируемые ферментами. Нетрудно подсчитать, что увеличение температуры тела на каждый градус повышает скорость реакции примерно на 20%. При высоких температурах около 39–40°С расточительное использование эндогенных субстратов в клетках больного организма обязательно требуется восполнять их поступление с пищей. Кроме того, при температуре порядка 40°С часть весьма термолабильных ферментов может денатурироваться, что нарушает естественный ход биохимических процессов. [1]
Низкая температура вызывает обратимую инактивацию ферментов вследствие незначительного изменения его пространственной структуры, но достаточного для нарушения соответствующей конфигурации активного центра и молекул субстрата.


2.2 Зависимость скорости реакции от рН среды

Для большинства ферментов имеется определенное значение рН, при котором их активность максимальна; выше и ниже этого значения рН активность этих ферментов уменьшается. Однако не во всех случаях кривые, описывающие зависимость активности фермента от рН, имеют колоколообразную форму; иногда эта зависимость может выражаться также прямой. Зависимость скорости ферментативной реакции от рН главным образом свидетельствует о состоянии функциональных групп активного центра фермента. Изменение рН среды влияет на ионизацию кислых и основных групп аминокислотных остатков активного центра, которые участвуют или в связывании субстрата (в контактном участке), или в его превращении (в каталитическом участке). Поэтому специфическое влияние рН может быть вызвано или изменением сродства субстрата к ферменту, или изменением каталитической активности фермента, или обеими причинами вместе.


Большинство субстратов имеют кислотные или основные группы, поэтому рН влияет на степень ионизации субстрата. Фермент предпочтительно связывается или с ионизированной, или с неионизированной формой субстрата. Очевидно, при оптимальном рН и функциональные группы активного центра находятся в наиболее реакционноспособном состоянии, и субстрат находится в форме, предпочтительной для связывания этими группами фермента. [6]
При построении кривых, описывающих зависимость активности фермента от рН, измерения при всех значениях рН обычно проводят в условиях насыщения фермента субстратом, поскольку величина Km для многих ферментов изменяется с изменением рН.
Кривая, характеризующая зависимость активности фермента от рН, может иметь особенно простую форму в тех случаях, когда фермент действует на электростатически нейтральные субстраты или субстраты, у которых заряженные группы не играют существенной роли в каталитическом акте. Примером таких ферментов служит папаин, а также инвертаза, катализирующая гидролиз нейтральных молекул сахарозы и сохраняющая постоянную активность в интервале рН 3,0–7,5.
Значение рН, соответствующее максимальной активности фермента, не обязательно совпадает со значением рН, характерным для нормального внутриклеточного окружения этого фермента; последнее может быть как выше, так и ниже оптимума рН. Это позволяет предположить, что влияние рН на активность фермента может быть одним из факторов, ответственных за регулирование ферментативной активности внутри клетки. Поскольку в клетке содержатся сотни ферментов, и каждый из них по-разному реагирует на изменение рН, значение рН внутри клетки является, возможно, одним из важных элементов в сложной системе регуляции клеточного метаболизма. [5]



Download 328 Kb.

Do'stlaringiz bilan baham:
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   15




Ma'lumotlar bazasi mualliflik huquqi bilan himoyalangan ©hozir.org 2024
ma'muriyatiga murojaat qiling

kiriting | ro'yxatdan o'tish
    Bosh sahifa
юртда тантана
Боғда битган
Бугун юртда
Эшитганлар жилманглар
Эшитмадим деманглар
битган бодомлар
Yangiariq tumani
qitish marakazi
Raqamli texnologiyalar
ilishida muhokamadan
tasdiqqa tavsiya
tavsiya etilgan
iqtisodiyot kafedrasi
steiermarkischen landesregierung
asarlaringizni yuboring
o'zingizning asarlaringizni
Iltimos faqat
faqat o'zingizning
steierm rkischen
landesregierung fachabteilung
rkischen landesregierung
hamshira loyihasi
loyihasi mavsum
faolyatining oqibatlari
asosiy adabiyotlar
fakulteti ahborot
ahborot havfsizligi
havfsizligi kafedrasi
fanidan bo’yicha
fakulteti iqtisodiyot
boshqaruv fakulteti
chiqarishda boshqaruv
ishlab chiqarishda
iqtisodiyot fakultet
multiservis tarmoqlari
fanidan asosiy
Uzbek fanidan
mavzulari potok
asosidagi multiservis
'aliyyil a'ziym
billahil 'aliyyil
illaa billahil
quvvata illaa
falah' deganida
Kompyuter savodxonligi
bo’yicha mustaqil
'alal falah'
Hayya 'alal
'alas soloh
Hayya 'alas
mavsum boyicha


yuklab olish