|
Тип коллагена
|
Гены
|
Молекулы
|
Органы
|
Ассоциированные болезни
|
I
|
COL1A1 COL1A2
|
α1(I)2α2(I), α1(I)3
|
Повсеместно в мягких и твёрдых тканях, в коже, костях, роговице глаза, в склере, в стенке артерий и др.
|
Синдром Элерса-Данлоса, остеогенез, ревматизм, синдром Марфана, дисплазии
|
II
|
COL2A1
|
α1(II)3 + см тип XI
|
Гиалиновые и фиброзные хрящи, стекловидное тело, роговица
|
Коллагенопатия II и XI типа, синдром Стиклера, ахондрогенез
|
III
|
COL3A1
|
α1(III)3
|
Дерма кожи плода, стенки крупных кровеносных сосудов, ретикулярные волокна органов кроветворения
|
Синдром Элерса-Данлоса, фибромышечная дисплазия, аневризма аорты
|
IV
|
COL4A1 COL4A2 COL4A3 COL4A4 COL4A5 COL4A6
|
α1(IV)2α2(IV), другие непонятно
|
Базальные мембраны, капсула хрусталика
|
Синдром Альпорта, синдроме Гудпасчера
|
V
|
COL5A1 COL5A2 COL5A3
|
α1(V)2α2(V), α1(V)α2(V)α3(V) + см тип XI
|
Мягкие ткани, плацента, сосуды, хорион
|
Синдром Элерса-Данлоса
|
VI
|
COL6A1 COL6A2 COL6A3 COL6A4 COL6A5 COL6A6
|
α1(VI)α2(VI)α3(VI)
|
Микрофибриллы в мягких тканях и хрящах
|
Миопатия Ульриха, миопатия Бэтлема, атопический дерматит
|
VII
|
COL7A1
|
α1(VII)3
|
Якорные фибриллы в связке кожи и эпидермиса
|
Буллёзный эпидермолиз
|
VIII
|
COL8A1 COL8A2
|
α1(VIII)α2(VIII)
|
Роговица, эндотелий
|
Дистрофия роговицы
|
IX
|
COL9A1 COL9A2 COL9A3
|
α1(IX)α2(IX)α3(IX)
|
Хрящи, стекловидное тело
|
Синдром Стиклера, остеоартрит, эпифизарная дисплазия
|
X
|
COL10A1
|
α1(X)3
|
Гипертрофическая зона области роста
|
Метафизарная дисплазия Шмида
|
XI
|
COL11A1 COL11A2
|
α1(XI)α2(XI)α1(II), α1(XI)α2(V)α1(II)
|
Хрящи, стекловидное тело
|
Коллагенопатия II и XI типов, остеопороз
|
XII
|
COL12A1
|
α1(XII)3
|
Мягкие ткани
|
Повреждения сухожилий
|
XIII
|
COL13A1
|
α1(XIII)3
|
Поверхность клеток, эпителиальные клетки
|
|
XIV
|
COL14A1
|
α1(IV)3
|
Мягкие ткани
|
|
XV
|
COL15A1
|
α1(XV)3
|
Эндотелиальные клетки
|
Карцинома
|
XVI
|
COL16A1
|
α1(XVI)3
|
Повсеместно
|
|
XVII
|
COL17A1
|
α1(XVII)3
|
Поверхность эпидермальных клеток
|
Буллёзный эпидермиолиз, пузырчатка
|
XVIII
|
COL18A1
|
α1(XVIII)3
|
Эндотелиальные клетки
|
|
XIX
|
COL19A1
|
α1(XIX)3
|
Повсеместно
|
Меланома, карцинома
|
XX
|
COL20A1
|
α1(XX)3
|
Выделен из куриного эмбриона
|
|
XXI
|
COL21A1
|
α1(XXI)3
|
Кровеносные сосуды
|
|
XXII
|
COL22A1
|
α1(XXII)3
|
Только в местах мышечно-сухожильных соединений
|
|
XXIII
|
COL23A1
|
α1(XXIII)3
|
Опухолевые клетки
|
|
XXIV
|
COL24A1
|
α1(XXIV)3
|
Формирующиеся кости
|
Остеохондроз
|
XXV
|
COL25A1
|
α1(XXV)3
|
Атеросклеротические бляшки
|
Болезнь Альцгеймера
|
XXVI
|
COL26A1=EMID2
|
α1(XXVI)3
|
Половые органы
|
|
XXVII
|
COL27A1
|
α1(XXVII)3
|
Мягкие ткани
|
|
XXVIII
|
COL28A1
|
α1(XXVIII)3
|
Нервная система
|
|
Медицинские аспекты[править | править код]
Нарушения синтеза коллагена в организме лежат в основе таких наследственных заболеваний, как дерматоспораксис у животных, латиризм (характерна разболтанность суставов, привычные вывихи), синдром Элерса-Данлоса (до 14 типов проявлений), несовершенный остеогенез (болезнь «стеклянного человека», врождённый рахит, врождённая ломкость костей), болезнь Марфана, муковисцидоз.
Характерным проявлением этих заболеваний является повреждение связочного аппарата, хрящей, костной системы, наличие пороков сердечных клапанов.
Болезни, вызванные дефектами при биосинтезе коллагена, в том числе так называемые коллагенозы, возникают из-за множества причин. Это может быть из-за мутации в гене, кодирующем аминокислотную последовательность ферментов, продуцирующих коллаген, приводящей к изменению формы коллагеновой молекулы, или ошибки в посттрансляционной модификации коллагена. Также болезни могут быть вызваны недостатком или «неправильной работой» ферментов, вовлечённых в биосинтез коллагена — дефицит ферментов гидроксилирования (пролин-, лизингидроксилазы), гликозилтрансфераз, N-проколлагеновой и С-проколлагеновой пептидаз, лизилоксидаз с последующим нарушением поперечных сшивок, дефицит меди, витаминов B6, B13 (оротовая кислота), C. При приобретённых болезнях, таких как цинга, восстановление баланса ферментов до нормального может привести к полному излечению.
Практически любая генная мутация ведёт к утрате или изменению функций коллагена, что, в свою очередь, отражается на свойствах тканей и органов. Генные мутации в коллагеновом домене могут привести к изменению формы тройной спирали путём вставки/выпадения аминокислоты из полипептидной цепочки или замены Gly на другое основание. Мутации в неколлагеновых доменах могут привести к неправильной пространственной сборке α-цепей в надмолекулярные структуры (фибриллы или сети), что также ведёт к утрате функций. Мутантные α-цепи способны образовывать трёхспиральный комплекс с нормальными α-цепями. В большинстве случаев, такие комплексы нестабильны и быстро разрушаются, однако, такая молекула может и нормально выполнять свою роль, если не затронуты функционально важные области. Большинство болезней, вызванных мутациями в «коллагеновых» генах, являются доминантными.
Примечания[править | править код]
↑ Fibrillar collagen: the key to vertebrate evolution? A tale of molecular incest. Boot-Handford RP, Tuckwell DS. Bioessays. 2003 Feb;25(2):142-51.
↑ Di Lullo, Gloria A.; Sweeney, Shawn M.; Körkkö, Jarmo; Ala-Kokko, Leena; San Antonio, James D. Mapping the Ligand-binding Sites and Disease-associated Mutations on the Most Abundant Protein in the Human, Type I Collagen (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — Vol. 277, no. 6. — P. 4223—4231. — doi:10.1074/jbc.M110709200. — PMID 11704682.
↑ Перейти обратно:1 2 Тропоколлаген (Tropocollagen) // Медицинские термины. — 2000. в словаре dic.academic.ru
↑ [www.xumuk.ru/encyklopedia/2062.html XuMuK.ru — КОЛЛАГЕН — Химическая энциклопедия]
↑ Би-би-си | Наука и техника | Найдены мягкие ткани тираннозавра? Архивная копия от 18 января 2008 на Wayback Machine — 25 марта 2005 г.
↑ Элементы — новости науки: Коллаген из костей динозавров — это уже реальность Архивная копия от 18 мая 2008 на Wayback Machine. — 20.04.07
↑ Franzke CW, Bruckner P, Bruckner-Tuderman L. Collagenous transmembrane proteins: recent insights into biology and pathology. J Biol Chem. 2005 Feb 11;280(6):4005-8.
↑ Hoppe HJ, Reid KB. Collectins--soluble proteins containing collagenous regions and lectin domains--and their roles in innate immunity. Protein Sci. 1994 Aug;3(8):1143-58
Литература[править | править код]
Коллаген:
Значения в Викисловаре
Медиафайлы на Викискладе
Коллаген // Большая советская энциклопедия : [в 30 т.] / гл. ред. А. М. Прохоров. — 3-е изд. — М. : Советская энциклопедия, 1969—1978.
Journal of Biological Chemistry
[править | править код]
Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигацииПерейти к поиску
Журнал биологической химии
|
Journal of Biological Chemistry
|
Сокращённое название
(ISO 4)
|
J Biol Chem, JBC
|
Специализация
|
биохимия, молекулярная биология
|
Периодичность
|
Еженедельный
|
Язык
|
английский
|
Главный редактор
|
Lila Gierasch, соредактор - Герберт Табор
|
Учредители
|
Джон Джекоб Абель
|
Страна
|
США
|
Издатель
|
Американское общество биохимии и молекулярной биологии[en]
|
История издания
|
с 1905 года до сих пор
|
Дата основания
|
1905
|
ISSN печатной версии
|
0021-9258
|
|
Do'stlaringiz bilan baham: |
