Jo`rayeva A

Fermentativ reaktsiyalar kinetikasi. Fermentativ kinetika kimyoviy kinetikaning bir bo`limi tarzida ferment kataliz qiladigan reaktsiya tezligining reaktsiyaga kirishuvchi moddalar (substrat, ferment) tabiatiga va ularning ta’sir etish sharoiti (komponentlar kontsentratsiyasi, pH, harorat, muhit tarkibi, faollovchi va tormozlovchi moddalar ta’siri va boshqalarga bog`liq bo`lishi qonuniyatlarini o`rganadi.

Fermentativ reaktsiya vaqt birligida o`zgaradigan moddalar miqdori bilan o`lchanib, uning tezligi muhit sharoiti (harorat, pH, tabiiy va yot moddalarning ta’siri) ga bog`liq.

Ma’lumki, har qanday kimyoviy reaktsiya termodinamik konstantasi bilan xarakterlanadi. Konstanta sistemasi kimyoviy muvozanatga erishgan holatni ifodalaydi. Muvozanat konstantasi (K_m) to`g`ri (k+1) va teskari reaktsiyalar konstantalari (k-1) nisbatidan aniqlanadi, ya’ni K_m = k+1/k-1.

1) Substrat va fermentning o`zaro ta’siri fermentativ reaktsiya sxema tarzida quyidagicha ifodalanadi:

k+1 k+2 k+3

E + S ES EM E + M

k-1 k-2 k-3

bunda k – to`g`ri (+) va qaytar (-) reaktsiyalar doimiysi.

Briggs va Xoldeyn tenglamadan foydalanib, reaktsiya tezligini substrat kontsentratsiyasiga bog`liqligini matematik ifodasini keltirib chiqaradilar:

V = V_max [S] / (K_m + [S])

bunda V-kuzatiladigan reaktsiya tezligi; V_max – reaktsiyaning eng yuqori tezligi; K_m – Mixaelis konstantasi. Tenglama Mixaelis-Menten nomi bilan ataladi. V=1/2 V _max bo`lganda Mixaelis K<sub>m</sub> tenglamasi substrat kontsentratsiyasiga teng bo`ladi, ya’ni K_m= [S]. Bundan Mixaelis konstantasi kontsentratsiya miqdoriga ega. Reaktsiya tezligi maksimal tezlikning yarmiga teng bo`lganda K<sub>m</sub> substrat kontsentrasiyasiga teng bo`ladi va litr molda ifodalanadi. k-1<m fermentativ reaktsiya tezligi konstantasini ifodalaydi. K_m qancha yuqori bo`lsa, shu ferment bilan substratning katalitik o`zgarish tezligi shuncha past bo`ladi.

Substratning fermentga mos kelishi K_s-belgisi bilan ifodalanadigan substrat konstantasi bo`yicha belgilanadi. U ES kompleksning dissotsiyalanish konstantasi hisoblanadi. Substrat qancha mustahkam bog`langan bo`lsa, ES shunchalik sekinlik bilan E va S ga parchalanadi, demak, bunday substrat fermentning faol markaziga yuqori darajada va aksincha bo`lishi mumkin.

Reaktsiya tezligining substrat kontsentratsiyasiga bog`liqligi giperbola grafikli ko`rinishida Mixaelis egri chizig`i deyiladi. Egri chiziq substrat kontsentratsiyasini oshishi ferment molekulalari faol markazlarini to`yinganligini ko`rsatadi. Bu grafik ferment-substrat kompleksini hosil bo`lishini maksimumiga mos keladi va reaktsiyaning maksimal tezligi - V_max∙ K_m oson topiladi.

3.6.-rasm. Fermentativ reaktsiya tezligining substrat kontsentratsiyasiga bog`liqligi.

Organizm hujayrasidagi istalgan fermentning ishlash sharoitini baholash uchun undagi mavjud bo`lgan substrat kontsentratsiyasini bilish kerak. Fiziologik sharoitda fermentlar deyarli hech qachon to`la ishlamaydi, substrat kontsentratsiyalari to`yinish darajasidan ancha kam bo`ladi. Faqatgina gidrolazalar uchun zarur bo`lgan substrat – suv hujayrada to`yingan miqdorda bo`lishi mumkin. Reaktsiya tezligining ferment miqdoriga bog`liqligi grafikda to`g`ri chiziq ko`rinishida ifodalanadi. Bundan xulosa shuki, organizm hujayrasida ma’lum bir ferment molekulalari soni boshqalariga nisbatan qancha ko`p bo`lsa, shu ferment katalizlaydigan kimyoviy reaktsiya tezligi ham shunchlik yuqori bo`ladi. Agar biror ferment miqdori kam bo`lsa (sintezi buzilsa), unda unga bog`liq

reaktsiyalar tezligi, biokimyoviy jarayonlar yo`li cheklanadi.

Tabiiy stimulyatsiya yoki preparatlar yordamida ferment molekulasi sintezini oshirilishi buzilgan reaktsiya tezligini qayta tiklashi yoki yangi sharoitiga zarur bo`lgan biokimyoviy reaktsiyani moslashtirish imkonini beradi.

3.7.-rasm. Fermentativ reaktsiya tezligining fermentmiqdoriga bog`liqligi.