Gemoglabin va uning kislorod tashish mexanizmidagi ahamiyati

Gemoglabinnig tuzilish. U yordamida kislorad tashish mexanizmi.Gemoglabinga oid fotogenezi

• Reja:
• Xromoproteinlar.
• Gemoglobin va uning tuzilishi.
• Gemoglobinning kislorod tashishi.

Xromoproteinlar.

• Konyugatsiyalangan oqsillarning muhim bir gruppasi prostetik kovalent va nokovalent bog’langan rangli moddalarni tutadi. Bunday murakkab oqsillar xromoproteinlar (xroma- yunoncha rang, bo’yoq) deyiladi. Turli xromoproteinlarning oqsil bilan bog’langan rangli gruppasi har xil organik birikmalar sinfiga kiradi va o’z tarkibida turli metallar- temir, mis, magniy, molibden yoki rux tutadi. Bu gruppaga gemproteinlar va temirporfirin enzimlar, flavoproteinlar, xlorofill- oqsil kompleksi kiradi. Xromoproteinlar o’ziga xos muhim biologik xususiyatlarga ega: fotosintez va hujayralarning nafas olishi jarayonlarida kislorod, karbon(IV)-oksidni tashishda, oksidlanish va qaytarilish reaksiyalarida ishtirok etadilar.

Gemproteinlar

• Gemproteinlar gruppasiga gemoglabin va uning unumlari mioglabin, xlorofill tutuvchi oqsillar va fermentlar kiradi. Ularning hamma vakillari prostetik gruppa sifatida to’rtta pirrol halqasidan tashkil topgan temir porfirin strukturasiga, lekin tarkibi va strukturasi farqli oqsil qismga ega.

Gemoglabin.

• Oqsil-globin va gem deb ataladigan temirprotoporfindan iborat bo’lgan bu metalloprotein gemoglabin deb atalib, u qizil qon tanachalari- eritrositlar tarkibida bo’ladi. Uning fiziologik funksiyasi kislorodni o’pkadan to’qimalarga tashishdan iborat.

Gemoglobinning tuzilishi.

• Gem molekulasi markazida joylashgan ikki valentli temir atomi ikki pirrol halqalarining azot atomlariga asosiy bog’lar bilan, qolgan ikkitasi qo’shimcha bog’lar bilan birlashgan.

• www.arxiv.uz

• Gem va uning hosilalarining xossalari bu birikma tarkibidagi temir atomining elektron xolatiga bog’liq. Gemoglabin tarkibida to’rtta temir atomi ya’ni to’rtta gem bor.

Gem molekulalari giston tipidagi oqsil globin bilan bog’langan. Globinning o’zi to’rtta polipeptid zanjiridan ibirat bo;lib, bu zanjirlarning har jufti bir xil tuzilishga ega. Gem oqsil komponent bilan globin molekulasidagi gistidin qoldiqlari orqali bog’langan deb hisoblanadi. Bu bog’lanish temirning qo’shimcha valentliklari bilan ikkita imidazol halqasining N atomlari orasida paydo bo’lib,oqsil va uning prostetik gruppasi o’rtasida mustahkam murakkab bog’ hosil qiladi. Gem bilan gemoglobin kompleksi faqat ishqor ta’sirida parchalanadi. Masalan, qon eritmasi osh tuzi ishtirokida konsentrlangan sirka kislota bilan qizdirilganda gem o’zining oksidlangan shakli-gemin holida ajraladi.

• www.arxiv.uz

• Gem molekulalari giston tipidagi oqsil globin bilan bog’langan. Globinning o’zi to’rtta polipeptid zanjiridan ibirat bo;lib, bu zanjirlarning har jufti bir xil tuzilishga ega. Gem oqsil komponent bilan globin molekulasidagi gistidin qoldiqlari orqali bog’langan deb hisoblanadi. Bu bog’lanish temirning qo’shimcha valentliklari bilan ikkita imidazol halqasining N atomlari orasida paydo bo’lib,oqsil va uning prostetik gruppasi o’rtasida mustahkam murakkab bog’ hosil qiladi. Gem bilan gemoglobin kompleksi faqat ishqor ta’sirida parchalanadi. Masalan, qon eritmasi osh tuzi ishtirokida konsentrlangan sirka kislota bilan qizdirilganda gem o’zining oksidlangan shakli-gemin holida ajraladi.
• Turli gemproteinlar bir biridan tarkibidagi oqsil molekulasining tabiati va uning gem bilan bog’lanishdagi farqi tufayli ajraladi. Tuban hayvonlarning ba’zi oilalarida gemoglobinga o’xshash, kislorod tashish qobilyatiga ega bo’lgan gemotsianin nomli xromoprotein ham topilgan.

• Gemoglobin tabiatda uchraydigan barcha moddalar orasida molekulyar kislorod bilan qaytalama birikish qobilyatiga ega bo’lgan birdan bir moddadir. Bu xususiyat gemoglobinning qizil qon tanachalari ichida kislorodni tashib yurishdan iborat g’oyat muhim biologik ahamiyatini belgilaydi. 1gr gemoglobin eritmada normal sharoitda, taxminan, 1,36ml kislorod bilan birikadi. Uning prostetik gruppasi yoki oqsil qismi biror ximiyaviy o’zgarishga uchrasa, bu xususiyat yo’qoladi.

• www.arxiv.uz