Fermentlar Erikonov Mirabbos

---

Fermentlar
Fermentlar
(lot. fermentum — achitqi), enzimlar — hayvon, oʻsimlik va
bakteriyalarning tirik hujayralaridagi oqsilli katalizatorlar. Fermentlar
maxsus xususiyatlari va kimyoviy reaksiyalarni tezlashtirishi bilan
odatdagi katalizatorlardan farqlanadi. Ular katalizatorlar kabi kimyoviy
reaksiyalarning faollanish energiyasini pasaytiradi (qarang Kataliz).
1914-yil rus kimyogari K.G.S. Kirxgof undirilgan arpa donidan olingan
ekstrakt taʼsirida kraxmalni qandgacha parchaladi. 1933-yilda fransuz
kimyogarlari A. Payen va J. Perso birinchi marta arpa donidan amilaza
fermentini ajratib oldilar. 19-asr oʻrtalarida mikrobiologiyanint asoschisi L.
Paster achish jarayonini tirik mikroorganizmlar (achitqilar) koʻzgʻatadi va
bu jarayon ularning hayoti bilan bogʻliq deb koʻrsatdi. 1897-yilda nemis
kimyogari E. Buxner achitqidan spirtli achish jarayonini chaqiruvchi
fermentni ajratib oldi.
20-asr boshlariga kelib nemis kimyogari R. Vilshtetter xodimlari bilan
Fermentlarni ajratish va tozalashda adsorbsiya usulidan keng foydalandi.
20— 30- yillarda J. Samor, birinchi kristallik ferment (ureaza), soʻngra
pepsin va boshqa bir qator proteologik F.ni kristall shaklida ajratib olgan.
20-asrning oʻrtalariga kelib, fizikkimyoviy taxlil (asosan, xromotografiya)
va oqsil kimyosi usullarining rivojlanishi natijasida qator F. ning birlamchi
strukturasi aniklandi. Mas, qoramol oshqozon osti bezining ribonukleaza
fermentlari toʻrtta disulfid bogi bilan bogʻlangan 124 aminokislota
qoldigʻidan iboratligi koʻrsatib berildi. Shundan keyin rentgen struktura
taxlili yordamida bir qancha F.ning ikkilamchi va uchlamchi strukturalari
aniqlandi. Koʻp F. toʻrtlamchi strukturaga ega ekanligi, yaʼni molekulalari
tarkibi va strukturasi jihatidan turlicha boʻlgan bir qancha oqsil subbirliklar
(biopolimerlar)dan iboratligi koʻrsatildi.
Fermentlar. barcha oqsillar kabi oddiy va murakkab boʻladi. Murakkab
F.ning molekulalari ikki komponentdan: oqsil (apoferment) va oqsil
boʻlmagan — prostetik guruh komponentidan iborat. Prostetik guruh
apofermentdan oson ajraladigan hollarda kofaktor yoki koferment deb
ataladi. Uglevodlar, nukleotidlar, turli metallarning ionlari va boshqa
birikmalar, vitaminlar hamda ularning hosilalari (vitaminlari
kofermentlardan iborat 150 dan ortiq Fermentlar maʼlum) kofermentlar
boʻlishi mumkin. Avitaminoz va gipovitaminozlarda koʻpgina ferment

---

tizimining funksiyasi izdan chiqadi, bu butun organizm normal hayot
faoliyatining buzilishiga sabab boʻladi.
Koʻpchilik aʼzo va toʻqimalarda shu darajada kamki, hatto ularning
absolyut miqdorini ( milligrammlarda) bilish qiyin. Shu sababli
Fermentlarning istalgan aʼzodagi miqdorini, ularning faolligiga qarab
aniklanadi. Fermentlarning faollik birligi uchun bir min.da maʼlum
miqdordagi substratning oʻzgarishini katalizlashga ketgan fermerlar
miqdori qabul qilingan.
Fermentlarning taʼsir etishi bir qator omillarga, xususan, temperatura va
muhitga, rN ga(rN — vodorod koʻrsatkich) bogʻliq. Fermentlarning taʼsir
etish optimum tempurasi 38—60°, temperatura bundan yuqori boʻlsa,
Fermentlar odatda, denaturlanib oʻz faolligini yoʻqotadi. Pekin baʼzi
Fermentlar (mas, ribonukleaza, miokinaza) 100° issiqlikka ham
chidaydi. Odam va issiq qonli qayvonlar fermenti 37—38°da, yaʼni tana
haroratida taʼsir koʻrsatadi. Fermentlar faolligining tempuraga
bogʻliqligidan tibbiyot amaliyotida, jumladan, jarrohlikda foydalaniladi.
Koʻpchilik Fermentlar neytral reaksiyada (rN— 7,0 da) faol boʻlib, kislotali
va ishqorli muhitda ular oʻz faolligini yoʻqotadi. Kislotali muhitda faol
boʻlgan pepsin va baʼzi toʻqima proteolitik Fermentlar (mas, katepsin D)
hamda ishqorli muhitda (rN — 8,0 da) faol boʻlgan tripsin bulardan
mustasno.
Tempratura va muhit rN ning kattaligidan tashqari, fermentlar faolligiga
turli moddalar kuchaytiruvchi (aktivatorlar) yoki toʻxtatuvchi (ingibitorlar)
tazyiq koʻrsatadi. Turli anorganik ionlar, xususan, turli xil metall ionlari
Fermentlar aktivatorlari hisoblanadi. Fermentlar faolligini susaytiruvchi
birikmalar — ingibitorlar Fermentlar bilan qoʻshilib, fermentativ faollikni
yoʻqotadigan kompleks hosil qiladi.
Fermentlarning biosintezi genetik kod tomonidan nazorat etiladi. Ular
ichki va tashqi omillar: mutatsiyalar, ionlovchi radiatsiya, ovkatlanish
sharoiti va boshqa taʼsirida oʻzgarishi mumkin. Katalitik taʼsiri bir xil
boʻlib, fizikkimyoviy xossasi bilan farklanadigan Fermentlar izofermentlar
deyiladi. Hujayrada Fermentlar faolligini boshqarishda hujayra tarkibiy

---

qismini tashkil etuvchi strukturalar — mitoxondriyalar, mikrosomalar va
boshqa katta rol oʻynaydi.
Enzimopatiya yoki fermentopatiya deb ataluvchi turli Fermentlar tizimi
funksiyalarining buzilishi kishida koʻpchilik kasalliklarning kelib chiqishiga
sabab boʻladi.
Turli omillar (radiatsiya, kimyoviy moddalar, viruslar, bakteriyalar va
boshqalar) tufayli fermentlarning optimal taʼsir etish sharoiti oʻzgarganda
F.ning qondagi faolligi pasayishi kuzatilgan. Uning bu xususiyatidan
diagnostikada foydalaniladi. Fermentlarning kon zardobidagi faolligini
aniqlash usuli keng qoʻllaniladi. Bu usul yordamida kasallikni boshlanish
paytida aniqlash mumkin.
Fermentlar kasalliklarni aniqlashdagina emas, balki shu kasalliklarning
ayrimlarini davolashda (enzimoterapiya) ham qoʻllaniladi.
Fermentlarning tuzilishi va vazifasi
Fermentlar katalizatorlar boʻlib, odatda ular oqsil, baʼzida RNK
molekulalari ham boʻlishi mumkin.
Fermentlar reaksiya sodir boʻlishi uchun kerakli energiya miqdori –
aktivlanish energiyasini pasaytiradi. Ular buni substratga yopishish va
reaksiyani unumliroq qilish orqali amalga oshiradi.
Reaksiya koordinatalari diagrammasi reaksiya jarayonini katalizatorli va
katalizatorsiz holatda koʻrsatmoqda. Katalizatorsiz reaksiyaga
qaraganda katalizatorli reaksiyaning aktivlanish energiyasi kamroq.
Fermentning substratga birikuvchi qismi faol nuqta deb ataladi. Bu
holatda ferment tuzilishini biroz oʻzgartiradi va ferment/substrat
kompleksini hosil qiladi.

---

Ferment faolligiga taʼsir etuvchi omillar
Fermentning faolligiga turli xil omillar – harorat, pH va konsentratsiya
taʼsir qilishi mumkin.
Fermentlar oʻziga xos temperatura va pH koʻrsatkichlarida oʻz
funksiyasini bajara oladi. Agar koʻrsatkichlar ushbu optimal darajadan
ortsa yoki kamaysa, ferment substratga birikish qobiliyatini yoʻqotadi.
Harorat: haroratning ortishi reaksiya tezligini oshiradi, tushishi esa
reaksiyani sekinlashtiradi. Lekin oʻta yuqori haroratlarda fermentlar oʻz
tuzilishini oʻzgartiradi (denaturatsiyaga uchraydi) va faoliyatini toʻxtatadi.
pH: har bir ferment oʻzining optimal pH koʻrsatkichiga ega. Ushbu
koʻrsatkichning oʻzgarishi ferment faolligini pasaytiradi. pH ning yuqori
koʻrsatkichlarida fermentlar denaturatsiyaga uchrashi mumkin.
Ferment konsentratsiyasi: Ferment konsentratsiyasini oshirish uning
substratga birikishini oshiradi va bu reaksiya tezligini oshiradi. Hamma
substrat birikkandan keyin reaksiya tezligi oshishdan toʻxtaydi, chunki
ortiqcha ferment birikishi uchun ortiqcha substrat qolmaydi.
Substrat konsentratsiyasi: Substrat konsentratsiyasini oshirish ham
reaksiyaning tezligini maʼlum miqdorda oshiradi. Hamma fermentlar
substratga birikib boʻlgandan soʻng reaksiya maʼlum miqdorda oshadi,
lekin har qanday ortiqcha substrat miqdorining ortishi reaksiya tezligiga
taʼsir koʻrsatmaydi.
Koʻp uchraydigan xatolar va notoʻgʻri tushunchalar
Fermentlar “maxsus” boʻladi. Har bir ferment turi oʻziga xos bir yoki bir
nechta substrat bilan reaksiyaga kirishadi. Baʼzi fermentlar judayam
maxsus boʻlib, faqat bir turdagi substrat bilan taʼsirlashadi. Boshqa

---

fermentlar esa tarkibidagi bogʻ turlari va funksional guruhlarga qarab bir
necha turdagi molekulalar bilan taʼsirlashadi.
Fermentlarni qayta qoʻllash mumkin. Fermentlar reaksiyaga kirishmaydi,
shu sababli ular oʻzgarishsiz qoladi. Ferment substratga birikib, reaksiya
tezligini oshirgandan soʻng ferment ajraladi, oʻzgarishsiz qolib, qayta
ishlatilishi mumkin. Bu reaksiya borishi uchun 1:1 nisbatda ferment va
substrat talab etilmasligini anglatadi.
Tanangizning hujayralari turli fermentlar hosil qilishga qodir va dastlab
siz shunday deb oʻylashingiz mumkin: ajoyib, keling, bu fermentlarning
barchasini hosil qilamiz va metabolizmni imkon qadar tezlashtiramiz!
Ammo siz haqiqatan ham ushbu fermentlarning barchasini bir vaqtning
oʻzida yoki bir hujayrada ishlab chiqarishni va faollashtirishni
xohlamasligingiz ayon boʻladi.
Ehtiyoj va sharoitlar turli hujayralarda turlicha boʻlib, vaqt oʻtishi bilan
alohida hujayralarda oʻzgarib turadi. Masalan, yog‘ saqlovchi hujayralar,
teri hujayralari, qon hujayralari yoki asab hujayralaridan farqli ravishda
me’da hujayralari uchun har xil fermentlarga ehtiyoj bor. Shuningdek,
ovqat hazm qilish hujayrasi ovqatdan soʻng undan bir necha soat oʻtgan
vaqtga nisbatan ozuqa moddalarini qayta ishlash va parchalash uchun
koʻproq ishlaydi. Ushbu hujayra talablari va sharoitlari oʻzgarishi bilan
turli xil fermentlarning miqdori va faoliyati oʻzgaradi.
Fermentlar hujayraning metabolizmini yoʻnaltirishi va tartibga solishi
tufayli ular diqqat bilan boshqariladi. Bu maqolada biz ferment faolligini
boshqaruvchi yoki unga ta’sir qiluvchi omillarni koʻrib chiqamiz. Bular pH
va harorat (faol sayt(Yangi oynada ochiladi) maqolasida muhokama
qilingan)ni oʻz ichiga oladi, shuningdek:
Boshqaruvchi molekulalar. Ferment faolligi fermentga ayni xos
birikadigan aktivator va ingibitor molekulalari tomonidan “oshirilishi” yoki
“susaytirilishi” mumkin.
Kofaktorlar. Koʻpgina fermentlar kofaktor sifatida ma’lum boʻlgan, oqsil
boʻlmagan yordamchi molekulalar bilan bogʻlangan taqdirdagina faol
boʻladi.

---

Kompartmentalizatsiya. Fermentlarni maxsus boʻlinmalarda saqlash
ularni shikast yetkazilishidan saqlaydi yoki faolligi uchun zarur
sharoitlarni ta’minlaydi.
Qaytar ingibirlanish. Asosiy metabolik fermentlarni koʻpincha ular
boshqaradigan yoʻlning yakuniy mahsuloti ingibirlaydi (qaytar
ingibirlanish).
Ushbu maqolaning qolgan qismida biz ushbu omillar bilan birma-bir
tanishib chiqamiz va ularning har biri ferment faolligiga qanday ta’sir
qilishini koʻrib chiqamiz.
Boshqaruvchi molekulalar
Fermentlar ularning faolligini oshiradigan yoki kamaytiradigan boshqa
molekulalar tomonidan boshqarilishi mumkin. Ferment faolligini
oshiradigan molekulalar aktivator, ferment faolligini pasaytiradigan
molekulalar esa ingibitor deb ataladi.
Ferment faoliyatini bloklovchi yoki uni rag‘batlantiruvchi va turli
yoʻnalishlarda ferment funksiyasiga ta’sir qiluvchi koʻplab molekulalar
mavjud.
Raqobatdosh va raqobatdosh boʻlmagan
Koʻp oʻrganilgan holatlarda aktivator yoki ingibitorning bogʻlanishi qaytar,
ya’ni molekula fermentga doimiy ravishda birikmaydi. Ba’zi muhim dori
turlari qaytar ingibitor sifatida ta’sir qiladi. Masalan, OIVni davolashda
ishlatiladigan tipranivir preparati qaytar ingibitordir. U virusning oʻzidan
koʻproq nusxasini hosil qilishga yordam beradigan virus fermentining
faolligini bloklaydi.
Qaytar ingibitorlar bogʻlanish xususiyatlariga qarab guruhlarga ajratiladi.
Biz bu yerda ularning barcha turlarini muhokama qilmaymiz, lekin ikkita
muhim guruhni koʻrib chiqamiz: raqobatli va raqobatdosh boʻlmagan
ingibitorlar.

---

Ingibitor ferment bilan bogʻlanishi va substrat bogʻlanishini bloklashi
mumkin, masalan, aktiv markazga birikish orqali. Bu raqobatli
ingibirlanish deb ataladi, chunki ingibitor ferment uchun substrat bilan
“raqobatlashadi”. Ya’ni ayni bir vaqtda faqat ingibitor yoki substrat
bogʻlanishi mumkin.
Raqobatdosh boʻlmagan ingibirlanishda ingibitor substratning aktiv
markazga birikishiga toʻsqinlik qilmaydi. Buning oʻrniga u boshqa
markazga birikadi va fermentning oʻz ishini bajarishiga toʻsqinlik qiladi.
Ushbu ingibirlanish “raqobatsiz” deyiladi, chunki ingibitor ham, substrat
ham bir vaqtning oʻzida bogʻlanishi mumkin.
Diagrammada raqobatdosh (raqobatli) va raqobatdosh boʻlmagan
(raqobatsiz) ingibirlanish tasvirlangan. Raqobatdosh ingibitor faol
markazga birikadi va substratning u yerga birikishiga toʻsqinlik qiladi.
Raqobatdosh boʻlmagan ingibitor fermentning boshqa qismiga birikadi; u
substratning birikishiga toʻsqinlik qilmaydi, lekin u reaksiyani samarali
katalizlay olmasligi uchun fermentda boshqa oʻzgarishlarni keltirib
chiqaradi.
Raqobatli va raqobatdosh boʻlmagan ingibitorlarni substratning turli
konsentratsiyalarida fermentning faolligiga qanday ta’sir qilishiga qarab
ajratish mumkin.
Agar ingibitor raqobatdosh boʻlsa, unda substrat koʻp boʻlmagan holatda
u reaksiya tezligini pasaytiradi, lekin koʻplab substratlar uni “yengib oʻta”
oladi. Ya’ni ferment yetarlicha substrat beriladigan boʻlsa, hali ham
maksimal reaksiya tezligiga erishishi mumkin. Bunday holda deyarli
barcha ferment molekulalarining aktiv markazlari ingibitor bilan emas,
balki substrat bilan band qilinadi.
Agar ingibitor raqobatdosh boʻlmasa, ferment-katalizatsiyalaydigan
reaksiya hech qachon normal maksimal koʻrsatkichiga erisha olmaydi,
hatto koʻp miqdordagi substrat bilan ham. Chunki raqobatdosh
boʻlmagan ingibitor bilan bogʻlangan ferment molekulalari “zaharlangan”

---

va qancha substrat mavjud boʻlishidan qat’i nazar, ular oʻz ishlarini
bajara olmaydi.
Grafikda turli substrat konsentratsiyalaridagi (X-oʻqi) reaksiya tezligi
(Y-oʻqi) shakliga qarab bu ikki turdagi ingibitorlarning egri chiziqlarini
farqlab olishingiz mumkin:
Ushbu grafikda ingibitor yoʻqligida va raqobatdosh hamda raqobatdosh
boʻlmagan ingibitorlar mavjud boʻlganda ferment uchun reaksiya tezligini
substrat konsentratsiyasiga bogʻliqligi koʻrsatilgan. Raqobatdosh va
raqobatdosh boʻlmagan ingibitorlar reaksiya tezligini sekinlashtiradi,
ammo raqobatdosh ingibitorlarni yuqori substrat konsentratsiyasi bilan
yengib oʻtish mumkin, raqobatdosh boʻlmagan ingibitorlarda esa buni
amalga oshirib boʻlmaydi.
Allosterik boshqaruv
Allosterik boshqaruv keng maʼnoda boshqaruvning har qanday shakli
boʻlib, unda boshqaruvchi molekula (aktivator yoki ingibitor) aktiv
markazdan tashqari fermentning boshqa biror qismiga birikadi.
Boshqaruvchining birikadigan joyi allosterik qism deb nomlanadi.
Ushbu diagrammaning chap qismida allosterik ingibirlanish koʻrsatilgan.
Allosterik ingibitor faol markazdan boshqa bir joyda ferment bilan
bogʻlanadi. Ferment esubstrat bilan bogʻlana olmasligi uchun uning faol
markazi shakli oʻzgartiriladi.

---

Ushbu diagrammaning oʻng qismida allosterik aktivlanish (faollashish)
koʻrsatilgan. Allosterik aktivator fermentning faol markazidan boshqa bir
qismiga bogʻlanadi. Faol markazning shakli oʻzgartiriladi, bu substratning
yanada yaqinlashishiga imkon beradi.
Raqobatdosh boʻlmagan ingibirlanishning deyarli barcha holatlari
(kamdan kam uchraydigan baʼzi raqobatli ingibirlanish ham) allosterik
boshqaruv shaklidir.
Biroq allosterik ravishda boshqariladigan ba’zi fermentlar ularni ajratib
turadigan oʻziga xos xususiyatlarga ega. Bizning ba’zi asosiy metabolik
boshqaruvchilarimizni oʻz ichiga olgan ushbu fermentlarga koʻpincha
allosterik fermentlar nomi berilgan. Allosterik fermentlar odatda turli xil
oqsilli subbirliklarda joylashgan bir nechta aktiv markazlarga ega.
Allosterik ingibitor fermentga birikkanida, oqsil subbirlikdagi barcha faol
markazlar biroz oʻzgartiriladi va natijada kamroq ishlaydi.
Foydalanilgan adabiyotlar:
Biokimyo (Y.Toraqulov)
Arxiv.uz
Khan akademy
Biokomyo
Google.uz

---

Biokimyo (Valihonov)
20.67-guruh talabasi Erkinov Mirabbosning mustaqil ishi