Fermentativ reaktsiyalar kinetikasi

Reaktsiya tezligining ferment miqdoriga bog`liqligi grafikda to`g`ri chiziq ko`rinishida ifodalanadi. Bundan shunday xulosa qilish mumkin: organizm hujayrasida shu ferment molekulalari soni boshqalariga nisbatan qancha ko`p bo`lsa, unda shu ferment katalizlaydigan kimyoviy reaktsiyalarning tezligi ham shuncha yuqori bo`ladi. Agar biror bir ferment miqdori kam bo`lsa (sintez buzilsa), unda u katalizlaydigan reaktsiyalar tezligini unga bog`liq biokimyoviy jarayonlar yo`li chegaralaydi.
Tabiiy stimulyatsiya yo`li bilan yoki preparatlar yordamida ferment molekulasining sonini oshirilishi buzilgan reaktsiya tezligini qayta tiklash yoki hayot faoliyatining yangi sharoitlariga zaruriy biokimyoviy reaktsiyalarni moslashtirish imkonini beradi.
Reaktsiya tezligining vodorod ionlari miqdoriga bog`liqligi. Odatda fermentativ reaktsiya tezligining pH ga bog`liqligi qo`ng`iroqsimon shaklda grafikda tasvirlanadi, chunki har bir ferment uchun o`zining pH optimumi mavjud bo`lib, unda ferment katalizlaydigan reaktsiya tezligi maksimal bo`ladi. pH ning u yoki bu tomonga o`zgarishi fermentativ reaktsiya tezligining pasayishiga olib keladi.
Ayrim fermentlar uchun pH ning optimal qiymatlari

Ferment	Pepsin	Kislotali fosfataza	Ureaza, pankreat.amilaza	Tripsin	Arginaza
pH optimumi	1,5-2,5	4,5-5,0	6,4-7,2	7,8	9,5-9,9

Keltirilgan ma’lumotlardan ko`rinib turibdiki, pH optimumi turli xil fermentlarda bir xil emas, lekin hujayraning ko`pchilik fermentlari neytralga

Antikofermentlar (kofermentlarning analogi bo`lib, ammo ularning vazifasini bajara olmaydi) ham raqobatli ingibitor bo`lib, ular o`zlari bog`langan fermentlarni «saf»dan chiqarish qobiliyatiga ega. Antikofermentlarning yoki ularning unumlari bo`lgan antivitaminlar biologik tadqiqotlarda va meditsina amaliyotida samarali dori sifatida keng qo`llaniladi.
2. Raqobatsiz ingibitorlar ingibirlangan fermentlarning substrat bilan bog`lanishiga emas, balki uning katalitik o`zgarishiga ta`siri bilan bog`liq. Raqobatsiz ingibitor fermentning faol markazidagi katalitik guruhlar bilan bevosita bog`lanadi yoki fermentning faol markazidan boshqa qismi bilan bog`lanib, uning substrat bilan o`zaro ta`sirlashishiga xalal beradigan darajada katalitik qism strukturasiga ta`sir etadi. Raqobatsiz ingibitor substrat bilan bog`lanishga ta`sir etmaganligi sababli raqobatli ingibirlashdan farqli ravishda quyidagi formula bo`yicha uch tomonlama kompleks hosil bo`ladi:
E + S + I → ESI
Ammo bu kompleksdan mahsulot hosil bo`lmaydi. Raqobatsiz ingibitorlarga sianidlar misol bo`lib, ular geminli ferment - sitoxromoksidazalarning katalitik qismiga kiradigan uch valentli temir bilan mustahkam bog`lanadilar.
Bu fermentning bog`lanishi nafas olish zanjirini ishdan chiqaradi va hujayra halok bo`ladi. Fermentlarning raqobatsiz ingibitorlariga og`ir metallar va ularning organik birikmalari kiradi. Shuning uchun simob, qo`rg`oshin, kadmiy, mishyak kabi og`ir metallarning ionlari juda zaharli. Ular masalan, fermentlarning katalitik qismiga kiradigan SH -guruhlarni bog`lab qo`yadi. Ferment - ingibitor kompleksi substratni biriktirishi mumkin, ammo katalitik guruhlar band bo`lganligi sababli substrat uchun keyingi o`zgarishlar amalga oshmaydi. Raqobatli ingibirlashdagi singari ortiqcha miqdordagi substrat raqobatsiz ingibitorlarni fermentlar ta`siridan xalos etmaydi, bunga faqatgina ingibitorlarni bog`lay oladigan moddalargina yordam bera oladi. Bunday moddalarga reaktivatorlar deyiladi.
Og`ir metallar kichik miqdordagina raqobatsiz ingibitor bo`la oladi. Ular ko`p miqdorda bo`lganda inaktivatorlar bo`lib, denaturatsiyalovchi modda singari ta`sir etadi.
Raqobatsiz ingibitorlar farmakologik vositalar, qishloq xo`jalik zararkunandalariga qarshi kurashish uchun zaharlovchi modda sifatida va harbiy maqsadlarga qo`llaniladi.
Zaharlanganda yoki ularni ferment ingibitor kompleksidan chiqarib tashlash uchun reaktivatorlar yoki zaharga qarshi moddalardan foydalanish mumkin. Ularga barcha SH - tutuvchi komplekslar, (sistein, dimerkaptopropanol), limon kislotasi, etilendiamintetrasirka kislota kiradi.
3. Raqobat qilmaydigan ingibirlash. Raqobat qilmaydigan ingibirlash deb faqat ferment substrat kompleksiga ingibitorning birikishidan yuzaga keladigan fermentativ reaktsiyaning tormozlanishiga aytiladi. Raqobat qilmaydigan ingibitor substrat bo`lmagan sharoitda ferment bilan bog`lanmaydi. Bundan tashqari, ingibitor substratni fermentga bog`lanishini yengillashtiradi, keyin esa o`zi bog`lanib, fermentni ingibirlaydi. Bu ingibirlashning kamdan-kam uchraydigan shakli hisoblanadi.
4. Substratli ingibirlash. Substratli ingibirlash fermentativ reaktsiyada ortiqcha miqdordagi substrat natijasida kelib chiqadigan tormozlanishdir. Bunday ingibirlash katalitik o`zgarishga uchray olmaydigan ferment substrat kompleksi hosil bo`lishi oqibatida yuzaga keladi. ES₂ kompleksi mahsulot hosil qilmaydi va ferment molekulasini faolsizlantiradi. Substratli tormozlanish ortiqcha substrat natijasida kelib chiqqanligi uchun uning miqdorini kamaytirib ferment faol holatga keltiriladi.
5. Fermentlar faolligining allosterik boshqarilishi.
Allosterik boshqarish allosterik effektorlar bog`lanishi uchun regulyator markazlarga ega bo`lgan, to`rtlamchi strukturali fermentlarning alohida guruhlari uchun hos. Fermentning faol markazida substratlarning o`zgarishini tormozlaydigan salbiy effektorlar allosterik ingibitorlar vazifasini bajaradi. Ijobiy allosterik effektorlar esa, aksincha fermentativ reaktsiyani tezlashtiradi, shu sababli ular allosterik faollashtiruvchilarga kiradi. Fermentning allosterik effektorlari ko`pincha turli xil metabolitlar metall ionlari kofermentlar bo`lishi mumkin. Kamdan-kam hollarda fermentlarning allosterik effektorlari vazifasini substrat molekulalari bajarishi mumkin. Bunday fermentlarda o`z-o`zidan faol markaz allosterik effektorlar bilan o`xshash bo`ladi va allosterik effektorlarda fermentlardan farqli ravishda katalitik qismi yo`q.
Ba`zi fermentlar bir nechta allosterik markazlarga ega, ulardan ba`zilari allosterik ingibitorlarga, boshqalari esa faollashtiruvchilarga xos bo`ladi.
Allosterik ingibitorlarning fermentga ta`sir etishi mexanizmi faol markazning konformatsiyasini o`zgarishidan iborat.
Allosterik faollantiruvchilar, aksincha, fermentlarning faol markazidagi substratning o`zgarishini yengillashtiradi va bu hodisa K<sub>m</sub> ning kamayishi yoki maksimal tezlikning oshishi bilan birgalikda kuzatiladi.
Allosterik fermentlar boshqa fermentlardan substrat miqdoriga reaktsiya tezligining bog`liqligi o`ziga xos S-shaklidagi egri chiziq bo`lishi bilan farq qiladi. Bu esa subbirliklarning faol markazlari avtonom emas, balki kooperativ holda ish bajarishini bildiradi.
Allosterik fermentlar hujayra modda almashinuvida muhim vazifasini o`taydi. Ular metabolizmda «kalit» o`rnini egallab, moddalar almashinuvidagi o`zgarishlarga juda sezgirlik bilan munosabat bildiradilar. Masalan, allosterik boshqarish birinchi ferment zanjirining oxirgi mahsulotini ingibirlash ko`rinishida namoyon bo`ladi. Boshlangich modda (substrat)ning bir nechta ketma-ket o`zgarishlardan so`ng oxirgi mahsulotning tuzilishi substratga o`xshamaydi, shu sababdan oxirgi mahsulot boshlang`ich fermentlar zanjiriga allosterik ingibitor (effektor) sifatida ta`sir etishi mumkin. Tashqaridan qaraganda bunday boshqarish qaytar bog`lanishli mexanizmga o`xshaydi va oxirgi mahsulotning chiqishini nazorat qilishga imkon beradi hamda oxirgi mahsulot to`planib qolgan holatda birinchi ferment zanjirining ishi to`xtatiladi:
E₁ E₂ E₃
A--------- V ----------- S -----------D
----------------------------------------
Bunda A,V, S, D metabolitlar: E₁, E₂, E₃ fermentlar
Foydalanilgan adabiyotlar:


1. Pleshkov B.P. Bioximiya selskoxozyaystvennx rasteniy. M. “Kolos” 1969 g.
2. Lebedov S.I. Fiziologiya rasteniy. M. 1988 g.
3. Yakushkina N.I. Fiziologiya rasteniy. M. 1980 g.
4.Mustaqimov G.D. O`simliklar fiziologiyasi va mikrobiologiya asoslari. T. 1995 y.
4. Xo`jaev J. X O`simliklar fiziologiyasi Toshkent “Mexnat” 2004
5. Rubin B.A. Kurs fiziologii rasteniy. M. 1976 g.
6. www.ziyonet.uz