Fermentatik reaksiyalar kinetikasi ferment faolligining muhitning pH qiymatiga, fermentning o'ziga xosligi va uning miqdoriga bog'liqligini tasdiqlaydi. Bunday reaksiya jarayoniga ta'sir etuvchi moddalar modulator yoki efaktor deb ataladi. Ular odatda ma'lum bir jarayonni sekinlashtirish yoki tezlashtirishga yordam beradigan inhibitorlar va faollashtiruvchilarga bo'linadi.
Fermentatik reaktsiyalar kinetikasi asoslari ushbu moddalar ta'sirining mohiyatini to'liq tushunishga imkon beradi. Ulardan ba'zilari metabolik jarayonning tabiiy regulyatorlari hisoblanadi. Bir-biridan ta'sir qilish mexanizmi va tuzilishi bilan farq qiluvchi ferment faolligi modulyatorlarining har xil turlari mavjud.
Fermentatik reaktsiyalar kinetikasi qanday tavsiflanadi? Biokimyo safro kislotalari, metall ionlari va anionlarni faollashtiruvchi deb hisoblaydi. Bir fermentga nisbatan bitta modda faollashtiruvchi bo'lib ishlaydi, aks holda u inhibitordir. Metall ionlari fermentlarni aniqlash uchun o'ziga xos aktivatorlardir.
Fermentlarning xususiyatlari Ular nisbiy molekulyar og'irligi 104 va diametri 20A bo'lgan ixcham molekulalardir. Sharsimon oqsillarning bir qismi bo'lgan fermentlar ma'lum bir bog'lanishda 20 ta aminokislota qoldig'ining peptid bog'lanishlari natijasida hosil bo'ladi. Biyokimyada fermentlarning ichki tuzilishi to'rt turdagi tuzilmalar bilan tavsiflanadi: birlamchi genetik kod bilan bog'liq; ikkilamchi tuzilish zanjirning spirallanishini tavsiflaydi; uchinchi darajali polipeptid zanjiri spiralining fazoviy katlanishini belgilaydi; to'rtinchi daraja globulalarning faol oligomerik fermentga qo'shilishi bilan bog'liq.
Bitta substrat bilan jarayonlarning o'ziga xos xususiyati Mayklis-Menten tenglamasining fermentativ reaktsiyalar kinetikasi substratning tezligi va konsentratsiyasi o'rtasidagi bog'liqlikni tushuntiradi. 1903 yilda L. Anri ferment substrat bilan bir qator oraliq birikma hosil qilishini tan oldi. Agar fermentning o'zi E, substrat S deb hisoblansa, u holda oraliq ES shakliga ega bo'ladi. L. Mayklisis bu jarayonning kinetikasini tahlil qilish mexanizmini oldi, bu ikki bosqichni o'z ichiga oladi: qaytariladigan, qaytarib bo'lmaydigan.
Tormozlanish turlari Kimyoviy o'zaro ta'sirni sekinlashtirishning ta'siri bir necha sabablarga ko'ra kuzatiladi: Inhibitor substrat bilan faol sayt uchun raqobatlashib, ferment bilan faol bo'lmagan joy hosil qiladi. Substrat konsentratsiyasi oshgan taqdirda fermentning o'zi eritmasidagi faolligi tiklanadi. Inhibitor oqsil molekulasining boshqa qismiga bog'lanib, faol bo'lmagan kompleks hosil qiladi. Ferment substratga ta'sir qilmasdan, boshqa moddalar ta'sirida asl faolligini tiklaydi.
Jarayonning tezligi kontsentratsiya orqali yakuniy mahsulotning hosil bo'lish tezligi, Mixailis konstantasi bilan bog'liq. Oxirgi qiymat grafik jihatdan aniqlanishi mumkin, shuningdek formuladan matematik tarzda ifodalanishi mumkin. Kompleks harakatsiz bo'lsa, inhibitor ferment va substrat o'rtasidagi reaktsiyaga to'sqinlik qilmaydi, lekin jarayonning tezligini sezilarli darajada pasaytiradi
Metalllarni fermentlarning protez guruhida topish mumkin. Masalan, temir porfirin birikmalarida katalazning muhim tarkibiy qismi hisoblanadi. Kobalt metilmalonil izomeraza va homosistein transmetilaza protez guruhining bir qismidir va izotsitrat dehidrogenaza faollashishi uchun marganets zarur.CAMP tomonidan faollashtiriladigan fermentlar guruhi mavjud. Ushbu fermentlar oqsil kinazlari deb ataladi. U ikkita kichik bo'linmadan iborat:
faol saytni o'z ichiga olgan katalitik; cAMP majburiy markazi joylashgan tartibga soluvchi. Faqat fermentning regulyativ markazi c-AMP bilan o'zaro ta'sirlashganda faollikni oladi. Fermentatik reaksiyalar kinetikasi: Mayklis doimiysi, vujudga kelish shartlari va bularning barchasi fizikaviy kimyoda batafsil ko'rib chiqilgan.
Ferment reaktsiyasi uchun egri chiziq. Dastlabki tezlik davridagi nishab reaktsiyaning boshlang'ich tezligi v. Mayklis-Menten tenglamasi bu nishab substrat kontsentratsiyasiga qarab qanday o'zgarishini tavsiflaydi
Substrat konsentratsiyasi va reaktsiya tezligi o'rtasidagi bog'liqlikni ko'rsatadigan ferment reaktsiyasi uchun to'yinganlik egri chizig'i.
