2.2. Oddiy va murakkab fermentlar. Fermentlarning faol va allosterik markazlari. 2.3. Fermentlarning ta’sir qilish mexanizmi va uning molekulyar asoslari. 2.4. Fermentlar ta’sirining oziga xosligi. 2.5.Fermentativ reaktsiya kinetika 2.6.Ferment faolligining boshqarilishi 2.1. Fermentlar, ularning xossalari. Fermentlar oqsil tabiatli biologik katalizatorlardir. “Ferment” atamasi (lat. fermentum – achish) XVII asr boshlarida gollandiya olimi Van Gelmont tomonidan taklif etilgan va u spirtli bijgishga qollanilgan. Fermentlarning ferment bolmagan katalizatorlarga oxshashligi va farqlari. Fermentlar va ferment bolmagan katalizatorlar katalizning umumiy qonuniyatlariga boysungan holda quyidagi oxshashliklarga ega:
Fermentlar faqat energetik imkoniyati bor reaktsiyalarni katalizlaydi.
Ular hech qachon reaktsiya yonalishini ozgartirmaydi.
Fermentlar qaytar reaktsiya muvozanat holatini ozgartirmasdan reaktsiyani tezlatadi.
Ular reaktsiya jarayonida sarf bolmaydilar. Shu sababli hujayradagi ferment biror bir parchalanish ta’siriga uchramaguncha ishlayveradi.
Ammo ferment biologik bolmagan katalizatordan ba’zi jihatlari bilan farq qiladi. Bunday farqlar fermentlarning murakkab oqsil molekulasi ekanligi va tuzilishining oziga xosligiga bogliq.
1. Fermentativ kataliz tezligi biologik bolmagan katalizatorlarga nisbatan ancha yuqori. Bunga sabab fermentlar oddiy katalizatorlarga nisbatan reaktsiyaning faollanish energiyasini yuqori darajada kamaytiradi. Masalan, vodorod peroksidining parchalanish reaktsiyasida faollanish energiyasi 75,3 kJ/mol bolib, uning ixtiyoriy parchalanishi juda sekinligi natijasida pufakcha holatida ajralib chiqayotgan kislorod umuman sezilmaydi. Reaktsiyaga anorganik katalizator – temir yoki platina qoshilsa, faollanish energiyasi 54,1 kJ/mol ga kamayadi, reaktsiya esa 1000 marta tezlashadi va pufakcha holida ajralib chiqayotgan kislorod korinadi. Vodorod peroksidini parchalovchi katalaza fermenti faollanish energiyasini 4 marta pasaytirgani holda peroksidning parchalanish reaktsiyasini milliard marta tezlashtiradi. Reaktsiya yuqori darajada jadallik bilan borishi natijasida ajralib chiqayotgan kislorod pufakchalari “qaynayotgan”ga oxshaydi.
Bitta ferment molekulasi odatdagi harorat (37°C) da, bir daqiqa davomida moddaning mingdan milliongacha molekulalarini katalizlashi mumkin. Anorganik katalizatorlar bunday tezlikdagi katalizga ega emas.
2. Fermentlar yuqori darajadagi spesifiklikka ega, ya’ni ularning katalitik ta’siri ma’lum turdagi kimyoviy reaktsiya bilan chegaralanadi. Ayrim fermentlar esa moddaning faqat bir stereoizomeriga ta’sir qiladi, masalan, platina turli xil reaktsiyalarda katalizator sifatida ishlatiladi, Fermentlarning yuqori darajadagi spesifikligi moddalar almashinuvini qat’iy oqim boyicha yonaltirishga imkon beradi.
3. Fermentlar kimyoviy reaktsiyalarni “yumshoq” sharoitda, ya’ni odatdagi bosim, yuqori bolmagan harorat (37°C atrofida) va muhit pH i neytralga yaqin bolgan sharoitda katalizlaydi. Ular bu xossalari bilan katta bosim, muhitning pH i va harorat yuqori bolgan sharoitlarda ta’sir qiladigan katalizatorlardan farq qiladi. Fermentlar oqsil tabiatli bolganligi sababli harorat va muhit pH ining ozgarishiga nisbatan juda sezgir.
4. Fermentlar faolligini boshqarish mumkin bolib, bu xususiyat biologik bolmagan katalizatorlar uchun xos emas. Fermentlarning bunday noyob xususiyati organizmdagi moddalar almashinuvi tezligini muhit sharoitiga qarab ozgartirishga, ya’ni turli xil omillar ta’siriga moslashishiga imkon beradi.
5. Fermentativ reaktsiya tezligi ferment miqdoriga togri proporsional, anorganik katalizatorlarda esa bunday mutanosiblik yoq. Mazkur korsatkich tirik ferment miqdorini kamayishi organizmda moddalar almashinuvi tezligini pasayishini bildiradi va aksincha, qo`shimcha ferment miqdorini hosil qilish organizm hujayralarining sharoitga moslashish imkoniyatidan biri hisoblanadi.
2.2. Oddiy va murakkab fermentlar. Fermentlarning faol va allosterik markazlari. Oqsillar struktura tuzilishining barcha xususiyatlari fermentlar uchun ham tegishlidir. Ular ham 4 ta tuzilish darajasiga ega: birlamchi, ikkilamchi, uchlamchi va tortlamchi. Tortlamchi strukturaga ega fermentlar protomer (subbirliklar) dan tuzilgan. Fermentlar ham barcha oqsillar singari oddiy (protein-ferment) va murakkab (proteid-ferment) ga bolinadi. Murakkab fermentlarni oqsil qismi - apoferment va oqsil bolmagan qismi – kofaktorlardan iborat. Fermentlar kofaktorlari – metall ionlari va kofermentlar esa organik birikmalardir. Apoferment va kofaktorlar alohida bolganda ferment katalizator sifatida faollikka ega bolmaydi. Ularning birlashishi faol fermentni hosil qiladi va unga xoloferment deyiladi. Kofaktorlar termostabil moddalardir, apofement qizitilganda ferment faolligini yoqotadi.
Fermentativ katalizning spesifikligi va boshqa xususiyatlarini organish oraliq kompleksning hosil bolishida ferment funksional guruhlari substrat molekulasining kimyoviy va fazoviy (topografik) komplementar guruhlari bilan munosabatga kirishi haqidagi xulosaga olib keldi. Bu fikr ferment molekulasini reaktsiyada qatnashadigan substrat molekulasiga nisbatan ancha katta olchamli bolishidan ham kelib chiqadi. Binobarin, ferment – substrat kompleksining hosil bolishida substrat molekulasi bilan ferment peptid zanjirining chegaralangan qismigina reaktsiyaga kirishadi. Fermentning faol markazi deb ferment oqsil molekulasining substrat bilan birikib, uning kimyoviy ozgarishini ta’minlaydigan qismlariga aytiladi. Bunday bir vazifani bajaradigan bir qismlar oddiy va murakkab fermentlarning uchlamchi strukturasida boladi. Murakkab fermentlarning faol markazi tarkibiga kofaktorlar ham kiradi. Tortlamchi strukturaga ega oligomer fermentlarda faol markazlar soni subbirliklar soniga teng.
