Biokimyo pmd

5-rasm.   a-spiral stukturasi va o‘lchamlari

---

25

6-rasm.  Polipeptid zanjir b-strukturasi

Polipeptid zanjir 

α-spiral va β-struktura ko‘rinishida bo‘lishini

Poling va mualliflar rentgen struktura analizi yordamida aniqladilar. 

α-

spiral o‘ng va chap tomonga buralgan holda bo‘lishi mumkin.

Polipeptid zanjirning 

α-spirallanishida har bir aylanishiga 3,6ta

aminokislota qoldig‘i to‘g‘ri keladi. Spiral qismining to‘liq takrorlanishi

18 ta aminokislota qoldig‘idan keyin ro‘y beradi.

Ularning uzunligi 0,5 nm va 2,7 nmga teng va har bir aminokislota

qoldig‘i to‘g‘ri keladigan masofa 0,15 nm ga teng. Oqsil molekulasining

β-strukturasi polipeptid zanjiri yonma-yon joylanishi natijasida hosil

bo‘ladi. Vodorod bog‘lari parallel yoki antiparallel holda joylashgan

polipeptid zanjirining peptid bog‘lari o‘rtasida hosil bo‘ladi. Natijada

polipeptid zanjirlari takrorlanib qavatma-qavat bo‘lib joylashadi.

Oqsillarda alfa-strukturadan 

β-strukturaga o‘tishi mumkin va u holda

vodorod bog‘lari qayta tuzilishi mumkin. Bu holat sochdagi keratin

oqsilida kuzatilgan. Agar sochlarni ishqoriy eritmalar bilan yuvilganda

oqsilning strukturasi buziladi. 

β-keratin alfa-keratinga aylanadi.

Oqsilning ikkilamchi strukturasi (

α-spiral va β-struktura) qizdirish

natijasida buziladi. Bunda polipeptidlar o‘rtasidagi vodorod bog‘lari

uzilib,  polipeptid zanjiri esa tartibsiz holatga keladi.

Shunday qilib, oqsilning ikkilamchi strukturasining turg‘unligi

vodorod bog‘lari yordamida ta’minlanadi. Bundan boshqa bog‘lar

(disulfid bog‘idan tashqari) ishtirok etmaydi. Ko‘pchilik oqsillarda bir

vaqtda 

α-spiral va β-strukturali qismlari bo‘ladi.

---

26

Oqsillarning biologik xususiyatlari (ferment, gormon, antitela,

antigen va boshqalar) ularning ikkilamchi va uchlamchi strukturalariga

bog‘liq bo‘lib, ular nativ konformatsiyasi deb ataladi. Oqsil

molekulasining uchlamchi strukturasi funksional konformatsiyani

saqlaydi, uni akad. V.A. Engelgard intramolekulyar axborot deb

nomlagan.