Biokimyo pmd

Proteinkinaza 

 hujayra ichi fermenti bo‘lib, u orqali sAMFga o‘z

ta’sirini ko‘rsatadi. Protenkinaza 2 shaklda bo‘ladi. sAMF bo‘lmaganda

proteinkinaza tetromer kompleks holatida bo‘lib, 2 ta katalitik (C

2

) va

2 ta boshqaruvchi (R

2

) subbirliklardan iborat bo‘lib, molekulyar og‘irligi

49000 va 38000 dir; bunday shaklda ferment faol emas. sAMF

ishtirokida proteinkinaza kompleksi bitta R

2

-subbirlikga va 2 ta erkin

katalitik C subbirlikga dissotsiatsiyalanadi; C-subbirliklar fermentativ

faollikka ega bo‘lib, oqsil va fermentlar fosforillanishini katalizlaydi,

natijada, hujayra faolligini o‘zgartiradi.

Hujayralarda sAMFga bog‘liq proteinkinazalarni yuqori sinfi

ochilgan va proteinkinaza A deb nomlangan; ular fosfat guruhini serin

va treonin OH-guruhiga o‘tkazishini katalizlaydilar (serin,  treonin-

kinazalar). Boshqa sinf proteinkinazalar, xususan insulin retseptori bilan

faollanuvchi, faqat tirozinni OH-guruhiga ta’sir etadi. Lekin, barcha

holatlarda yuqori zaryadli va hajmli fosfat guruhini qoshilishi

fosforillangan oqsillarda nafaqat konformatsion o‘zgarishlarni vujudga

keltiradi, balki ularni faolligini yoki kinetik xususiyatlarini o‘zgartiradi.

---

323

Ko‘pchilik fermentlarni faolligi sAMFga bog‘liq fosforillanish bilan

boshqariladi. Boshqa ko‘plab oqsil-peptid tabiatli gormonlar bu

jarayonni faollaydi. Lekin ba’zi gormonlar adenilatsiklazaga

ingibirlovchi ta’sir ko‘rsatadi, natijada, sAMF miqdori va oqsillarni

fosforillanishi pasayadi. Xususan, somatostatin gormoni o‘zini spetsifik

retseptori (G

5

-oqsilni struktur gomologik bo‘lgan) ingibitor G-oqsil (G;)

bilan birikib, adenilatsiklaza va sAMF sintezini ingibirlaydi, yani

adrenalin va glyukagon vujudga keltiradigan ta’sirga qarama-qarshi

ta’sir ko‘rsatadi. Ba’zi a’zolarda prostaglandinlar (xususan PGE)

adenilatsiklazaga shunday ingibirlovchi ta’sir ko‘rsatadi, vaholanki,

hujayrani turiga bog‘liq ravishda xuddi shu PGE, sAMFning sintezini

faollashtiradi.

Glikogen parchalanishini faollantiruvchi mushak gliko-

genfosfarilazasini faollanish mexanizmi va boshqarilishi batafsil

o‘rganilgan. 2 shakli tafovut etiladi: katalitik faol  fosforilaza 

a

 va faol

bo‘lmagan  fosforilaza b. Ikkala fosforilaza 2 ta bir xil subbirliklardan

tashkil topgan (molekulyar og‘irligi 94500), har birida 14 orinda serin

joylashgan bo‘lib, fosforillanish-defosforillanish jarayoniga, yani

faollanish va faolsizlanishiga uchraydi.

Siklik AMFga bog‘liq proteinkinaza bilan faolligi boshqariladigan

fosforilaza 

b

 ning kinazasi ta’sirida faol bo‘lmagan shakldagi fosforilaza

b molekulasini ikkala subbirligi kovalent fosforillanishga uchraydi va

faol fosforilaza 

a

 ga aylanadi. Fosforilaza 

a 

ning defosforillanishi

spetsifik fosforilaza 

a

 fosfatazasi ta’sirida fermentni inaktivlanishiga

va birlamchi holatga qaytishiga olib keladi.

Mushak to‘qimasida glikogenfosfarilaza boshqarilishini 3 turi

ochilgan.